Enzyme/ja: Difference between revisions

Enzyme/ja
Created page with "酵素動力学とは、酵素がどのように基質と結合し、それを生成物に変えるかを調べることである。速度論的解析に用いられる速度データは、一般に酵素アッセイから得られる。1913年にレオノール・ミヒャエリスと[[:en:[Maud Leonora Menten|モード・レオノーラ・メンテン]]は酵素速度論の定量的理論を提唱し、これは:en:Michae..."
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酵素の速度は[[Solution (chemistry)/ja|溶液]]条件と基質[[concentration/ja|濃度]]に依存する。酵素反応の最大速度を求めるには、生成物の生成速度が一定になるまで基質濃度を上げる。これは右の飽和曲線に示されている。飽和が起こるのは、基質濃度が高くなるにつれて、遊離酵素が基質結合型ES複合体に変換される量が増えていくからである。酵素の最大反応速度(''V''<sub>max</sub>)では、すべての酵素活性部位が基質と結合しており、ES複合体の量は酵素の総量と同じである。
Enzyme rates depend on [[Solution (chemistry)|solution]] conditions and substrate [[concentration]]. To find the maximum speed of an enzymatic reaction, the substrate concentration is increased until a constant rate of product formation is seen. This is shown in the saturation curve on the right. Saturation happens because, as substrate concentration increases, more and more of the free enzyme is converted into the substrate-bound ES complex. At the maximum reaction rate (''V''<sub>max</sub>) of the enzyme, all the enzyme active sites are bound to substrate, and the amount of ES complex is the same as the total amount of enzyme.
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