Enzyme/ja: Difference between revisions

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''V''maxはいくつかある重要な動力学パラメータのひとつに過ぎない。与えられた反応速度を達成するのに必要な基質の量も重要である。これは[[:en:Michaelis–Menten constant|ミカエリス-メンテン定数]]（''K''m）で与えられ、酵素が最大反応速度の2分の1に達するのに必要な基質濃度である。一般に、各酵素は与えられた基質に対して特徴的な''K''Mを持つ。もう一つの有用な定数は''k''catで、''ターンオーバー数''とも呼ばれ、1秒間に1つの活性部位で処理される基質分子の数である。

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酵素の効率は''k''cat/''K''mで表すことができる。これは特異性定数とも呼ばれ、最初の不可逆的なステップまでの反応の全ステップの[[:en:rate constant|速度定数]]を含んでいる。特異性定数は親和性と触媒能力の両方を反映するので、異なる酵素同士、あるいは同じ酵素と異なる基質を比較するのに有用である。特異度定数の理論的最大値は拡散限界と呼ばれ、約108から109（M-1 s-1）である。この時点では、酵素と基質が衝突するたびに触媒作用が起こり、生成物の生成速度は反応速度ではなく、拡散速度によって制限される。この性質を持つ酵素は、''[[catalytically perfect enzyme/ja|触媒的に完璧]]''または'''動力学的に完全な'''と呼ばれる。このような酵素の例としては、[[triosephosphateisomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]、[[acetylcholinesterase/ja|アセチルコリンエステラーゼ]]、[[catalase/ja|カタラーゼ]]、[[fumarase/ja|フマラーゼ]]、[[β-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]、[[superoxide dismutase/ja|スーパーオキシドジスムターゼ]]などが挙げられる。このような酵素の回転数は、1秒間に数百万反応に達することもある。<math>k_{rm cat}/K_{rm m}</math>と<math>k_{rm cat}</math>の平均値はそれぞれ<math> 10^5 {rm s}^{-1}{rm M}^{-1}</math>と<math> 10 {rm s}^{-1}</math> 程度である。

~~The efficiency of an enzyme can be expressed in terms of~~ ''k''cat/''K''m~~. This is also called the specificity constant and incorporates the~~ [[rate constant]]s for all steps in the reaction up to and including the first irreversible step. Because the specificity constant reflects both affinity and catalytic ability, it is useful for comparing different enzymes against each other, or the same enzyme with different substrates. The theoretical maximum for the specificity constant is called the diffusion limit and is about 108 ~~to 10~~9 (M−1 s−1). At this point every collision of the enzyme with its substrate will result in catalysis, and the rate of product formation is not limited by the reaction rate but by the diffusion rate. Enzymes with this property are called ''[[catalytically perfect enzyme|~~catalytically perfect~~]]'' or ''~~kinetically perfect~~''~~. Example of such enzymes are~~ [[triosephosphateisomerase|~~triose-phosphate isomerase~~]], [[carbonic anhydrase]], [[acetylcholinesterase]], [[catalase]], [[fumarase]], [[β-lactamase]]~~, and~~ [[superoxide dismutase]]~~. The turnover of such enzymes can reach several million reactions per second. But most enzymes are far from perfect: the average values of~~ <math>k_{\rm cat}/K_{\rm m}</math> ~~and~~ <math>k_{\rm cat}</math> ~~are about~~ <math> 10^5 {\rm s}^{-1}{\rm M}^{-1}</math> ~~and~~ <math>10 {\rm s}^{-1}</math>~~, respectively.~~

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 ''V''<sub>max</sub>はいくつかある重要な動力学パラメータのひとつに過ぎない。与えられた反応速度を達成するのに必要な基質の量も重要である。これは[[:en:Michaelis–Menten constant|ミカエリス-メンテン定数]]（''K''<sub>m</sub>）で与えられ、酵素が最大反応速度の2分の1に達するのに必要な基質濃度である。一般に、各酵素は与えられた基質に対して特徴的な''K''<sub>M</sub>を持つ。もう一つの有用な定数は''k''<sub>cat</sub>で、''ターンオーバー数''とも呼ばれ、1秒間に1つの活性部位で処理される基質分子の数である。
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+酵素の効率は''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>で表すことができる。これは特異性定数とも呼ばれ、最初の不可逆的なステップまでの反応の全ステップの[[:en:rate constant|速度定数]]を含んでいる。特異性定数は親和性と触媒能力の両方を反映するので、異なる酵素同士、あるいは同じ酵素と異なる基質を比較するのに有用である。特異度定数の理論的最大値は拡散限界と呼ばれ、約10<sup>8</sup>から10<sup>9</sup>（M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>）である。この時点では、酵素と基質が衝突するたびに触媒作用が起こり、生成物の生成速度は反応速度ではなく、拡散速度によって制限される。この性質を持つ酵素は、''[[catalytically perfect enzyme/ja|触媒的に完璧]]''または'''動力学的に完全な'''と呼ばれる。このような酵素の例としては、[[triosephosphateisomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]、[[acetylcholinesterase/ja|アセチルコリンエステラーゼ]]、[[catalase/ja|カタラーゼ]]、[[fumarase/ja|フマラーゼ]]、[[β-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]、[[superoxide dismutase/ja|スーパーオキシドジスムターゼ]]などが挙げられる。このような酵素の回転数は、1秒間に数百万反応に達することもある。<math>k_{rm cat}/K_{rm m}</math>と<math>k_{rm cat}</math>の平均値はそれぞれ<math> 10^5 {rm s}^{-1}{rm M}^{-1}</math>と<math> 10 {rm s}^{-1}</math> 程度である。
-The efficiency of an enzyme can be expressed in terms of ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. This is also called the specificity constant and incorporates the [[rate constant]]s for all steps in the reaction up to and including the first irreversible step. Because the specificity constant reflects both affinity and catalytic ability, it is useful for comparing different enzymes against each other, or the same enzyme with different substrates. The theoretical maximum for the specificity constant is called the diffusion limit and is about 10<sup>8</sup> to 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>). At this point every collision of the enzyme with its substrate will result in catalysis, and the rate of product formation is not limited by the reaction rate but by the diffusion rate. Enzymes with this property are called ''[[catalytically perfect enzyme|catalytically perfect]]'' or ''kinetically perfect''. Example of such enzymes are [[triosephosphateisomerase|triose-phosphate isomerase]], [[carbonic anhydrase]], [[acetylcholinesterase]], [[catalase]], [[fumarase]], [[β-lactamase]], and [[superoxide dismutase]]. The turnover of such enzymes can reach several million reactions per second. But most enzymes are far from perfect: the average values of <math>k_{\rm cat}/K_{\rm m}</math> and <math>k_{\rm cat}</math> are about <math> 10^5 {\rm s}^{-1}{\rm M}^{-1}</math> and <math>10 {\rm s}^{-1}</math>, respectively.
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