Enzyme/ja: Difference between revisions

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1894年、酵素の特異性を説明するために、[[:en:Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]]は、酵素と基質が互いにぴったりはまる特定の相補的な幾何学的形状を持っていると提唱した。これはしばしば「鍵と錠」モデルと呼ばれる。この初期のモデルでは、酵素の特異性は説明できるが、酵素が達成する遷移状態の安定化は説明できない。

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==== 誘導適合モデル ====

==~~== Induced fit model~~ ====

1958年、[[:en:Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]]は"鍵と錠"モデルの修正を提案した：酵素はどちらかというと柔軟な構造であるため、活性部位は基質が酵素と相互作用する際に、基質との相互作用によって絶えず再形成される。その結果、基質は単純に硬い活性部位に結合するのではなく、活性部位を構成するアミノ酸[[Side chain/ja|側鎖]]は、酵素が触媒機能を発揮できるような正確な位置に成形される。[[glycosidases/ja|グリコシダーゼ]]などの場合、基質[[molecule/ja|分子]]も活性部位に入るとわずかに形を変える。活性部位は基質が完全に結合するまで変化し続け、その時点で最終的な形状と電荷分布が決定される。

~~In 1958,~~ [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] suggested a modification to the lock and key model: since enzymes are rather flexible structures, the active site is continuously reshaped by interactions with the substrate as the substrate interacts with the enzyme. As a result, the substrate does not simply bind to a rigid active site; the amino acid [[Side chain|~~side-chains~~]] ~~that make up the active site are molded into the precise positions that enable the enzyme to perform its catalytic function. In some cases, such as~~ [[glycosidases]]~~, the substrate~~ [[molecule]] also changes shape slightly as it enters the active site. The active site continues to change until the substrate is completely bound, at which point the final shape and charge distribution is determined.

誘導された適合は、[[conformational proofreading/ja|コンフォメーション校正]]機構を介して、競合やノイズの存在下での分子認識の忠実度を高める可能性がある。

~~Induced fit may enhance the fidelity of molecular recognition in the presence of competition and noise via the~~ [[conformational proofreading]] ~~mechanism.~~

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 年、酵素の特異性を説明するために、[[:en:Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]]は、酵素と基質が互いにぴったりはまる特定の相補的な幾何学的形状を持っていると提唱した。これはしばしば「鍵と錠」モデルと呼ばれる。この初期のモデルでは、酵素の特異性は説明できるが、酵素が達成する遷移状態の安定化は説明できない。
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+==== 誘導適合モデル ====
-==== Induced fit model ====
+年、[[:en:Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]]は"鍵と錠"モデルの修正を提案した：酵素はどちらかというと柔軟な構造であるため、活性部位は基質が酵素と相互作用する際に、基質との相互作用によって絶えず再形成される。その結果、基質は単純に硬い活性部位に結合するのではなく、活性部位を構成するアミノ酸[[Side chain/ja|側鎖]]は、酵素が触媒機能を発揮できるような正確な位置に成形される。[[glycosidases/ja|グリコシダーゼ]]などの場合、基質[[molecule/ja|分子]]も活性部位に入るとわずかに形を変える。活性部位は基質が完全に結合するまで変化し続け、その時点で最終的な形状と電荷分布が決定される。
-In 1958, [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] suggested a modification to the lock and key model: since enzymes are rather flexible structures, the active site is continuously reshaped by interactions with the substrate as the substrate interacts with the enzyme. As a result, the substrate does not simply bind to a rigid active site; the amino acid [[Side chain|side-chains]] that make up the active site are molded into the precise positions that enable the enzyme to perform its catalytic function. In some cases, such as [[glycosidases]], the substrate [[molecule]] also changes shape slightly as it enters the active site. The active site continues to change until the substrate is completely bound, at which point the final shape and charge distribution is determined.
+誘導された適合は、[[conformational proofreading/ja|コンフォメーション校正]]機構を介して、競合やノイズの存在下での分子認識の忠実度を高める可能性がある。
-Induced fit may enhance the fidelity of molecular recognition in the presence of competition and noise via the [[conformational proofreading]] mechanism.
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