Enzyme/ja: Difference between revisions

Enzyme/ja
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酵素は一般に[[globular protein/ja|球状タンパク質]]であり、単独で、あるいはより大きな[[protein complex/ja|複合体]]の中で作用する。アミノ酸の配列が構造を決定し、それが酵素の触媒活性を決定する。構造は機能を決定するが、構造のみから新しい酵素活性を予測することはまだできない。酵素の構造は、加熱されたり化学的変性剤にさらされたりするとアンフォールディング([[denaturation (biochemistry)/ja|変性]])する。その結果、[[:ja:温泉|温泉]]のような火山性環境に生息するバクテリアの酵素は、高温で機能する能力を持つため、産業界で珍重され、酵素触媒反応を非常に高い速度で行うことができる。
Enzymes are generally [[globular protein]]s, acting alone or in larger [[protein complex|complexes]]. The sequence of the amino acids specifies the structure which in turn determines the catalytic activity of the enzyme. Although structure determines function, a novel enzymatic activity cannot yet be predicted from structure alone. Enzyme structures unfold ([[denaturation (biochemistry)|denature]]) when heated or exposed to chemical denaturants and this disruption to the structure typically causes a loss of activity. Enzyme denaturation is normally linked to temperatures above a species' normal level; as a result, enzymes from bacteria living in volcanic environments such as [[hot spring]]s are prized by industrial users for their ability to function at high temperatures, allowing enzyme-catalysed reactions to be operated at a very high rate.
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