Protein/ja: Difference between revisions
Protein/ja
Created page with "ほとんどのタンパク質は、最大20種類の<small>L</small>-α-アミノ酸からなる直鎖状のポリマーから構成されている。すべてのタンパク質性アミノ酸は、α-炭素にアミノ基、カルボキシル基、および可変の側鎖が|結合してい..." Tags: Mobile edit Mobile web edit |
Created page with "ペプチド結合には2つの共鳴形があり、二重結合の性質を助長し、軸周りの回転を抑制するので、α炭素はほぼコプラナーになる。ペプチド結合の他の2つの二面角は、タンパク質の骨格の局所的な形状を決定する。遊離アミノ基を持つ末端はN末端またはアミノ末端として知られ..." Tags: Mobile edit Mobile web edit |
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ポリペプチド鎖のアミノ酸は[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]によって結合している。タンパク質鎖に連結された個々のアミノ酸は''残基''と呼ばれ、連結された一連の炭素、窒素、酸素原子は''主鎖''または''タンパク質骨格''と呼ばれる。 | ポリペプチド鎖のアミノ酸は[[peptide bond/ja|ペプチド結合]]によって結合している。タンパク質鎖に連結された個々のアミノ酸は''残基''と呼ばれ、連結された一連の炭素、窒素、酸素原子は''主鎖''または''タンパク質骨格''と呼ばれる。 | ||
ペプチド結合には2つの[[resonance (chemistry)/ja|共鳴]]形があり、[[double-bond/ja|二重結合]]の性質を助長し、軸周りの回転を抑制するので、α炭素はほぼ[[coplanar/ja|コプラナー]]になる。ペプチド結合の他の2つの[[dihedral angle/ja|二面角]]は、タンパク質の骨格の局所的な形状を決定する。遊離アミノ基を持つ末端は[[N-terminus/ja|N末端]]またはアミノ末端として知られ、遊離カルボキシル基を持つタンパク質の末端は[[C-terminus/ja|C末端]]またはカルボキシ末端として知られる(タンパク質の配列はN末端からC末端まで、左から右に書かれる)。 | |||
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