Enzyme/ja: Difference between revisions

Line 117:

~~<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">~~

アロステリック部位とは、活性部位とは異なる酵素上のポケットのことで、細胞環境中の分子と結合する。これらの分子は、酵素のコンフォメーションやダイナミクスの変化を引き起こし、それが活性部位に伝達され、酵素の反応速度に影響を与える。このようにして、アロステリック相互作用は酵素を阻害することも活性化することもできる。酵素の代謝経路の上流または下流の代謝産物とのアロステリック相互作用は[[フィードバック]]制御を引き起こし、経路の残りの部分を通る[[Flux (metabolism)/ja|フラックス]]に応じて酵素の活性を変化させる。

Allosteric sites are pockets on the enzyme, distinct from the active site, that bind to molecules in the cellular environment. These molecules then cause a change in the conformation or dynamics of the enzyme that is transduced to the active site and thus affects the reaction rate of the enzyme. In this way, allosteric interactions can either inhibit or activate enzymes. Allosteric interactions with metabolites upstream or downstream in an enzyme's metabolic pathway cause [[~~feedback~~]] ~~regulation, altering the activity of the enzyme according to the~~ [[Flux (metabolism)|~~flux~~]] ~~through the rest of the pathway.~~

~~</div>~~

@@ Line 117: / Line 117: @@
 {{main/ja|Allosteric regulation/ja}}
-<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
+アロステリック部位とは、活性部位とは異なる酵素上のポケットのことで、細胞環境中の分子と結合する。これらの分子は、酵素のコンフォメーションやダイナミクスの変化を引き起こし、それが活性部位に伝達され、酵素の反応速度に影響を与える。このようにして、アロステリック相互作用は酵素を阻害することも活性化することもできる。酵素の代謝経路の上流または下流の代謝産物とのアロステリック相互作用は[[フィードバック]]制御を引き起こし、経路の残りの部分を通る[[Flux (metabolism)/ja|フラックス]]に応じて酵素の活性を変化させる。
-Allosteric sites are pockets on the enzyme, distinct from the active site, that bind to molecules in the cellular environment. These molecules then cause a change in the conformation or dynamics of the enzyme that is transduced to the active site and thus affects the reaction rate of the enzyme. In this way, allosteric interactions can either inhibit or activate enzymes. Allosteric interactions with metabolites upstream or downstream in an enzyme's metabolic pathway cause [[feedback]] regulation, altering the activity of the enzyme according to the [[Flux (metabolism)|flux]] through the rest of the pathway.
-</div>
 <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">