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Flavin adenine dinucleotide/ja: Difference between revisions

Flavin adenine dinucleotide/ja
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Created page with "生化学において、'''フラビンアデニンジヌクレオチド'''（'''FAD'''）は、様々なタンパク質に付随する酸化還元活性の補酵素であり、代謝におけるいくつかの酵素反応に関与する。フラボタンパク質はフラビン基を持つタンパク質であり、FADまたはflavin mononucleotide..."
Created page with "FADは、フラビン-N(5)-オキシド、キノン、セミキノン、ヒドロキノンの4つの酸化還元状態で存在することができる。FADは電子を受容したり供与したりすることによって、これらの状態の間で変換される。FADは完全に酸化された形、すなわちキノン形では、2個の電子と2個のプロトンを受け入..."
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[[biochemistry/ja|生化学]]において、'''フラビンアデニンジヌクレオチド'''（'''FAD'''）は、様々な[[protein/ja|タンパク質]]に付随する[[redox/ja|酸化還元]]活性の[[coenzyme/ja|補酵素]]であり、[[metabolism/ja|代謝]]におけるいくつかの酵素反応に関与する。[[flavoprotein/ja|フラボタンパク質]]は[[flavin group/ja|フラビン基]]を持つタンパク質であり、FADまたは[[flavin mononucleotide/ja|フラビンモノヌクレオチド]]（FMN）の形をとる。コハク酸デヒドロゲナーゼ複合体の構成要素、[[Alpha-ketoglutarate dehydrogenase/ja|α-ケトグルタル酸デヒドロゲナーゼ]]、[[pyruvate dehydrogenase complex/ja|ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体]]の構成要素など、多くのフラボタンパク質が知られている。
[[biochemistry/ja|生化学]]において、'''フラビンアデニンジヌクレオチド'''（'''FAD'''）は、様々な[[protein/ja|タンパク質]]に付随する[[redox/ja|酸化還元]]活性の[[coenzyme/ja|補酵素]]であり、[[metabolism/ja|代謝]]におけるいくつかの酵素反応に関与する。[[flavoprotein/ja|フラボタンパク質]]は[[flavin group/ja|フラビン基]]を持つタンパク質であり、FADまたは[[flavin mononucleotide/ja|フラビンモノヌクレオチド]]（FMN）の形をとる。コハク酸デヒドロゲナーゼ複合体の構成要素、[[Alpha-ketoglutarate dehydrogenase/ja|α-ケトグルタル酸デヒドロゲナーゼ]]、[[pyruvate dehydrogenase complex/ja|ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体]]の構成要素など、多くのフラボタンパク質が知られている。


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FADは、[[Amine oxide/ja|フラビン-N(5)-オキシド]]、[[quinone/ja|キノン]]、[[semiquinone/ja|セミキノン]]、[[hydroquinone/ja|ヒドロキノン]]の4つの酸化還元状態で存在することができる。FADは電子を受容したり供与したりすることによって、これらの状態の間で変換される。FADは完全に酸化された形、すなわち[[quinone/ja|キノン]]形では、2個の電子と2個のプロトンを受け入れてFADH<sub>2</sub>（ハイドロキノン形）となる。セミキノン（FADH<sup>-</sup>）は、FADの還元か、FADH<sub>2</sub>の酸化のどちらかによって、それぞれ1個の電子と1個のプロトンを受容するか供与することで形成される。しかし、タンパク質によっては、フラビン補因子の過酸化型、フラビン-N(5)-オキシドを生成し、維持するものもある。
FAD can exist in four redox states, which are the [[Amine oxide|flavin-N(5)-oxide]], [[quinone]], [[semiquinone]], and [[hydroquinone]]. FAD is converted between these states by accepting or donating electrons. FAD, in its fully oxidized form, or [[quinone]] form, accepts two electrons and two protons to become FADH<sub>2</sub> (hydroquinone form). The semiquinone (FADH<sup>·</sup>) can be formed by either reduction of FAD or oxidation of FADH<sub>2</sub> by accepting or donating one electron and one proton, respectively. Some proteins, however, generate and maintain a superoxidized form of the flavin cofactor, the flavin-N(5)-oxide.
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[[Category:Nucleotides]]
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[[Category:Cofactors]]
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[[Category:Flavins]]
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