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Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

Flavin adenine dinucleotide/ja
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Created page with "== 歴史{{Anchor|History}} == フラボタンパク質は、1879年に牛乳の成分を分離することによって初めて発見された。当初はその乳由来と黄色の色素からラクトクロムと呼ばれていた。科学界が黄色い色素の原因分子を特定するのに実質的な進歩を遂げるには50年かかった。1930年代には、多くのフラビンとnicotinamide/ja|ニ..."
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FADは、[[Amine oxide/ja|フラビン-N(5)-オキシド]]、[[quinone/ja|キノン]]、[[semiquinone/ja|セミキノン]]、[[hydroquinone/ja|ヒドロキノン]]の4つの酸化還元状態で存在することができる。FADは電子を受容したり供与したりすることによって、これらの状態の間で変換される。FADは完全に酸化された形、すなわち[[quinone/ja|キノン]]形では、2個の電子と2個のプロトンを受け入れてFADH<sub>2</sub>（ハイドロキノン形）となる。セミキノン（FADH<sup>-</sup>）は、FADの還元か、FADH<sub>2</sub>の酸化のどちらかによって、それぞれ1個の電子と1個のプロトンを受容するか供与することで形成される。しかし、タンパク質によっては、フラビン補因子の過酸化型、フラビン-N(5)-オキシドを生成し、維持するものもある。
FADは、[[Amine oxide/ja|フラビン-N(5)-オキシド]]、[[quinone/ja|キノン]]、[[semiquinone/ja|セミキノン]]、[[hydroquinone/ja|ヒドロキノン]]の4つの酸化還元状態で存在することができる。FADは電子を受容したり供与したりすることによって、これらの状態の間で変換される。FADは完全に酸化された形、すなわち[[quinone/ja|キノン]]形では、2個の電子と2個のプロトンを受け入れてFADH<sub>2</sub>（ハイドロキノン形）となる。セミキノン（FADH<sup>-</sup>）は、FADの還元か、FADH<sub>2</sub>の酸化のどちらかによって、それぞれ1個の電子と1個のプロトンを受容するか供与することで形成される。しかし、タンパク質によっては、フラビン補因子の過酸化型、フラビン-N(5)-オキシドを生成し、維持するものもある。


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== 歴史{{Anchor|History}} ==
== History ==
[[Flavoproteins/ja|フラボタンパク質]]は、1879年に牛乳の成分を分離することによって初めて発見された。当初はその乳由来と黄色の[[pigment/ja|色素]]からラクトクロムと呼ばれていた。科学界が黄色い色素の原因分子を特定するのに実質的な進歩を遂げるには50年かかった。1930年代には、多くの[[flavin group/ja|フラビン]]と[[nicotinamide/ja|ニコチンアミド]]の誘導体構造が発表され、酸化還元触媒反応におけるそれらの義務的な役割が明らかになり、[[coenzyme/ja|補酵素]]の研究分野が始まった。ドイツの科学者[[:en:Otto Heinrich Warburg|オットー・ヴァールブルク]]とウォルター・クリスチャンは1932年に[[cellular respiration/ja|細胞呼吸]]に必要な酵母由来の黄色い[[protein/ja|タンパク質]]を発見した。彼らの同僚[[:en:Hugo Theorell|ユーゴ・セオレル]]はこの黄色い酵素を[[apoenzyme/ja|アポ酵素]]と黄色い色素に分離し、酵素も色素も[[NADH/ja|NADH]]を[[oxidizing/ja|酸化]]する能力がないが、両者を混ぜ合わせると活性が回復することを示した。テオレルは1937年にこの色素が[[riboflavin/ja|リボフラビン]]のリン酸エステルであることを確認した（[[flavin mononucleotide/ja|フラビンモノヌクレオチド]]（FMN））。それは、[[enzyme/ja|酵素]][[Cofactor (biochemistry)/ja|補因子]]の最初の直接的な証拠となった。ワールブルグとクリスチャンは、1938年にも同様の実験を行い、FADが[[D-amino acid oxidase/ja|D-アミノ酸オキシダーゼ]]の補因子であることを発見した。ニコチンアミドをヒドリド基転移に結びつけたワールブルグの仕事とフラビンの発見は、40年代から50年代にかけて多くの科学者が大量の酸化還元生化学を発見し、[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]や[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]合成などの経路でそれらを結びつける道を開いた。
[[Flavoproteins]] were first discovered in 1879 by separating components of cow's milk. They were initially called lactochrome due to their milky origin and yellow [[pigment]]. It took 50 years for the scientific community to make any substantial progress in identifying the molecules responsible for the yellow pigment. The 1930s launched the field of [[coenzyme]] research with the publication of many [[flavin group|flavin]] and [[nicotinamide]] derivative structures and their obligate roles in redox catalysis. German scientists [[Otto Heinrich Warburg|Otto Warburg]] and Walter Christian discovered a yeast derived yellow [[protein]] required for [[cellular respiration]] in 1932. Their colleague [[Hugo Theorell]] separated this yellow enzyme into [[apoenzyme]] and yellow pigment, and showed that neither the enzyme nor the pigment was capable of [[oxidizing]] [[NADH]] on their own, but mixing them together would restore activity. Theorell confirmed the pigment to be [[riboflavin]]'s phosphate ester, [[flavin mononucleotide]] (FMN) in 1937, which was the first direct evidence for [[enzyme]] [[Cofactor (biochemistry)|cofactors]]. Warburg and Christian then found FAD to be a cofactor of [[D-amino acid oxidase]] through similar experiments in 1938. Warburg's work with linking nicotinamide to hydride transfers and the discovery of flavins paved the way for many scientists in the 40s and 50s to discover copious amounts of redox biochemistry and link them together in pathways such as the [[citric acid cycle]] and [[Adenosine triphosphate|ATP]] synthesis.
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