Insulin analog/ja: Difference between revisions

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異なる哺乳類の動物インスリンのアミノ酸配列は、ヒトインスリン（インスリンヒトINN）に似ているかもしれないが、脊椎動物の種の中でかなりの生存率がある。[[pig/ja|豚]]インスリンは、ヒトの品種から単一のアミノ酸の変化のみを有し、[[cattle/ja|牛]]インスリンは、3つのアミノ酸によって異なる。どちらもほぼ同じ強さでヒトの[[Receptor (biochemistry)/ja|受容体]]に作用する。ウシインスリンとブタインスリンは、生合成ヒトインスリン（インスリンヒトrDNA）が利用できなかった時代に、臨床的に使用された最初のインスリン類似体（動物の膵臓からの抽出によって生産された天然由来）と考えられる。天然に存在するインスリンの構造的関係（動物における系統的関係）や構造的修飾に関する広範なレビューがある。生合成ヒトインスリンの登場以前、日本ではサメ由来のインスリンが広く使用されていた。魚類由来のインスリンもヒトに有効である可能性がある。非ヒトインスリンは、精製の程度に関連して、一部の患者に[[Allergy/ja|アレルギー反応]]を引き起こしている。非中和抗体の形成は、組換えヒトインスリン（インスリンヒトrDNA）ではほとんど観察されないが、アレルギーは一部の患者に起こる可能性がある。これはインスリン製剤に使用されている防腐剤によって増強されるか、または防腐剤に対する反応として起こる可能性がある。生合成インスリン（インスリン・ヒトrDNA）は動物性インスリンにほとんど取って代わっている。

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==変更==

~~==Modifications~~==

生合成ヒト[[Recombinant DNA/ja|組換え]]類似体が利用可能になる前は、ブタインスリンは化学的にヒトインスリンに変換された。アナログの[[ADME/ja|ADME]]特性を変えるために、[[N-terminus/ja|N末端]]および/または[[C-terminus/ja|C末端]]のアミノ酸側鎖の化学修飾が行われた。例えば、[[Novo Nordisk]]はブタインスリンを酵素的に半合成「ヒト」インスリンに変換し、ヒトとは異なる1つのアミノ酸を除去し、ヒトアミノ酸を化学的に付加した。

~~Before biosynthetic human~~ [[Recombinant DNA|~~recombinant~~]] ~~analogues were available, porcine insulin was chemically converted into human insulin. Chemical modifications of the amino acid side chains at the~~ [[N-terminus]] ~~and~~/~~or the~~ [[C-terminus]] ~~were made in order to alter the [[ADME]] characteristics of the analogue. Semisynthetic insulins were clinically used for some time based on chemical modification of animal insulins, for example~~ [[Novo Nordisk]] ~~enzymatically converted porcine insulin into semisynthetic 'human' insulin by removing the single amino acid that varies from the human variety, and chemically adding the human amino acid.~~

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 異なる哺乳類の動物インスリンのアミノ酸配列は、ヒトインスリン（インスリンヒトINN）に似ているかもしれないが、脊椎動物の種の中でかなりの生存率がある。[[pig/ja|豚]]インスリンは、ヒトの品種から単一のアミノ酸の変化のみを有し、[[cattle/ja|牛]]インスリンは、3つのアミノ酸によって異なる。どちらもほぼ同じ強さでヒトの[[Receptor (biochemistry)/ja|受容体]]に作用する。ウシインスリンとブタインスリンは、生合成ヒトインスリン（インスリンヒトrDNA）が利用できなかった時代に、臨床的に使用された最初のインスリン類似体（動物の膵臓からの抽出によって生産された天然由来）と考えられる。天然に存在するインスリンの構造的関係（動物における系統的関係）や構造的修飾に関する広範なレビューがある。生合成ヒトインスリンの登場以前、日本ではサメ由来のインスリンが広く使用されていた。 魚類由来のインスリンもヒトに有効である可能性がある。 非ヒトインスリンは、精製の程度に関連して、一部の患者に[[Allergy/ja|アレルギー反応]]を引き起こしている。非中和抗体の形成は、組換えヒトインスリン（インスリンヒトrDNA）ではほとんど観察されないが、アレルギーは一部の患者に起こる可能性がある。 これはインスリン製剤に使用されている防腐剤によって増強されるか、または防腐剤に対する反応として起こる可能性がある。 生合成インスリン（インスリン・ヒトrDNA）は動物性インスリンにほとんど取って代わっている。
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+==変更==
-==Modifications==
+生合成ヒト[[Recombinant DNA/ja|組換え]]類似体が利用可能になる前は、ブタインスリンは化学的にヒトインスリンに変換された。アナログの[[ADME/ja|ADME]]特性を変えるために、[[N-terminus/ja|N末端]]および/または[[C-terminus/ja|C末端]]のアミノ酸側鎖の化学修飾が行われた。例えば、[[Novo Nordisk]]はブタインスリンを酵素的に半合成「ヒト」インスリンに変換し、ヒトとは異なる1つのアミノ酸を除去し、ヒトアミノ酸を化学的に付加した。
-Before biosynthetic human [[Recombinant DNA|recombinant]] analogues were available, porcine insulin was chemically converted into human insulin. Chemical modifications of the amino acid side chains at the [[N-terminus]] and/or the [[C-terminus]] were made in order to alter the [[ADME]] characteristics of the analogue. Semisynthetic insulins were clinically used for some time based on chemical modification of animal insulins, for example [[Novo Nordisk]] enzymatically converted porcine insulin into semisynthetic 'human' insulin by removing the single amino acid that varies from the human variety, and chemically adding the human amino acid.
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