Protein/ja: Difference between revisions

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短いタンパク質は[[peptide synthesis/ja|ペプチド合成]]と呼ばれる一連の方法によって化学的に合成することもできる。これは[[chemical ligation/ja|化学ライゲーション]]などの[[organic synthesis/ja|有機合成]]技術に依存して高収率でペプチドを生産する。化学合成では、アミノ酸側鎖に[[fluorescent/ja|蛍光]]プローブを結合させるなど、ポリペプチド鎖に非天然アミノ酸を導入することができる。これらの方法は実験室での[[biochemistry/ja|生化学]]や[[cell biology/ja|細胞生物学]]に有用であるが、しかし、一般的には商業用には使われない。化学合成は約300アミノ酸より長いポリペプチドでは効率が悪く、合成されたタンパク質は本来の[[tertiary structure/ja|三次構造]]をなかなかとらない。ほとんどの化学合成法は、生物学的反応とは逆に、C末端からN末端へと進む。

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==構造==

==Structure==

[[File:Chaperonin 1AON.png|thumb|right|upright=1.35|~~The crystal structure of the~~ [[chaperonin]]~~, a huge protein complex. A single protein subunit is highlighted. Chaperonins assist protein folding.~~]]

[[File:Proteinviews-1tim.png|thumb|upright=1.35|~~Three possible representations of the three-dimensional structure of the protein~~ [[triose phosphate isomerase]]. '''~~Left~~'''~~: All-atom representation colored by atom type.~~ '''~~Middle~~:''' ~~Simplified representation illustrating the backbone conformation, colored by secondary structure.~~ '''~~Right~~''': ~~Solvent-accessible surface representation colored by residue type (acidic residues red, basic residues blue, polar residues green, nonpolar residues white).~~]]

[[File:Proteinviews-1tim.png|thumb|upright=1.35|タンパク質[[triose phosphate isomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]の立体構造の3つの可能な表現。 '''左'''：原子の種類で色分けした全原子表現。'''中:''' 二次構造で色分けされた骨格構造を示す簡略化された表現。'''右''': 残基の種類によって色分けされた溶媒透過性の表面表現（酸性残基：赤、塩基性残基：青、極性残基：緑、非極性残基：白）。]]

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 短いタンパク質は[[peptide synthesis/ja|ペプチド合成]]と呼ばれる一連の方法によって化学的に合成することもできる。これは[[chemical ligation/ja|化学ライゲーション]]などの[[organic synthesis/ja|有機合成]]技術に依存して高収率でペプチドを生産する。化学合成では、アミノ酸側鎖に[[fluorescent/ja|蛍光]]プローブを結合させるなど、ポリペプチド鎖に非天然アミノ酸を導入することができる。これらの方法は実験室での[[biochemistry/ja|生化学]]や[[cell biology/ja|細胞生物学]]に有用であるが、しかし、一般的には商業用には使われない。化学合成は約300アミノ酸より長いポリペプチドでは効率が悪く、合成されたタンパク質は本来の[[tertiary structure/ja|三次構造]]をなかなかとらない。ほとんどの化学合成法は、生物学的反応とは逆に、C末端からN末端へと進む。
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+==構造==
-==Structure==
+{{Anchor|Structure}}
-[[File:Chaperonin 1AON.png|thumb|right|upright=1.35|The crystal structure of the [[chaperonin]], a huge protein complex. A single protein subunit is highlighted. Chaperonins assist protein folding.]]
+[[File:Chaperonin 1AON.png|thumb|right|upright=1.35|巨大なタンパク質複合体である[[chaperonin/ja|シャペロニン]]の結晶構造。1つのタンパク質サブユニットが強調表示されている。シャペロニンはタンパク質のフォールディングを助ける。]]
-[[File:Proteinviews-1tim.png|thumb|upright=1.35|Three possible representations of the three-dimensional structure of the protein [[triose phosphate isomerase]]. '''Left''': All-atom representation colored by atom type. '''Middle:''' Simplified representation illustrating the backbone conformation, colored by secondary structure. '''Right''': Solvent-accessible surface representation colored by residue type (acidic residues red, basic residues blue, polar residues green, nonpolar residues white).]]
+[[File:Proteinviews-1tim.png|thumb|upright=1.35|タンパク質[[triose phosphate isomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]の立体構造の3つの可能な表現。 '''左'''：原子の種類で色分けした全原子表現。'''中:''' 二次構造で色分けされた骨格構造を示す簡略化された表現。'''右''': 残基の種類によって色分けされた溶媒透過性の表面表現（酸性残基：赤、塩基性残基：青、極性残基：緑、非極性残基：白）。]]
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-{{further|Protein structure prediction}}
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