Enzyme/ja: Difference between revisions

Enzyme/ja
Created page with "| image2 = Michaelis Menten curve 2.svg | alt2 = 基質濃度(x軸)対反応速度(y軸)の2次元プロット。曲線の形状は双曲線である。反応速度は基質濃度がゼロのときにゼロとなり、基質濃度が高いときに漸近的に最大となる。 | caption2 = 酵素反応の飽和曲線は基質濃度と反応速度の関係を示す。 }}"
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Enzyme kinetics is the investigation of how enzymes bind substrates and turn them into products. The rate data used in kinetic analyses are commonly obtained from [[enzyme assay]]s. In 1913 [[Leonor Michaelis]] and [[Maud Leonora Menten]] proposed a quantitative theory of enzyme kinetics, which is referred to as [[Michaelis–Menten kinetics]]. The major contribution of Michaelis and Menten was to think of enzyme reactions in two stages. In the first, the substrate binds reversibly to the enzyme, forming the enzyme-substrate complex. This is sometimes called the Michaelis–Menten complex in their honor. The enzyme then catalyzes the chemical step in the reaction and releases the product. This work was further developed by [[George Edward Briggs|G.&nbsp;E. Briggs]] and [[J.&nbsp;B.&nbsp;S. Haldane]], who derived kinetic equations that are still widely used today.
酵素動力学とは、酵素がどのように基質と結合し、それを生成物に変えるかを調べることである。速度論的解析に用いられる速度データは、一般に[[:en:enzyme assay|酵素アッセイ]]から得られる。1913年に[[:en:Leonor Michaelis|レオノール・ミヒャエリス]][[:en:[Maud Leonora Menten|モード・レオノーラ・メンテン]]は酵素速度論の定量的理論を提唱し、これは[[:en:Michaelis–Menten kinetics|ミヒャエリス・メンテン速度論]]と呼ばれる。ミカエリスとメンテンの主要な貢献は、酵素反応を2段階で考えることであった。まず、基質が酵素に可逆的に結合し、酵素-基質複合体が形成される。これをミカエリスとメンテンにちなんでミカエリス-メンテン複合体と呼ぶこともある。その後、酵素は反応の化学段階を触媒し、生成物を放出する。この研究は[[:en:George Edward Briggs|G.&nbsp;E.ブリッグス]][[J.&nbsp;B.&nbsp;S.ハルデン]]によってさらに発展し、今日でも広く使われている運動方程式を導いた。
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