Enzyme/ja: Difference between revisions

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逆に、[[enzyme promiscuity/ja|酵素の多様性]]を示す酵素もあり、広範な特異性を持ち、生理学的に適切な様々な基質に作用する。多くの酵素は、偶然に（すなわち[[Neutral evolution/ja|中立]]）生じた小さな副次的活性を有しており、それが新しい機能を進化的に選択する出発点となっている可能性がある。

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[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=ヘキソキナーゼは、未結合の基質（上）と、結合した基質（下）を取り囲む、より閉じたクレフト（裂け目）を持つ、顕著に開いた結合クレフトを持つ不透明な表面として表示される。|thumb|400px|酵素は基質と結合すると誘導嵌合によって形を変え、酵素-基質複合体を形成する。[[Hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]は基質である[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]と[[xylose/ja|キシロース]]の上で閉じる大きな誘導嵌合運動を持っている。青が結合部位、黒が基質、黄色が[[magnesium/ja||Mg<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]

[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=~~Hexokinase displayed as an opaque surface with a pronounced open binding cleft next to unbound substrate (top) and the same enzyme with more closed cleft that surrounds the bound substrate (bottom)~~|thumb|400px|~~Enzyme changes shape by induced fit upon substrate binding to form enzyme~~-~~substrate complex.~~ [[Hexokinase]] ~~has a large induced fit motion that closes over the substrates~~ [[adenosine triphosphate]] ~~and~~ [[xylose]]~~. Binding sites in blue, substrates in black and~~ [[magnesium|Mg<sup>2+</sup>]] ~~cofactor in yellow.~~ ({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]

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 逆に、[[enzyme promiscuity/ja|酵素の多様性]]を示す酵素もあり、広範な特異性を持ち、生理学的に適切な様々な基質に作用する。多くの酵素は、偶然に（すなわち[[Neutral evolution/ja|中立]]）生じた小さな副次的活性を有しており、それが新しい機能を進化的に選択する出発点となっている可能性がある。
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+[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=ヘキソキナーゼは、未結合の基質（上）と、結合した基質（下）を取り囲む、より閉じたクレフト（裂け目）を持つ、顕著に開いた結合クレフトを持つ不透明な表面として表示される。|thumb|400px|酵素は基質と結合すると誘導嵌合によって形を変え、酵素-基質複合体を形成する。[[Hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]は基質である[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]と[[xylose/ja|キシロース]]の上で閉じる大きな誘導嵌合運動を持っている。青が結合部位、黒が基質、黄色が[[magnesium/ja||Mg<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]
-[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=Hexokinase displayed as an opaque surface with a pronounced open binding cleft next to unbound substrate (top) and the same enzyme with more closed cleft that surrounds the bound substrate (bottom)|thumb|400px|Enzyme changes shape by induced fit upon substrate binding to form enzyme-substrate complex. [[Hexokinase]] has a large induced fit motion that closes over the substrates [[adenosine triphosphate]] and [[xylose]]. Binding sites in blue, substrates in black and [[magnesium|Mg<sup>2+</sup>]] cofactor in yellow. ({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]
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