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Dipeptidyl peptidase-4/ja: Difference between revisions

Dipeptidyl peptidase-4/ja
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'''ジペプチジルペプチダーゼ-4'''（'''DPP4'''または'''DPPIV'''）は、'''アデノシンデアミナーゼ複合体化タンパク質2'''または'''CD26'''（[[cluster of differentiation/ja|分化クラスタ]]26）としても知られる[[protein/ja|タンパク質]]である。DPP4は[[FAP (gene)/ja|FAP]]、[[DPP8/ja|DPP8]]、[[DPP9/ja|DPP9]]と関連している。この酵素は1966年にHopsu-HavuとGlennerによって発見され、化学的な様々な研究の結果、ジペプチジルペプチダーゼIV [DP IV]と呼ばれるようになった。
{{Short description|Mammalian protein found in humans}}
'''Dipeptidyl peptidase-4''' ('''DPP4''' or '''DPPIV'''), also known as '''adenosine deaminase complexing protein 2''' or '''CD26''' ([[cluster of differentiation]] 26) is a [[protein]] that, in humans, is encoded by the ''DPP4'' [[gene]]. DPP4 is related to [[FAP (gene)|FAP]], [[DPP8]], and [[DPP9]]. The enzyme was discovered in 1966 by Hopsu-Havu and Glenner, and as a result of various studies on chemism, was called dipeptidyl peptidase IV [DP IV].
</div>


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== 機能 ==
== Function ==
{{Anchor|Function}}
The protein encoded by the ''DPP4'' gene is an [[enzyme]] expressed on the surface of most cell types and is associated with immune regulation, [[signal transduction]], and [[apoptosis]]. It is a type II transmembrane [[glycoprotein]], but a soluble form, which lacks the intracellular and transmembrane part, is present in blood plasma and various body fluids. DPP-4 is a [[serine]] [[exopeptidase]] that cleaves X-proline or X-alanine [[dipeptide]]s from the [[N-terminus]] of [[polypeptide]]s. Peptide bonds involving the cyclic amino acid proline cannot be cleaved by the majority of proteases and an N-terminal X-proline "shields" various biopeptides. Extracellular proline-specific proteases therefore play an important role in the regulation of these biopeptides.
''DPP4''遺伝子によってコードされるタンパク質は、ほとんどの細胞種の表面に発現する[[enzyme/ja|酵素]]であり、免疫調節、[[signal transduction/ja|シグナル伝達]]、および[[apoptosis/ja|アポトーシス]]に関連している。DPP-4はII型膜貫通[[glycoprotein/ja|糖タンパク質]]であるが、細胞内と膜貫通部分を欠いた可溶型が血漿や様々な体液中に存在する。DPP-4は[[polypeptide/ja|ポリペプチド]]の[[N末端]]からX-プロリンまたはX-アラニン[[dipeptide/ja|ジペプチド]]を切断する[[serine/ja|セリン]][[exopeptidase/ja|エキソペプチダーゼ]]である。
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環状アミノ酸であるプロリンを含むペプチド結合はプロテアーゼの大部分では切断できず、N末端のX-プロリンは様々な生体ペプチドを「シールド」する。したがって、細胞外プロリン特異的プロテアーゼは、これらの生体ペプチドの制御において重要な役割を果たしている。


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
DPP-4は[[growth factor/ja|成長因子]]、[[chemokine/ja|ケモカイン]]、[[neuropeptide/ja|神経ペプチド]]、[[vasoactive/ja|血管作動性]]ペプチドを含む広範囲の[[Substrate (biochemistry)/ja|基質]]を切断することが知られている。ほとんどの場合、切断された基質は生物学的活性を失うが、ケモカインのRANTESと神経ペプチドYの場合、DPP-4を介した切断は受容体のサブタイプ結合のシフトをもたらす。
DPP-4 is known to cleave a broad range of [[Substrate (biochemistry)|substrates]] including [[growth factor]]s, [[chemokine]]s, [[neuropeptide]]s, and [[vasoactive]] peptides. The cleaved substrates lose their biological activity in the majority of cases, but in the case of the chemokine RANTES and neuropeptide Y, DPP-4 mediated cleavage leads to a shift in the receptor subtype binding.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
DPP4は[[glucose/ja|グルコース]]代謝において主要な役割を果たしている。[[glucagon-like peptide-1/ja|GLP-1]]などの[[incretin/ja|インクレチン]]の分解を担っている。さらに、いくつかの[[tumors/ja|腫瘍]]の発生において抑制因子として働いているようである。
DPP4 plays a major role in [[glucose]] metabolism. It is responsible for the degradation of [[incretin]]s such as [[glucagon-like peptide-1|GLP-1]]. Furthermore, it appears to work as a suppressor in the development of some [[tumors]].
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
DPP-4はまた、酵素[[adenosine deaminase/ja|アデノシンデアミナーゼ]]と特異的かつ高い親和性で結合する。この相互作用の重要性はまだ確立されていない。
DPP-4 also binds the enzyme [[adenosine deaminase]] specifically and with high affinity. The significance of this interaction has yet to be established.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==動物研究==
== Animal studies ==
{{Anchor|Animal studies}}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
動物実験では、肝臓や腎臓など様々な臓器の[[fibrosis/ja|線維症]]の発症に関与していることが示唆されている。
Animal studies suggest its pathogenetic role in development of [[fibrosis]] of various organs, such as liver and kidney.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 臨床的意義 ==
== Clinical significance ==
{{Anchor|Clinical significance}}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
CD26/DPPIVは腫瘍生物学において重要な役割を担っており、様々な癌のマーカーとして有用であり、細胞表面または血清中のそのレベルは、ある[[neoplasm/ja|新生物]]では増加し、他の新生物では減少する。
CD26/DPPIV plays an important role in tumor biology, and is useful as a marker for various cancers, with its levels either on the cell surface or in the serum increased in some [[neoplasm]]s and decreased in others.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[dipeptidyl peptidase-4 inhibitors/ja|ジペプチジルペプチダーゼ-4阻害薬]]と呼ばれる[[oral hypoglycemics/ja|経口血糖降下薬]]の一種は、この酵素の作用を阻害することによって機能し、それによって[[incretin/ja|インクレチン]]効果を''生体内''で延長させる。
A class of [[oral hypoglycemics]] called [[dipeptidyl peptidase-4 inhibitors]] works by inhibiting the action of this enzyme, thereby prolonging [[incretin]] effect ''in vivo''.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[Middle East respiratory syndrome coronavirus/ja|中東呼吸器症候群コロナウイルス]]はDPP4に結合することが分かっている。 DPP4は肺などの気道や腎臓の細胞表面に存在する。科学者たちは、ウイルスが細胞内に侵入するのを阻止することで、これを利用できるかもしれない。
[[Middle East respiratory syndrome coronavirus]] has been found to bind to DPP4.  It is found on the surface of cells in the airways (such as the lungs) and kidneys. Scientists may be able to use this to their advantage by blocking the virus's entry into the cell.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
DPP4、あるいはそのマイコバクテリア・ホモログであるMtDPPは、[[chemokine/ja|ケモカイン]]C-X-Cモチーフ・ケモカイン・リガンド10（[[CXCL10/ja|CXCL10]]）の切断を介して、[[tuberculosis/ja|結核]]の病因に関与している可能性がある。
DPP4, or its Mycobacterial homologue MtDPP, might play a role in the pathogenesis of [[tuberculosis]] via cleavage of the [[chemokine]] C-X-C motif chemokine ligand 10 ([[CXCL10]]).
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== こちらも参照 ==
== See also ==
*[[Development of dipeptidyl peptidase-4 inhibitors/ja]]
*[[Development of dipeptidyl peptidase-4 inhibitors]]
*[[Berberine/ja]]
*[[Berberine]]
</div>


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== さらに読む ==
== Further reading ==
{{refbegin | 2}}
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* {{cite book | vauthors = Ansorge S, Bühling F, Kähne T, Lendeckel U, Reinhold D, Täger M, Wrenger S | title = Cellular Peptidases in Immune Functions and Diseases | chapter = CD26/Dipeptidyl Peptidase IV in Lymphocyte Growth Regulation | series = Advances in Experimental Medicine and Biology | volume = 421 | pages = 127–40 | year = 1997 | pmid = 9330689 | doi = 10.1007/978-1-4757-9613-1_17 | isbn = 978-1-4757-9615-5 }}
* {{cite book | vauthors = Ansorge S, Bühling F, Kähne T, Lendeckel U, Reinhold D, Täger M, Wrenger S | title = Cellular Peptidases in Immune Functions and Diseases | chapter = CD26/Dipeptidyl Peptidase IV in Lymphocyte Growth Regulation | series = Advances in Experimental Medicine and Biology | volume = 421 | pages = 127–40 | year = 1997 | pmid = 9330689 | doi = 10.1007/978-1-4757-9613-1_17 | isbn = 978-1-4757-9615-5 }}
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* {{cite journal | vauthors = Pro B, Dang NH | title = CD26/dipeptidyl peptidase IV and its role in cancer | journal = Histology and Histopathology | volume = 19 | issue = 4 | pages = 1345–51 | date = October 2004 | pmid = 15375776 | doi = 10.14670/HH-19.1345 }}
* {{cite journal | vauthors = Pro B, Dang NH | title = CD26/dipeptidyl peptidase IV and its role in cancer | journal = Histology and Histopathology | volume = 19 | issue = 4 | pages = 1345–51 | date = October 2004 | pmid = 15375776 | doi = 10.14670/HH-19.1345 }}
{{refend}}
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== 外部リンク ==
== External links ==
* The [[:en:MEROPS|MEROPS]] online database for peptidases and their inhibitors: [http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi?id=S09.003 S09.003]
* The [[:en:MEROPS|MEROPS]] online database for peptidases and their inhibitors: [http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi?id=S09.003 S09.003]
* {{MeshName|Dipeptidyl-Peptidase+IV}}
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* {{UTGlucagon|dpp4}}
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{{PDB Gallery|geneid=1803}}
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{{Clusters of differentiation}}
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{{Clusters of differentiation by lineage}}
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{{Proteases}}
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{{Portal bar|Biology|border=no}}
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{{二次利用|date= 8 March 2024}}
[[Category:EC 3.4.14]]
[[Category:EC 3.4.14]]
[[Category:Proteases]]
[[Category:Proteases]]
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