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Enzyme/ja: Difference between revisions

Enzyme/ja
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Created page with "====制御==== 酵素は他の分子によって活性化または阻害される。例えば、代謝経路の最終産物は、経路の最初の酵素（通常、最初の不可逆的なステップ、コミットメントステップと呼ばれる）の阻害剤となることが多く、その結果、経路によって作られる最終産物の量が調節される。このような調節機構はnegative feedback..."
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{{main/ja|Enzyme kinetics/ja}}
{{main/ja|Enzyme kinetics/ja}}


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酵素動力学とは、酵素がどのように基質と結合し、それを生成物に変えるかを調べることである。速度論的解析に用いられる速度データは、一般に[[:en:enzyme assay|酵素アッセイ]]から得られる。1913年に[[:en:Leonor Michaelis|レオノール・ミヒャエリス]]と[[:en:Maud Leonora Menten|モード・レオノーラ・メンテン]]は酵素速度論の定量的理論を提唱し、これは[[:en:Michaelis–Menten kinetics|ミヒャエリス・メンテン速度論]]と呼ばれる。ミカエリスとメンテンの主要な貢献は、酵素反応を2段階で考えることであった。まず、基質が酵素に可逆的に結合し、酵素-基質複合体が形成される。これをミカエリスとメンテンにちなんでミカエリス-メンテン複合体と呼ぶこともある。その後、酵素は反応の化学段階を触媒し、生成物を放出する。この研究は[[:en:George Edward Briggs|G.&nbsp;E.ブリッグス]]と[[J.&nbsp;B.&nbsp;S.ハルデン]]によってさらに発展し、今日でも広く使われている運動方程式を導いた。
酵素動力学とは、酵素がどのように基質と結合し、それを生成物に変えるかを調べることである。速度論的解析に用いられる速度データは、一般に[[:en:enzyme assay|酵素アッセイ]]から得られる。1913年に[[:en:Leonor Michaelis|レオノール・ミヒャエリス]]と[[:en:[Maud Leonora Menten|モード・レオノーラ・メンテン]]は酵素速度論の定量的理論を提唱し、これは[[:en:Michaelis–Menten kinetics|ミヒャエリス・メンテン速度論]]と呼ばれる。ミカエリスとメンテンの主要な貢献は、酵素反応を2段階で考えることであった。まず、基質が酵素に可逆的に結合し、酵素-基質複合体が形成される。これをミカエリスとメンテンにちなんでミカエリス-メンテン複合体と呼ぶこともある。その後、酵素は反応の化学段階を触媒し、生成物を放出する。この研究は[[:en:George Edward Briggs|G.&nbsp;E.ブリッグス]]と[[J.&nbsp;B.&nbsp;S.ハルデン]]によってさらに発展し、今日でも広く使われている運動方程式を導いた。
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酵素の速度は[[Solution (chemistry)/ja|溶液]]条件と基質[[concentration/ja|濃度]]に依存する。酵素反応の最大速度を求めるには、生成物の生成速度が一定になるまで基質濃度を上げる。これは右の飽和曲線に示されている。飽和が起こるのは、基質濃度が高くなるにつれて、遊離酵素が基質結合型ES複合体に変換される量が増えていくからである。酵素の最大反応速度（''V''<sub>max</sub>）では、すべての酵素活性部位が基質と結合しており、ES複合体の量は酵素の総量と同じである。
酵素の速度は[[Solution (chemistry)/ja|溶液]]条件と基質[[concentration/ja|濃度]]に依存する。酵素反応の最大速度を求めるには、生成物の生成速度が一定になるまで基質濃度を上げる。これは右の飽和曲線に示されている。飽和が起こるのは、基質濃度が高くなるにつれて、遊離酵素が基質結合型ES複合体に変換される量が増えていくからである。酵素の最大反応速度（''V''<sub>max</sub>）では、すべての酵素活性部位が基質と結合しており、ES複合体の量は酵素の総量と同じである。
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酵素は他の分子によって[[enzyme activator/ja|活性化]]または[[enzyme inhibitor/ja|阻害]]される。例えば、代謝経路の最終産物は、経路の最初の酵素（通常、最初の不可逆的なステップ、コミットメントステップと呼ばれる）の阻害剤となることが多く、その結果、経路によって作られる最終産物の量が調節される。このような調節機構は[[negative feedback/ja|負帰還機構]]と呼ばれる。負帰還機構は、細胞の要求に応じて中間代謝産物の合成速度を効果的に調節することができる。これは物質とエネルギー経済の効果的な配分に役立ち、最終産物の過剰製造を防ぐ。他の[[homeostasis/ja|恒常性維持装置]]と同様に、酵素作用の制御は生物の内部環境を安定に保つのに役立つ。
酵素は他の分子によって[[enzyme activator/ja|活性化]]または[[enzyme inhibitor/ja|阻害]]される。例えば、代謝経路の最終産物は、経路の最初の酵素（通常、最初の不可逆的なステップ、コミットメントステップと呼ばれる）の阻害剤となることが多く、その結果、経路によって作られる最終産物の量が調節される。このような調節機構は[[negative feedback/ja|負帰還機構]]と呼ばれる。負帰還機構は、細胞の要求に応じて中間代謝産物の合成速度を効果的に調節することができる。これは物質とエネルギー経済の効果的な配分に役立ち、最終産物の過剰製造を防ぐ。他の[[homeostasis/ja|恒常性維持装置]]と同様に、酵素作用の制御は生物の内部環境を安定に保つのに役立つ。


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====翻訳後修飾====
====Post-translational modification====
[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]の例としては、[[phosphorylation/ja|リン酸化]]、[[myristoylation/ja|ミリストイル化]]、[[glycosylation/ja|グリコシル化]]が挙げられる。例えば、[[insulin/ja|インスリン]]に対する応答において、[[glycogen synthase/ja|グリコーゲン合成酵素]]を含む複数の酵素の[[phosphorylation/ja|リン酸化]]は、[[glycogen/ja|グリコーゲン]]の合成または分解の制御に役立ち、細胞が[[blood sugar/ja|血糖値]]の変化に応答することを可能にする。翻訳後修飾のもう一つの例は、ポリペプチド鎖の切断である。消化プロテアーゼである[[Chymotrypsin/ja|キモトリプシン]]は、[[pancreas/ja|膵臓]]で不活性型の[[chymotrypsinogen/ja|キモトリプシノーゲン]]として産生され、この状態で[[stomach/ja|胃]]に運ばれて活性化される。これにより、酵素が腸に入る前に膵臓や他の組織を消化するのを阻止する。このような酵素の不活性前駆体は、[[zymogen/ja|酵素原]]またはプロ酵素として知られている。
Examples of [[post-translational modification]] include [[phosphorylation]], [[myristoylation]] and [[glycosylation]]. For example, in the response to [[insulin]], the [[phosphorylation]] of multiple enzymes, including [[glycogen synthase]], helps control the synthesis or degradation of [[glycogen]] and allows the cell to respond to changes in [[blood sugar]]. Another example of post-translational modification is the cleavage of the polypeptide chain. [[Chymotrypsin]], a digestive protease, is produced in inactive form as [[chymotrypsinogen]] in the [[pancreas]] and transported in this form to the [[stomach]] where it is activated. This stops the enzyme from digesting the pancreas or other tissues before it enters the gut. This type of inactive precursor to an enzyme is known as a [[zymogen]] or proenzyme.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====量====
====Quantity====
酵素生産（酵素遺伝子の[[Transcription (genetics)/ja|転写]]と[[Translation (genetics)/ja|翻訳]]）は、細胞の環境の変化に応答して、細胞によって増強されたり減少したりすることができる。このような[[regulation of gene expression/ja|遺伝子調節]]の形態を[[enzyme induction/ja|酵素誘導]]と呼ぶ。例えば、細菌が[[penicillin/ja|ペニシリン]]などの[[antibiotic resistance/ja|抗生物質耐性]]になるのは、ペニシリン分子内の重要な[[Beta-lactam/ja|β-ラクタム環]]を加水分解する[[beta-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]と呼ばれる酵素が誘導されるからである。もう1つの例は、[[drug metabolism/ja|薬物代謝]]において重要な[[cytochrome P450 oxidase/ja|シトクロムP450オキシダーゼ]]と呼ばれる[[liver/ja|肝臓]]の酵素である。これらの酵素の誘導や阻害は[[drug interaction/ja|薬物相互作用]]を引き起こす可能性がある。酵素レベルは、酵素の[[catabolism/ja||分解]]速度を変えることによっても調節できる。酵素誘導の反対は[[enzyme repression/ja|酵素抑制]]である。
Enzyme production ([[Transcription (genetics)|transcription]] and [[Translation (genetics)|translation]] of enzyme genes) can be enhanced or diminished by a cell in response to changes in the cell's environment. This form of [[regulation of gene expression|gene regulation]] is called [[enzyme induction]]. For example, bacteria may become [[antibiotic resistance|resistant to antibiotics]] such as [[penicillin]] because enzymes called [[beta-lactamase]]s are induced that hydrolyse the crucial [[Beta-lactam|beta-lactam ring]] within the penicillin molecule. Another example comes from enzymes in the [[liver]] called [[cytochrome P450 oxidase]]s, which are important in [[drug metabolism]]. Induction or inhibition of these enzymes can cause [[drug interaction]]s. Enzyme levels can also be regulated by changing the rate of enzyme [[catabolism|degradation]]. The opposite of enzyme induction is [[enzyme repression]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====細胞内分布====
====Subcellular distribution====
酵素はコンパートメント化することができ、異なる代謝経路が異なる[[cellular compartment/ja|細胞コンパートメント]]で起こる。例えば、[[fatty acid/ja|脂肪酸]]は[[cytosol/ja|細胞質]]、[[endoplasmic reticulum/ja|小胞体]]、[[golgi apparatus/ja|ゴルジ体]]で1組の酵素によって合成され、[[mitochondrion/ja|ミトコンドリア]]では[[β-oxidation/ja|β-酸化]]によってエネルギー源として別の1組の酵素によって利用される。さらに、酵素の[[protein targeting/ja|取引]]によって、[[protonation/ja|プロトン化]]の程度（例えば、中性の[[cytoplasm/ja|細胞質]]と酸性の[[lysosome/ja|リソソーム]]）や酸化状態（例えば、酸化的な[[periplasm/ja|ペリプラズム]]や還元的な[[cytoplasm/ja|細胞質]]）が変化し、それが酵素活性に影響を与えることもある。膜結合オルガネラへの分配とは対照的に、酵素の細胞内局在は、高分子細胞質フィラメントへの酵素の重合によって変化することもある。
Enzymes can be compartmentalized, with different metabolic pathways occurring in different [[cellular compartment]]s. For example, [[fatty acid]]s are synthesized by one set of enzymes in the [[cytosol]], [[endoplasmic reticulum]] and [[golgi apparatus|Golgi]] and used by a different set of enzymes as a source of energy in the [[mitochondrion]], through [[β-oxidation]]. In addition, [[protein targeting|trafficking]] of the enzyme to different compartments may change the degree of [[protonation]] (e.g., the neutral [[cytoplasm]] and the acidic [[lysosome]]) or oxidative state (e.g., oxidizing [[periplasm]] or reducing [[cytoplasm]]) which in turn affects enzyme activity. In contrast to partitioning into membrane bound organelles, enzyme subcellular localisation may also be altered through polymerisation of enzymes into macromolecular cytoplasmic filaments.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====臓器の特殊化===
====Organ specialization====
[[multicellular/ja|多細胞]]生物では [[eukaryote/ja|真核生物]]では、異なる[[organ (anatomy)/ja|器官]]や[[tissue (biology)/ja|組織]]の細胞は異なる[[gene expression/ja|遺伝子発現]]パターンを持ち、したがって代謝反応に利用できる酵素セット（[[isozyme/ja|アイソザイム]]として知られる）も異なる。これは生物の代謝全体を調節するメカニズムを提供する。例えば、[[glycolysis/ja|解糖]]経路の最初の酵素である[[hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]には、肝臓と[[pancreas/ja|膵臓]]に発現する[[glucokinase/ja|グルコキナーゼ]]と呼ばれる特殊な型があり、グルコースに対する[[affinity (pharmacology)/ja|親和性]]は低いが、グルコース濃度にはより敏感である。この酵素は[[blood sugar/ja|血糖]]の感知とインスリン産生の調節に関与している。
In [[multicellular]] [[eukaryote]]s, cells in different [[organ (anatomy)|organs]] and [[tissue (biology)|tissues]] have different patterns of [[gene expression]] and therefore have different sets of enzymes (known as [[isozyme]]s) available for metabolic reactions. This provides a mechanism for regulating the overall metabolism of the organism. For example, [[hexokinase]], the first enzyme in the [[glycolysis]] pathway, has a specialized form called [[glucokinase]] expressed in the liver and [[pancreas]] that has a lower [[affinity (pharmacology)|affinity]] for glucose yet is more sensitive to glucose concentration. This enzyme is involved in sensing [[blood sugar]] and regulating insulin production.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 疾患への関与===
=== Involvement in disease ===
[[File:Phenylalanine hydroxylase mutations.svg|thumb|upright=2|alt= フェニルアラニン水酸化酵素のリボン図と結合した補酵素、補酵素、基質|[[phenylalanine hydroxylase/ja|フェニルアラニン水酸化酵素]]では、構造全体にわたって300以上の異なる変異が[[phenylketonuria/ja|フェニルケトン尿症]]を引き起こす。黒が[[Phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]基質と[[tetrahydrobiopterin/ja|テトラヒドロビオプテリン]]補酵素、黄色が[[Iron/ja|Fe<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|1KW0}})]]  
[[File:Phenylalanine hydroxylase mutations.svg|thumb|upright=2|alt= Ribbon diagram of phenylalanine hydroxylase with bound cofactor, coenzyme and substrate|In [[phenylalanine hydroxylase]] over 300 different mutations throughout the structure cause [[phenylketonuria]]. [[Phenylalanine]] substrate and [[tetrahydrobiopterin]] coenzyme in black, and [[Iron|Fe<sup>2+</sup>]] cofactor in yellow. ({{PDB|1KW0}})]]
[[File:Autosomal recessive inheritance for affected enzyme.png|thumb|upright=1.4|酵素の遺伝的欠陥は一般的に、非X染色体がX染色体よりも多いために[[autosomal inheritance/ja|染色体]]遺伝する傾向があり、また、無効な遺伝子からの酵素が通常の遺伝子から来る酵素に比べて十分であるため、それが担体に症状を防ぐことができるため、[[recessive inheritance/j|劣性]]遺伝する傾向がある。]]
[[File:Autosomal recessive inheritance for affected enzyme.png|thumb|upright=1.4|Hereditary defects in enzymes are generally inherited in an [[autosomal inheritance|autosomal]] fashion because there are more non-X chromosomes than X-chromosomes, and a [[recessive inheritance|recessive]] fashion because the enzymes from the unaffected genes are generally sufficient to prevent symptoms in carriers.]]
{{see also/ja|Genetic disorder/ja}}
{{see also|Genetic disorder}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素活性の厳密な制御は[[homeostasis/ja|恒常性]]に不可欠であるため、一つの重要な酵素の機能不全（突然変異、過剰産生、過小産生、欠失）は遺伝病につながる。人体に存在する何千種類もの酵素のうち、たった1種類の酵素の機能不全が致命的となることもある。酵素不全による致死的な遺伝病の例としては、[[Tay–Sachs disease/ja|テイ-サックス病]]があり、患者は[[hexosaminidase/ja|ヘキソサミニダーゼ]]という酵素を欠いている。
Since the tight control of enzyme activity is essential for [[homeostasis]], any malfunction (mutation, overproduction, underproduction or deletion) of a single critical enzyme can lead to a genetic disease. The malfunction of just one type of enzyme out of the thousands of types present in the human body can be fatal. An example of a fatal genetic disease due to enzyme insufficiency is [[Tay–Sachs disease]], in which patients lack the enzyme [[hexosaminidase]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素欠損症の一例として、最も一般的なタイプの[[phenylketonuria/ja|フェニルケトン尿症]]がある。[[phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]の分解の第一段階を触媒する酵素[[phenylalanine hydroxylase/ja|フェニルアラニン水酸化酵素]]の多くの異なる単一アミノ酸変異は、フェニルアラニンと関連産物の蓄積をもたらす。一部の変異は活性部位にあり、結合や触媒反応を直接阻害するが、多くは活性部位から遠く離れており、タンパク質の構造を不安定にしたり、正しいオリゴマー化に影響を与えることで活性を低下させる。未治療の場合、[[intellectual disability/ja|知的障害]]につながる可能性がある。
One example of enzyme deficiency is the most common type of [[phenylketonuria]]. Many different single amino acid mutations in the enzyme [[phenylalanine hydroxylase]], which catalyzes the first step in the degradation of [[phenylalanine]], result in build-up of phenylalanine and related products. Some mutations are in the active site, directly disrupting binding and catalysis, but many are far from the active site and reduce activity by destabilising the protein structure, or affecting correct oligomerisation. This can lead to [[intellectual disability]] if the disease is untreated.
酵素の経口投与は、[[pancreatic insufficiency/ja|膵臓機能不全]]や[[lactose intolerance/ja|乳糖不耐症]]など、いくつかの機能性酵素欠損症の治療に用いることができる。
Oral administration of enzymes can be used to treat some functional enzyme deficiencies, such as [[pancreatic insufficiency]] and [[lactose intolerance]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の機能不全が病気を引き起こすもう一つの方法は、[[DNA repair/ja|DNA修復]]酵素をコードする遺伝子の[[germline mutation/ja|生殖細胞系列変異]]によるものである。これらの酵素に欠陥があると、細胞が[[genome/ja|ゲノム]]の変異を修復する能力が低下するため、癌が発生する。これにより突然変異がゆっくりと蓄積され、[[carcinogenesis/ja|癌の発生]]に至る。このような遺伝性[[cancer syndrome/ja|がん症候群]]の例として、[[xeroderma pigmentosum/ja|色素性乾皮症]]があり、[[:en:ultraviolet light|紫外線]]へのわずかな曝露でも[[skin cancer/ja|皮膚がん]]の発症を引き起こす。
Another way enzyme malfunctions can cause disease comes from [[germline mutation]]s in genes coding for [[DNA repair]] enzymes. Defects in these enzymes cause cancer because cells are less able to repair mutations in their [[genome]]s. This causes a slow accumulation of mutations and results in the [[carcinogenesis|development of cancers]]. An example of such a hereditary [[cancer syndrome]] is [[xeroderma pigmentosum]], which causes the development of [[skin cancer]]s in response to even minimal exposure to [[ultraviolet light]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 進化 ==
== Evolution ==
{{Anchor|Evolution}}
Similar to any other protein, enzymes change over time through [[mutation]]s and sequence divergence. Given their central role in [[metabolism]], enzyme evolution plays a critical role in [[adaptation]]. A key question is therefore whether and how enzymes can change their enzymatic activities alongside. It is generally accepted that many new enzyme activities have evolved through [[gene duplication]] and mutation of the duplicate copies although evolution can also happen without duplication. One example of an enzyme that has changed its activity is the ancestor of [[methionyl aminopeptidase]] (MAP) and creatine amidinohydrolase ([[creatinase]]) which are clearly homologous but catalyze very different reactions (MAP removes the amino-terminal [[methionine]] in new proteins while creatinase hydrolyses [[creatine]] to [[sarcosine]] and [[urea]]). In addition, MAP is metal-ion dependent while creatinase is not, hence this property was also lost over time. Small changes of enzymatic activity are extremely common among enzymes. In particular, substrate binding specificity (see above) can easily and quickly change with single amino acid changes in their substrate binding pockets. This is frequently seen in the main enzyme classes such as [[kinase]]s.
他のタンパク質と同様に、酵素も[[mutation/ja|突然変異]]や配列の分岐によって時間とともに変化する。[[metabolism/ja|代謝]]における中心的な役割を考えると、酵素の進化は[[adaptation/ja|適応]]において重要な役割を果たす。したがって重要な問題は、酵素がその酵素活性をどのように変化させることができるのかということである。一般に、多くの新しい酵素活性は[[gene duplication/ja|遺伝子の重複]]と重複コピーの突然変異によって進化してきたと考えられているが、重複を伴わない進化も起こりうる。活性を変化させた酵素の一例として、[[methionyl aminopeptidase/ja|メチオニルアミノペプチダーゼ]]（MAP）とクレアチンアミジノヒドロラーゼ（[[creatinase/ja|クレアチナーゼ]]）の祖先が挙げられるが、これらは明らかに相同であるが、全く異なる反応を触媒する（MAPは新しいタンパク質のアミノ末端の[[methionine/ja|メチオニン]]を除去するのに対し、クレアチナーゼは[[creatine/ja|クレアチン]]を[[sarcosine/ja|サルコシン]]と[[urea/ja|尿素]]に加水分解する）。さらに、MAPは金属イオンに依存するが、クレアチナーゼはそうではないので、この性質も時間の経過とともに失われた。酵素活性の小さな変化は、酵素の間では極めて一般的である。特に、基質結合特異性（上記参照）は、基質結合ポケットのアミノ酸が1つ変わるだけで、簡単かつ迅速に変化する。これは[[kinase/ja|キナーゼ]]などの主要な酵素クラスで頻繁に見られる。
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
人工（試験管内）進化は現在、工業的応用のために酵素活性や特異性を改変するために一般的に用いられている（下記参照）。
Artificial (in vitro) evolution is now commonly used to modify enzyme activity or specificity for industrial applications (see below).
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 産業用途 ==
== Industrial applications ==
{{Anchor|Industrial applications}}
{{main|Industrial enzymes}}
{{main/ja|Industrial enzymes/ja}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素は[[chemical industry/ja|化学工業]]やその他の産業用途で、極めて特異的な触媒が必要とされる場合に用いられる。一般に酵素は、触媒するために進化してきた反応の数に限界があり、また[[organic solvent/ja|有機溶媒]]中や高温での安定性に欠ける。その結果、[[protein engineering/ja|タンパク質工学]]は活発な研究分野であり、合理的な設計や''試験管内''進化によって、新しい性質を持つ新しい酵素を作り出す試みが行われている。このような努力は成功を収め始めており、現在では、自然界では起こらない反応を触媒する酵素が「ゼロから」設計されている。
Enzymes are used in the [[chemical industry]] and other industrial applications when extremely specific catalysts are required. Enzymes in general are limited in the number of reactions they have evolved to catalyze and also by their lack of stability in [[organic solvent]]s and at high temperatures. As a consequence, [[protein engineering]] is an active area of research and involves attempts to create new enzymes with novel properties, either through rational design or ''in vitro'' evolution. These efforts have begun to be successful, and a few enzymes have now been designed "from scratch" to catalyze reactions that do not occur in nature.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{| class="wikitable"
{| class="wikitable"
|- style="text-align:center;"
|- style="text-align:center;"
! style="width:24%; "|Application
! style="width:24%; "|適用
! style="width:38%; "|Enzymes used
! style="width:38%; "|使用される酵素
! style="width:38%; "|Uses
! style="width:38%; "|用途
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|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biofuel|Biofuel industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biofuel/ja|バイオ燃料産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Cellulase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Cellulase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Break down cellulose into sugars that can be fermented to produce [[cellulosic ethanol]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|セルロースを糖に分解し、発酵させて[[cellulosic ethanol/ja|セルロース系エタノール]]を生産する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Ligninase]]s
| [[Ligninase/ja]]
| Pretreatment of [[biomass]] for biofuel production.
| バイオ燃料生産のための[[biomass/ja|バイオマス]]の前処理。
|- valign="top"
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biological detergent]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biological detergent/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease]]s, [[amylase]]s, [[lipase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease/ja]], [[amylase/ja]], [[lipase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Remove protein, starch, and fat or oil stains from laundry and dishware.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|洗濯物や食器についたタンパク質、でんぷん、脂肪や油の汚れを落とす。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Mannanase]]s
| [[Mannanase/ja]]
| Remove food stains from the common food additive [[guar gum]].
| 一般的な食品添加物である[[guar gum/ja|グアーガム]]から食品の汚れを落とす。
|- valign="top"
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Brewing|Brewing industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Brewing/ja|醸造業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase]], [[glucanase]]s, [[protease]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase/ja]], [[glucanase/ja]], [[protease/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Split polysaccharides and proteins in the [[malt]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[malt/ja|麦芽]]中の多糖類とタンパク質を分割する
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Betaglucanase]]s
| [[Betaglucanase/ja]]
| Improve the [[wort]] and beer filtration characteristics.{{rp|545}}
| [[wort/ja|麦汁]]とビールのろ過特性を改善する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Amyloglucosidase]] and [[pullulanase]]s
| [[Amyloglucosidase/ja]]と[[pullulanase/ja]]
| Make low-calorie [[beer]] and adjust fermentability.
| 低カロリーの[[beer/ja|ビール]]を作り、発酵性を調整する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Acetolactate decarboxylase]] (ALDC)
| [[Acetolactate decarboxylase/ja]] (ALDC)
| Increase fermentation efficiency by reducing [[diacetyl]] formation.
| [[diacetyl/ja|ジアセチル]]の生成を抑えて発酵効率を高める。
|- valign="top"
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Cooking|Culinary uses]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Cooking/ja|料理用]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Papain]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Papain/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Tenderizer|Tenderize]] meat for cooking.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|肉を[[Tenderizer/ja|柔らかくする]]
|- valign="top"
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Dairy|Dairy industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Dairy/ja|酪農業]]'''
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[Chymosin|Rennin]]
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[Chymosin/ja|レンニン]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Hydrolyze]] protein in the manufacture of [[cheese]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[cheese/ja|チーズ]]の製造においてタンパク質を[[hydrolyze/ja|加水分解]]する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Lipase]]s
| [[Lipase/ja]]
| Produce [[Camembert cheese]] and [[blue cheese]]s such as [[Roquefort]].
| [[Camembert cheese/ja|カマンベールチーズ]]や[[roquefort/ja|ロックフォール]]などの[[blue cheese/ja|ブルーチーズ]]を生産する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Food processing]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Food processing/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Produce sugars from [[starch]], such as in making [[high-fructose corn syrup]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[high-fructose corn syrup/ja|高フルクトース・コーンシロップ]]の製造のように、[[starch/ja|デンプン]]から糖を生産する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Protease]]s
| [[Protease/ja]]
| Lower the protein level of [[flour]], as in [[biscuit]]-making.
| [[:en:biscuit|ビスケット]]作りのように、[[flour/ja|小麦粉]]のタンパク質レベルを下げる。
|- valign="top"
|- valign="top"
||[[Trypsin]]
||[[Trypsin/ja]]
|Manufacture [[hypoallergenic]] baby foods.
|[[hypoallergenic/ja|低刺激性]]のベビーフードを製造する。
|- valign="top"
|- valign="top"
| [[Cellulase]]s, [[pectinase]]s
| [[Cellulase/ja]], [[pectinase/ja]]
| Clarify [[fruit juice]]s.
| [[fruit juice/ja|果汁]]をはっきりさせる。
|- valign="top"
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molecular biology]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molecular biology/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Nuclease]]s, [[DNA ligase]] and [[polymerase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Nuclease/ja]], [[DNA ligase/ja]], [[polymerase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Use [[restriction enzyme|restriction digestion]] and the [[polymerase chain reaction]] to create [[recombinant DNA]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[restriction enzyme/ja|制限消化]]と[[polymerase chain reaction/ja|ポリメラーゼ連鎖反応]]を使って[[recombinant DNA/ja|組換えDNA]]を作る。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Paper|Paper industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Paper/ja|製紙産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Xylanase]]s, [[hemicellulase]]s and [[lignin peroxidase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Xylanase/ja]], [[hemicellulase/ja]], [[lignin peroxidase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Remove [[lignin]] from [[kraft pulp]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[kraft pulp/ja|クラフトパルプ]]から[[lignin/ja|リグニン]]を除去する。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Personal care]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Personal care/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Remove proteins on [[contact lens]]es to prevent infections.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|感染症を予防するために、[[contact lens/ja|コンタクトレンズ]]に付着したタンパク質を除去する。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[Starch|Starch industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[Starch/ja|でんぷん産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amylase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amylase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Convert [[starch]] into [[glucose]] and various [[Inverted sugar syrup|syrups]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[starch/ja|デンプン]]を[[glucose/ja|ブドウ糖]]と様々な[[Inverted sugar/ja|シロップ]]に変換する。
|}
|}
</div>


== こちらも参照 ==
== こちらも参照 ==
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