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Enzyme/ja: Difference between revisions

Enzyme/ja
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酵素は一般に[[globular protein/ja|球状タンパク質]]であり、単独で、あるいはより大きな[[protein complex/ja|複合体]]の中で作用する。アミノ酸の配列が構造を決定し、それが酵素の触媒活性を決定する。構造は機能を決定するが、構造のみから新しい酵素活性を予測することはまだできない。酵素の構造は、加熱されたり化学的変性剤にさらされたりするとアンフォールディング（[[denaturation (biochemistry)/ja|変性]]）する。その結果、[[:ja:温泉|温泉]]のような火山性環境に生息するバクテリアの酵素は、高温で機能する能力を持つため、産業界で珍重され、酵素触媒反応を非常に高い速度で行うことができる。
酵素は一般に[[globular protein/ja|球状タンパク質]]であり、単独で、あるいはより大きな[[protein complex/ja|複合体]]の中で作用する。アミノ酸の配列が構造を決定し、それが酵素の触媒活性を決定する。構造は機能を決定するが、構造のみから新しい酵素活性を予測することはまだできない。酵素の構造は、加熱されたり化学的変性剤にさらされたりするとアンフォールディング（[[denaturation (biochemistry)/ja|変性]]）する。その結果、[[:ja:温泉|温泉]]のような火山性環境に生息するバクテリアの酵素は、高温で機能する能力を持つため、産業界で珍重され、酵素触媒反応を非常に高い速度で行うことができる。


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素は通常、基質よりもはるかに大きい。その大きさは、[[4-Oxalocrotonate tautomerase/ja|4-オキサロクロトン酸トートメラーゼ]]の[[monomer/ja|単量体]]のわずか62アミノ酸残基から、動物の[[fatty acid synthase/ja|脂肪酸合成酵素]]の2,500残基以上まで様々である。これらの構造のうち、触媒反応に直接関与しているのはごく一部（2-4アミノ酸程度）である。この触媒部位は、1つ以上の[[binding site/ja|結合部位]]の隣に位置し、残基が基質を方向付ける。触媒部位と結合部位は一緒になって酵素の[[active site/ja|活性部位]]を構成する。酵素構造の残りの大部分は、活性部位の正確な方向と動態を維持する役割を果たしている。
Enzymes are usually much larger than their substrates. Sizes range from just 62 amino acid residues, for the [[monomer]] of [[4-Oxalocrotonate tautomerase|4-oxalocrotonate tautomerase]], to over 2,500 residues in the animal [[fatty acid synthase]]. Only a small portion of their structure (around 2–4 amino acids) is directly involved in catalysis: the catalytic site. This catalytic site is located next to one or more [[binding site]]s where residues orient the substrates. The catalytic site and binding site together compose the enzyme's [[active site]]. The remaining majority of the enzyme structure serves to maintain the precise orientation and dynamics of the active site.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の中には、触媒反応に直接関与するアミノ酸を持たないものもある。その代わりに、酵素には触媒[[cofactor (biochemistry)/ja|補因子]]を結合・配向させる部位が存在する。酵素の構造には[[allosteric site/ja|アロステリック部位]]が含まれることもあり、そこでは低分子の結合によって[[conformational change/ja|立体構造変化]]が起こり、活性が増減する。
In some enzymes, no amino acids are directly involved in catalysis; instead, the enzyme contains sites to bind and orient catalytic [[cofactor (biochemistry)|cofactors]]. Enzyme structures may also contain [[allosteric site]]s where the binding of a small molecule causes a [[conformational change]] that increases or decreases activity.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[ribozyme/ja|リボザイム]]と呼ばれる[[Ribonucleic acid/ja|RNA]]ベースの生物学的触媒が少数存在し、これらも単独で、あるいはタンパク質と複合体となって作用する。これらの中で最も一般的なものは[[ribosome/ja|リボソーム]]であり、タンパク質と触媒RNA成分の複合体である。
A small number of [[Ribonucleic acid|RNA]]-based biological catalysts called [[ribozyme]]s exist, which again can act alone or in complex with proteins. The most common of these is the [[ribosome]] which is a complex of protein and catalytic RNA components.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== メカニズム ==
== Mechanism ==
{{Anchor|Mechanism}}
[[File:Enzyme structure.svg|thumb|400px|Organisation of [[protein structure|enzyme structure]] and [[lysozyme]] example. Binding sites in blue, catalytic site in red and [[peptidoglycan]] substrate in black. ({{PDB|9LYZ}})|alt=Lysozyme displayed as an opaque globular surface with a pronounced cleft which the substrate depicted as a stick diagram snuggly fits into.]]
[[File:Enzyme structure.svg|thumb|400px|[[protein structure/ja||酵素構造]]の整理と[[lysozyme/ja|リゾチーム]]の例。青が結合部位、赤が触媒部位、黒が[[peptidoglycan/ja|ペプチドグリカン]]基質である。({{PDB|9LYZ}})|alt=リゾチームは不透明な球状の表面として表示され、顕著な裂け目があり、そこに棒状の図として描かれた基質がぴったりとはまる]]
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 基質結合 ===
=== Substrate binding ===
酵素は化学反応を触媒する前に、基質と結合しなければならない。酵素は通常、結合する[[substrate (biochemistry)/ja|基質]]と触媒される化学反応に関して非常に特異的である。[[Chemical specificity/ja|特異性]]は、相補的な形状、電荷、[[hydrophilic/ja|親水性]]/[[hydrophobic/ja|疎水性]]特性を持つポケットを基質に結合させることで達成される。したがって酵素は、非常に類似した基質分子を[[chemoselectivity/ja|化学選択性]]、[[regioselectivity/ja|位置選択性]]、[[stereospecificity/ja|立体特異性]]に区別することができる。
Enzymes must bind their substrates before they can catalyse any chemical reaction. Enzymes are usually very specific as to what [[substrate (biochemistry)|substrates]] they bind and then the chemical reaction catalysed. [[Chemical specificity|Specificity]] is achieved by binding pockets with complementary shape, charge and [[hydrophilic]]/[[hydrophobic]] characteristics to the substrates. Enzymes can therefore distinguish between very similar substrate molecules to be [[chemoselectivity|chemoselective]], [[regioselectivity|regioselective]] and [[stereospecificity|stereospecific]].
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
最も高い特異性と正確性を示す酵素のいくつかは、[[genome/ja|ゲノム]]のコピーと[[Gene expression/ja|発現]]に関与している。これらの酵素の中には、「[[Proofreading (biology)/ja|プルーフリーディング]]」機構を持つものがある。ここでは、[[DNA polymerase/ja|DNAポリメラーゼ]]などの酵素が第一段階で反応を触媒し、第二段階で生成物が正しいかどうかをチェックする。この2段階のプロセスにより、高忠実度の哺乳類ポリメラーゼでは、平均エラー率は1億回の反応で1エラー以下となる。[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]と[[ribosome/ja|リボソーム]]がある。
Some of the enzymes showing the highest specificity and accuracy are involved in the copying and [[Gene expression|expression]] of the [[genome]]. Some of these enzymes have "[[Proofreading (biology)|proof-reading]]" mechanisms. Here, an enzyme such as [[DNA polymerase]] catalyzes a reaction in a first step and then checks that the product is correct in a second step. This two-step process results in average error rates of less than 1 error in 100 million reactions in high-fidelity mammalian polymerases. [[aminoacyl tRNA synthetase]]s and [[ribosome]]s.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
逆に、[[enzyme promiscuity/ja|酵素の多様性]]を示す酵素もあり、広範な特異性を持ち、生理学的に適切な様々な基質に作用する。多くの酵素は、偶然に（すなわち[[Neutral evolution/ja|中立]]）生じた小さな副次的活性を有しており、それが新しい機能を進化的に選択する出発点となっている可能性がある。
Conversely, some enzymes display [[enzyme promiscuity]], having broad specificity and acting on a range of different physiologically relevant substrates. Many enzymes possess small side activities which arose fortuitously (i.e. [[Neutral evolution|neutrally]]), which may be the starting point for the evolutionary selection of a new function.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=ヘキソキナーゼは、未結合の基質（上）と、結合した基質（下）を取り囲む、より閉じたクレフト（裂け目）を持つ、顕著に開いた結合クレフトを持つ不透明な表面として表示される。|thumb|400px|酵素は基質と結合すると誘導嵌合によって形を変え、酵素-基質複合体を形成する。[[Hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]は基質である[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]と[[xylose/ja|キシロース]]の上で閉じる大きな誘導嵌合運動を持っている。青が結合部位、黒が基質、黄色が[[magnesium/ja||Mg<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]
[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=Hexokinase displayed as an opaque surface with a pronounced open binding cleft next to unbound substrate (top) and the same enzyme with more closed cleft that surrounds the bound substrate (bottom)|thumb|400px|Enzyme changes shape by induced fit upon substrate binding to form enzyme-substrate complex. [[Hexokinase]] has a large induced fit motion that closes over the substrates [[adenosine triphosphate]] and [[xylose]]. Binding sites in blue, substrates in black and [[magnesium|Mg<sup>2+</sup>]] cofactor in yellow. ({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==== "鍵と錠"モデル ====
==== "Lock and key" model ====
1894年、酵素の特異性を説明するために、[[:en:Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]]は、酵素と基質が互いにぴったりはまる特定の相補的な幾何学的形状を持っていると提唱した。これはしばしば「鍵と錠」モデルと呼ばれる。この初期のモデルでは、酵素の特異性は説明できるが、酵素が達成する遷移状態の安定化は説明できない。
To explain the observed specificity of enzymes, in 1894 [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] proposed that both the enzyme and the substrate possess specific complementary geometric shapes that fit exactly into one another. This is often referred to as "the lock and key" model. This early model explains enzyme specificity, but fails to explain the stabilization of the transition state that enzymes achieve.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==== 誘導適合モデル ====
==== Induced fit model ====
1958年、[[:en:Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]]は"鍵と錠"モデルの修正を提案した：酵素はどちらかというと柔軟な構造であるため、活性部位は基質が酵素と相互作用する際に、基質との相互作用によって絶えず再形成される。その結果、基質は単純に硬い活性部位に結合するのではなく、活性部位を構成するアミノ酸[[Side chain/ja|側鎖]]は、酵素が触媒機能を発揮できるような正確な位置に成形される。[[glycosidases/ja|グリコシダーゼ]]などの場合、基質[[molecule/ja|分子]]も活性部位に入るとわずかに形を変える。活性部位は基質が完全に結合するまで変化し続け、その時点で最終的な形状と電荷分布が決定される。
In 1958, [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] suggested a modification to the lock and key model: since enzymes are rather flexible structures, the active site is continuously reshaped by interactions with the substrate as the substrate interacts with the enzyme. As a result, the substrate does not simply bind to a rigid active site; the amino acid [[Side chain|side-chains]] that make up the active site are molded into the precise positions that enable the enzyme to perform its catalytic function. In some cases, such as [[glycosidases]], the substrate [[molecule]] also changes shape slightly as it enters the active site. The active site continues to change until the substrate is completely bound, at which point the final shape and charge distribution is determined.
誘導された適合は、[[conformational proofreading/ja|コンフォメーション校正]]機構を介して、競合やノイズの存在下での分子認識の忠実度を高める可能性がある。
Induced fit may enhance the fidelity of molecular recognition in the presence of competition and noise via the [[conformational proofreading]] mechanism.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 触媒作用 ===
=== Catalysis ===
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{See also/ja|Enzyme catalysis/ja|Transition state theory/ja}}
{{See also|Enzyme catalysis|Transition state theory}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素はいくつかの方法で反応を促進することができるが、そのどれもが[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]（ΔG<sup>‡</sup>、[[Gibbs free energy/ja|ギブス自由エネルギー]]）を低下させる。
Enzymes can accelerate reactions in several ways, all of which lower the [[activation energy]] (ΔG<sup>‡</sup>, [[Gibbs free energy]])
# 遷移状態を安定化させる：
# By stabilizing the transition state:
#* 遷移状態と相補的な電荷分布を持つ環境を作り、エネルギーを下げる。
#* Creating an environment with a charge distribution complementary to that of the transition state to lower its energy
# 代替反応経路を提供する：
# By providing an alternative reaction pathway:
#* 基質と一時的に反応して共有結合中間体を形成し、より低エネルギーの遷移状態を提供する。
#* Temporarily reacting with the substrate, forming a covalent intermediate to provide a lower energy transition state
# 基質の基底状態を不安定化する：
# By destabilising the substrate ground state:
#* 結合した基質を遷移状態の形に変形させ、遷移状態に到達するのに必要なエネルギーを低下させる。
#* Distorting bound substrate(s) into their transition state form to reduce the energy required to reach the transition state
#* 基質を生産的な配置に配向させ、反応の[[entropy/ja|エントロピー]]変化を減少させる（この機構の触媒反応への寄与は比較的小さい）。
#* By orienting the substrates into a productive arrangement to reduce the reaction [[entropy]] change (the contribution of this mechanism to catalysis is relatively small)
酵素はこれらの機構のいくつかを同時に用いることがある。例えば、[[trypsin/ja|トリプシン]]のような[[protease/ja|プロテアーゼ]]は、[[catalytic triad/ja|触媒三重鎖]]を用いて共有結合触媒反応を行い、[[oxyanion hole/ja|オキシアニオンホール]]を用いて遷移状態の電荷蓄積を安定化させ、配向した水基質を用いて[[hydrolysis/ja|加水分解]]を完了させる。
Enzymes may use several of these mechanisms simultaneously. For example, [[protease]]s such as [[trypsin]] perform covalent catalysis using a [[catalytic triad]], stabilise charge build-up on the transition states using an [[oxyanion hole]], complete [[hydrolysis]] using an oriented water substrate.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 動力学 ===
=== Dynamics ===
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{See also/ja|Protein dynamics/ja}}
{{See also|Protein dynamics}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
つまり、個々のアミノ酸残基、[[turn (biochemistry)/ja|タンパク質ループ]]や[[protein secondary structure/ja|二次構造]]の単位を形成する残基のグループ、あるいは[[protein domain/ja|タンパク質ドメイン]]全体など、酵素の構造の一部の動きである。
Enzymes are not rigid, static structures; instead they have complex internal dynamic motions – that is, movements of parts of the enzyme's structure such as individual amino acid residues, groups of residues forming a [[turn (biochemistry)|protein loop]] or unit of [[protein secondary structure|secondary structure]], or even an entire [[protein domain]]. These motions give rise to a [[conformational ensemble]] of slightly different structures that interconvert with one another at [[thermodynamic equilibrium|equilibrium]]. Different states within this ensemble may be associated with different aspects of an enzyme's function. For example, different conformations of the enzyme [[dihydrofolate reductase]] are associated with the substrate binding, catalysis, cofactor release, and product release steps of the catalytic cycle, consistent with [[catalytic resonance theory]].
これらの運動は、[[thermodynamic equilibrium/ja|平衡]]で互いに変換しあう、わずかに異なる構造の[[conformational ensemble/ja|コンフォーメーションアンサンブル]]を生み出す。このアンサンブル内の異なる状態は、酵素の機能の異なる側面に関連しているかもしれない。
</div>
例えば、酵素[[dihydrofolate reductase/ja|ジヒドロ葉酸還元酵素]]の異なるコンフォーメーションは、触媒サイクルの基質結合、触媒反応、補酵素放出、生成物放出の各ステップと関連しており、[[catalytic resonance theory/ja|触媒共鳴理論]]と一致している。


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 基質提示===
=== Substrate presentation ===
[[Substrate presentation/ja|基質提示]]とは、酵素が基質から離れて隔離されるプロセスのことである。酵素は核や細胞質内の基質から離れた細胞膜に隔離される。あるいは膜内では、酵素は脂質ラフトに隔離され、無秩序領域にある基質から遠ざかる。酵素が放出されると基質と混合する。あるいは、酵素を活性化するために、酵素を基質の近くに封じ込めることもできる。例えば、酵素は可溶性で、活性化すると細胞膜の脂質に結合し、細胞膜の分子に作用する。
[[Substrate presentation]] is a process where the enzyme is sequestered away from its substrate. Enzymes can be sequestered to the plasma membrane away from a substrate in the nucleus or cytosol. Or within the membrane, an enzyme can be sequestered into lipid rafts away from its substrate in the disordered region. When the enzyme is released it mixes with its substrate. Alternatively, the enzyme can be sequestered near its substrate to activate the enzyme. For example, the enzyme can be soluble and upon activation bind to a lipid in the plasma membrane and then act upon molecules in the plasma membrane.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== アロステリック・モジュレーション ===
=== Allosteric modulation ===
{{main/ja|Allosteric regulation/ja}}
{{main|Allosteric regulation}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
アロステリック部位とは、活性部位とは異なる酵素上のポケットのことで、細胞環境中の分子と結合する。これらの分子は、酵素のコンフォメーションやダイナミクスの変化を引き起こし、それが活性部位に伝達され、酵素の反応速度に影響を与える。このようにして、アロステリック相互作用は酵素を阻害することも活性化することもできる。酵素の代謝経路の上流または下流の代謝産物とのアロステリック相互作用は[[フィードバック]]制御を引き起こし、経路の残りの部分を通る[[Flux (metabolism)/ja|フラックス]]に応じて酵素の活性を変化させる。
Allosteric sites are pockets on the enzyme, distinct from the active site, that bind to molecules in the cellular environment. These molecules then cause a change in the conformation or dynamics of the enzyme that is transduced to the active site and thus affects the reaction rate of the enzyme. In this way, allosteric interactions can either inhibit or activate enzymes. Allosteric interactions with metabolites upstream or downstream in an enzyme's metabolic pathway cause [[feedback]] regulation, altering the activity of the enzyme according to the [[Flux (metabolism)|flux]] through the rest of the pathway.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==補因子===
==Cofactors==
[[File:Transketolase + TPP.png|thumb|400px|alt=チアミンピロリン酸を不透明な球状表面として表示し、そこに基質と補酵素が共に棒状の図として描かれた結合空隙を持つ。|黄色が[[thiamine pyrophosphate/ja|チアミンピロリン酸]]の補酵素、黒が[[xylulose 5-phosphate/ja|キシルロース5リン酸]]の基質である。({{PDB|4KXV}})]]
[[File:Transketolase + TPP.png|thumb|400px|alt=Thiamine pyrophosphate displayed as an opaque globular surface with an open binding cleft where the substrate and cofactor both depicted as stick diagrams fit into.|Chemical structure for [[thiamine pyrophosphate]] and protein structure of [[transketolase]]. Thiamine pyrophosphate cofactor in yellow and [[xylulose 5-phosphate]] substrate in black. ({{PDB|4KXV}})]]
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{main/ja|Cofactor (biochemistry)/ja}}
{{main|Cofactor (biochemistry)}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の中には、完全な活性を示すために追加の成分を必要としないものもある。また、活性を示すために補酵素と呼ばれる非タンパク質分子が結合している必要があるものもある。補因子は[[inorganic/ja|無機]]性（例えば、金属[[ion/ja|イオン]]や[[iron-sulfur cluster/ja|鉄-硫黄クラスター]]など）、または[[organic compound/ja|有機化合物]]（例えば、[[flavin group/ja|フラビン]]や[[heme/ja|ヘム]]など）である。例えば、金属イオンは活性部位内の求核種を安定化させるのに役立つ。有機補酵素には、反応中に酵素の活性部位から放出される[[coenzyme/ja|補酵素]]と、酵素に強固に結合している[[prosthetic groups/ja|補欠基]]がある。有機補酵素基は共有結合することができる（例えば、[[pyruvate carboxylase/ja|ピルビン酸カルボキシラーゼ]]などの酵素では[[biotin/ja|ビオチン]]）。
Some enzymes do not need additional components to show full activity. Others require non-protein molecules called cofactors to be bound for activity. Cofactors can be either [[inorganic]] (e.g., metal [[ion]]s and [[iron–sulfur cluster]]s) or [[organic compound]]s (e.g., [[flavin group|flavin]] and [[heme]]). These cofactors serve many purposes; for instance, metal ions can help in stabilizing nucleophilic species within the active site. Organic cofactors can be either [[coenzyme]]s, which are released from the enzyme's active site during the reaction, or [[prosthetic groups]], which are tightly bound to an enzyme. Organic prosthetic groups can be covalently bound (e.g., [[biotin]] in enzymes such as [[pyruvate carboxylase]]).
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
補因子を含む酵素の例は[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]で、活性部位の一部として結合した亜鉛補酵素を用いる。これらの強固に結合したイオンや分子は通常活性部位に存在し、触媒反応に関与する。例えば、フラビンやヘムの補酵素はしばしば[[redox/ja|酸化還元]]反応に関与する。
An example of an enzyme that contains a cofactor is [[carbonic anhydrase]], which uses a zinc cofactor bound as part of its active site. These tightly bound ions or molecules are usually found in the active site and are involved in catalysis. For example, flavin and heme cofactors are often involved in [[redox]] reactions.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
補因子を必要とするが、補酵素が結合していない酵素は''アポ酵素''または''アポタンパク質''と呼ばれる。酵素と活性に必要な補酵素を合わせて''ホロ酵素''（またはハロ酵素）と呼ぶ。ホロ酵素''という用語は、[[DNA polymerase/ja|DNAポリメラーゼ]]のような複数のタンパク質サブユニットを含む酵素にも適用できる。ここでいうホロ酵素とは、活性に必要なすべてのサブユニットを含む完全な複合体のことである。
Enzymes that require a cofactor but do not have one bound are called ''apoenzymes'' or ''apoproteins''. An enzyme together with the cofactor(s) required for activity is called a ''holoenzyme'' (or haloenzyme). The term ''holoenzyme'' can also be applied to enzymes that contain multiple protein subunits, such as the [[DNA polymerase]]s; here the holoenzyme is the complete complex containing all the subunits needed for activity.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===補酵素===
===Coenzymes===
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
補酵素は小さな有機分子で、酵素に緩く結合していることもあれば、きつく結合していることもある。補酵素は、ある酵素から別の酵素へ化学基を輸送する。例えば、[[Nicotinamide adenine dinucleotide/ja|NADH]]、[[Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate/ja|NADPH]]、[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]（ATP）などがある。[[flavin mononucleotide/ja|フラビンモノヌクレオチド]]（FMN）、[[flavin adenine dinucleotide/ja|フラビンアデニンジヌクレオチド]]（FAD）、[[thiamine pyrophosphate/ja|チアミンピロリン酸]]（TPP）、[[tetrahydrofolate/ja|テトラヒドロ葉酸]]（THF）など、いくつかの補酵素は[[vitamin/ja|ビタミン]]に由来する。これらの補酵素は体内で合成''[[:en:de novo synthesis|de novo]]''することができず、近縁の化合物（ビタミン）は食事から摂取しなければならない。運ばれる化学グループには以下のものがある：
Coenzymes are small organic molecules that can be loosely or tightly bound to an enzyme. Coenzymes transport chemical groups from one enzyme to another. Examples include [[Nicotinamide adenine dinucleotide|NADH]], [[Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate|NADPH]] and [[adenosine triphosphate]] (ATP). Some coenzymes, such as [[flavin mononucleotide]] (FMN), [[flavin adenine dinucleotide]] (FAD), [[thiamine pyrophosphate]] (TPP), and [[tetrahydrofolate]] (THF), are derived from [[vitamin]]s. These coenzymes cannot be synthesized by the body ''[[De novo synthesis|de novo]]'' and closely related compounds (vitamins) must be acquired from the diet. The chemical groups carried include:
* [[nicotinamide adenine dinucleotide/ja|NADまたはNADP<sup>+</sup>]]によって運ばれる[[hydride/ja|ヒドリド]]イオン（H<sup>-</sup>）
* the [[hydride]] ion (H<sup>−</sup>), carried by [[nicotinamide adenine dinucleotide|NAD or NADP<sup>+</sup>]]
* [[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]によって運ばれるリン酸基
* the phosphate group, carried by [[adenosine triphosphate]]  
* [[coenzyme A/ja|コエンザイムA]]によって運ばれるアセチル基
* the acetyl group, carried by [[coenzyme A]]  
* [[folic acid/ja|葉酸]]によって運ばれるホルミル基、メテニル基、メチル基、および
* formyl, methenyl or methyl groups, carried by [[folic acid]] and
* [[S-adenosylmethionine/ja|S-アデノシルメチオニン]]によって運ばれるメチル基
* the methyl group, carried by [[S-adenosylmethionine]]
Since coenzymes are chemically changed as a consequence of enzyme action, it is useful to consider coenzymes to be a special class of substrates, or second substrates, which are common to many different enzymes. For example, about 1000 enzymes are known to use the coenzyme NADH.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
補酵素は酵素の作用の結果として化学的に変化するため、補酵素を多くの異なる酵素に共通する特殊な基質、すなわち第二基質と考えることは有用である。例えば、約1000種類の酵素が補酵素NADHを使用することが知られている。
Coenzymes are usually continuously regenerated and their concentrations maintained at a steady level inside the cell. For example, NADPH is regenerated through the [[pentose phosphate pathway]] and ''S''-adenosylmethionine by [[methionine adenosyltransferase]]. This continuous regeneration means that small amounts of coenzymes can be used very intensively. For example, the human body turns over its own weight in ATP each day.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
補酵素は通常継続的に再生され、その濃度は細胞内で定常レベルに維持される。例えば、NADPHは[[pentose phosphate pathway/ja|ペントースリン酸経路]]を通じて再生され、''S''-アデノシルメチオニンは[[methionine adenosyltransferase/ja|メチオニンアデノシルトランスフェラーゼ]]によって再生される。この継続的な再生は、少量の補酵素が非常に集中的に使用されることを意味する。例えば、人体は毎日自分の体重分のATPを消費している。
==Thermodynamics==
[[File:Enzyme catalysis energy levels 2.svg|thumb|400px|alt=A two dimensional plot of reaction coordinate (x-axis) vs. energy (y-axis) for catalyzed and uncatalyzed reactions. The energy of the system steadily increases from reactants (x = 0) until a maximum is reached at the transition state (x = 0.5), and steadily decreases to the products (x = 1). However, in an enzyme catalysed reaction, binding generates an enzyme-substrate complex (with slightly reduced energy) then increases up to a transition state with a smaller maximum than the uncatalysed reaction.|The energies of the stages of a [[chemical reaction]]. Uncatalysed (dashed line), substrates need a lot of [[activation energy]] to reach a [[transition state]], which then decays into lower-energy products. When enzyme catalysed (solid line), the enzyme binds the substrates (ES), then stabilizes the transition state (ES<sup>‡</sup>) to reduce the activation energy required to produce products (EP) which are finally released.]]
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==熱力学==
{{main |Activation energy|Thermodynamic equilibrium|Chemical equilibrium}}
{{Anchor|Thermodynamics}}
</div>
[[File:Enzyme catalysis energy levels 2.svg|thumb|400px|alt=触媒反応と無触媒反応の反応座標（x軸）とエネルギー（y軸）の2次元プロット。系のエネルギーは、反応物(x = 0)から遷移状態(x = 0.5)で最大になるまで着実に増加し、生成物(x = 1)まで着実に減少する。しかし、酵素触媒反応では、結合によって酵素-基質複合体（エネルギーはわずかに減少）が生成し、その後、無触媒反応よりも最大値が小さい遷移状態まで増加する。|[[chemical reaction/ja|化学反応]]の各段階のエネルギー。非触媒反応（破線）では、基質が[[transition state/ja|遷移状態]]に到達するのに多くの[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]を必要とし、その後、よりエネルギーの低い生成物に崩壊する。酵素触媒反応（実線）の場合、酵素は基質（ES）と結合し、遷移状態（ES<sup>‡</sup>）を安定化させ、生成物（EP）を生成するのに必要な活性化エネルギーを減少させ、最終的に放出される。]]


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{main/ja|Activation energy/ja|Thermodynamic equilibrium/ja|Chemical equilibrium/ja}}
As with all catalysts, enzymes do not alter the position of the chemical equilibrium of the reaction. In the presence of an enzyme, the reaction runs in the same direction as it would without the enzyme, just more quickly. For example, [[carbonic anhydrase]] catalyzes its reaction in either direction depending on the concentration of its reactants:
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
すべての触媒と同様、酵素は反応の化学平衡の位置を変えることはない。酵素の存在下では、反応は酵素がない場合と同じ方向に進むが、より速く進むだけである。例えば、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]は反応物の濃度に応じて、どちらの方向にも反応を触媒する：
{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O ->[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> (in [[Tissue (biology)|tissues]]; high CO<sub>2</sub> concentration)|{{EquationRef|1}}}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O ->[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> ( [[Tissue (biology)/ja|組織内]]; 高 CO<sub>2</sub> 濃度)|{{EquationRef|1}}}}
{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O <-[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> (in [[lung]]s; low CO<sub>2</sub> concentration)|{{EquationRef|2}}}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O <-[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> ( [[lung/ja|肺]]内; 低 CO<sub>2</sub> 濃度)|{{EquationRef|2}}}}
The rate of a reaction is dependent on the [[activation energy]] needed to form the [[transition state]] which then decays into products. Enzymes increase reaction rates by lowering the energy of the transition state. First, binding forms a low energy enzyme-substrate complex (ES). Second, the enzyme stabilises the transition state such that it requires less energy to achieve compared to the uncatalyzed reaction (ES<sup>‡</sup>). Finally the enzyme-product complex (EP) dissociates to release the products.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
反応の速度は、[[transition state/ja|遷移状態]]を形成するのに必要な[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]に依存し、それが崩壊して生成物になる。酵素は遷移状態のエネルギーを下げることで反応速度を上げる。まず、結合によってエネルギーの低い酵素-基質複合体（ES）が形成される。次に、酵素は遷移状態を安定化させ、触媒されない反応（ES<sup>‡</sup>）と比較して、遷移状態を達成するのに必要なエネルギーが小さくなる。最後に、酵素-生成物複合体（EP）が解離して生成物を放出する。
Enzymes can couple two or more reactions, so that a thermodynamically favorable reaction can be used to "drive" a thermodynamically unfavourable one so that the combined energy of the products is lower than the substrates. For example, the hydrolysis of [[Adenosine triphosphate|ATP]] is often used to drive other chemical reactions.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素は2つ以上の反応をカップリングさせることができ、熱力学的に有利な反応を、熱力学的に不利な反応を「駆動」するために使用することができる。例えば、[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]の加水分解は、しばしば他の化学反応の駆動に使われる。
==Kinetics==
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==動力学==
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{{Anchor|Kinetics}}
 
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  <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
  | image1 = Enzyme mechanism 2.svg
| image1 = Enzyme mechanism 2.svg
  | alt1 = 無触媒反応（基質→生成物）と触媒反応（酵素＋基質→酵素／基質複合体→酵素＋生成物）の模式反応図。
  | alt1 = Schematic reaction diagrams for uncatalzyed (Substrate to Product) and catalyzed (Enzyme + Substrate to Enzyme/Substrate complex to Enzyme + Product)
  | caption1 = [[enzyme catalysis/ja|酵素触媒作用]]の有無にかかわらず、化学反応機構をいう。酵素（E）は[[substrate (chemistry)/ja|基質]]（S）と結合して[[product (chemistry)/ja|生成物]]（P）を生成する。
  | caption1 = A chemical reaction mechanism with or without [[enzyme catalysis]]. The enzyme (E) binds [[substrate (chemistry)|substrate]] (S) to produce [[product (chemistry)|product]] (P).
</div>


  <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
  | image2 = Michaelis Menten curve 2.svg
| image2 = Michaelis Menten curve 2.svg
  | alt2 = 基質濃度（x軸）対反応速度（y軸）の2次元プロット。曲線の形状は双曲線である。反応速度は基質濃度がゼロのときにゼロとなり、基質濃度が高いときに漸近的に最大となる。
  | alt2 = A two dimensional plot of substrate concentration (x axis) vs. reaction rate (y axis). The shape of the curve is hyperbolic. The rate of the reaction is zero at zero concentration of substrate and the rate asymptotically reaches a maximum at high substrate concentration.
  | caption2 = 酵素反応の[[:en:Michaelis–Menten kinetics|飽和曲線]]は基質濃度と反応速度の関係を示す。
  | caption2 = [[Michaelis–Menten kinetics|Saturation curve]] for an enzyme reaction showing the relation between the substrate concentration and reaction rate.
  }}
  }}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{main/ja|Enzyme kinetics/ja}}
{{main|Enzyme kinetics}}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素動力学とは、酵素がどのように基質と結合し、それを生成物に変えるかを調べることである。速度論的解析に用いられる速度データは、一般に[[:en:enzyme assay|酵素アッセイ]]から得られる。1913年に[[:en:Leonor Michaelis|レオノール・ミヒャエリス]]と[[:en:Maud Leonora Menten|モード・レオノーラ・メンテン]]は酵素速度論の定量的理論を提唱し、これは[[:en:Michaelis–Menten kinetics|ミヒャエリス・メンテン速度論]]と呼ばれる。ミカエリスとメンテンの主要な貢献は、酵素反応を2段階で考えることであった。まず、基質が酵素に可逆的に結合し、酵素-基質複合体が形成される。これをミカエリスとメンテンにちなんでミカエリス-メンテン複合体と呼ぶこともある。その後、酵素は反応の化学段階を触媒し、生成物を放出する。この研究は[[:en:George Edward Briggs|G.&nbsp;E.ブリッグス]]と[[J.&nbsp;B.&nbsp;S.ハルデン]]によってさらに発展し、今日でも広く使われている運動方程式を導いた。
Enzyme kinetics is the investigation of how enzymes bind substrates and turn them into products. The rate data used in kinetic analyses are commonly obtained from [[enzyme assay]]s. In 1913 [[Leonor Michaelis]] and [[Maud Leonora Menten]] proposed a quantitative theory of enzyme kinetics, which is referred to as [[Michaelis–Menten kinetics]]. The major contribution of Michaelis and Menten was to think of enzyme reactions in two stages. In the first, the substrate binds reversibly to the enzyme, forming the enzyme-substrate complex. This is sometimes called the Michaelis–Menten complex in their honor. The enzyme then catalyzes the chemical step in the reaction and releases the product. This work was further developed by [[George Edward Briggs|G.&nbsp;E. Briggs]] and [[J.&nbsp;B.&nbsp;S. Haldane]], who derived kinetic equations that are still widely used today.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の速度は[[Solution (chemistry)/ja|溶液]]条件と基質[[concentration/ja|濃度]]に依存する。酵素反応の最大速度を求めるには、生成物の生成速度が一定になるまで基質濃度を上げる。これは右の飽和曲線に示されている。飽和が起こるのは、基質濃度が高くなるにつれて、遊離酵素が基質結合型ES複合体に変換される量が増えていくからである。酵素の最大反応速度（''V''<sub>max</sub>）では、すべての酵素活性部位が基質と結合しており、ES複合体の量は酵素の総量と同じである。
Enzyme rates depend on [[Solution (chemistry)|solution]] conditions and substrate [[concentration]]. To find the maximum speed of an enzymatic reaction, the substrate concentration is increased until a constant rate of product formation is seen. This is shown in the saturation curve on the right. Saturation happens because, as substrate concentration increases, more and more of the free enzyme is converted into the substrate-bound ES complex. At the maximum reaction rate (''V''<sub>max</sub>) of the enzyme, all the enzyme active sites are bound to substrate, and the amount of ES complex is the same as the total amount of enzyme.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
''V''<sub>max</sub>はいくつかある重要な動力学パラメータのひとつに過ぎない。与えられた反応速度を達成するのに必要な基質の量も重要である。これは[[:en:Michaelis–Menten constant|ミカエリス-メンテン定数]]（''K''<sub>m</sub>）で与えられ、酵素が最大反応速度の2分の1に達するのに必要な基質濃度である。一般に、各酵素は与えられた基質に対して特徴的な''K''<sub>M</sub>を持つ。もう一つの有用な定数は''k''<sub>cat</sub>で、''ターンオーバー数''とも呼ばれ、1秒間に1つの活性部位で処理される基質分子の数である。
''V''<sub>max</sub> is only one of several important kinetic parameters. The amount of substrate needed to achieve a given rate of reaction is also important. This is given by the [[Michaelis–Menten constant]] (''K''<sub>m</sub>), which is the substrate concentration required for an enzyme to reach one-half its maximum reaction rate; generally, each enzyme has a characteristic ''K''<sub>M</sub> for a given substrate. Another useful constant is ''k''<sub>cat</sub>, also called the ''turnover number'', which is the number of substrate molecules handled by one active site per second.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の効率は''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>で表すことができる。これは特異性定数とも呼ばれ、最初の不可逆的なステップまでの反応の全ステップの[[:en:rate constant|速度定数]]を含んでいる。特異性定数は親和性と触媒能力の両方を反映するので、異なる酵素同士、あるいは同じ酵素と異なる基質を比較するのに有用である。特異度定数の理論的最大値は拡散限界と呼ばれ、約10<sup>8</sup>から10<sup>9</sup>（M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>）である。この時点では、酵素と基質が衝突するたびに触媒作用が起こり、生成物の生成速度は反応速度ではなく、拡散速度によって制限される。この性質を持つ酵素は、''[[catalytically perfect enzyme/ja|触媒的に完璧]]''または'''動力学的に完全な'''と呼ばれる。このような酵素の例としては、[[triosephosphateisomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]、[[acetylcholinesterase/ja|アセチルコリンエステラーゼ]]、[[catalase/ja|カタラーゼ]]、[[fumarase/ja|フマラーゼ]]、[[β-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]、[[superoxide dismutase/ja|スーパーオキシドジスムターゼ]]などが挙げられる。このような酵素の回転数は、1秒間に数百万反応に達することもある。<math>k_{rm cat}/K_{rm m}</math>と<math>k_{rm cat}</math>の平均値はそれぞれ<math> 10^5 {rm s}^{-1}{rm M}^{-1}</math>と<math> 10 {rm s}^{-1}</math> 程度である。
The efficiency of an enzyme can be expressed in terms of ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. This is also called the specificity constant and incorporates the [[rate constant]]s for all steps in the reaction up to and including the first irreversible step. Because the specificity constant reflects both affinity and catalytic ability, it is useful for comparing different enzymes against each other, or the same enzyme with different substrates. The theoretical maximum for the specificity constant is called the diffusion limit and is about 10<sup>8</sup> to 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>). At this point every collision of the enzyme with its substrate will result in catalysis, and the rate of product formation is not limited by the reaction rate but by the diffusion rate. Enzymes with this property are called ''[[catalytically perfect enzyme|catalytically perfect]]'' or ''kinetically perfect''. Example of such enzymes are [[triosephosphateisomerase|triose-phosphate isomerase]], [[carbonic anhydrase]], [[acetylcholinesterase]], [[catalase]], [[fumarase]], [[β-lactamase]], and [[superoxide dismutase]]. The turnover of such enzymes can reach several million reactions per second. But most enzymes are far from perfect: the average values of <math>k_{\rm cat}/K_{\rm m}</math> and <math>k_{\rm cat}</math> are about <math> 10^5 {\rm s}^{-1}{\rm M}^{-1}</math> and <math>10 {\rm s}^{-1}</math>, respectively.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
ミカエリス・メンテン動力学は、自由な[[:en:diffusion|拡散]]と熱力学的に駆動されるランダムな衝突という仮定から導かれる[[:en:law of mass action|質量作用の法則]]に依存している。多くの生化学プロセスや細胞内プロセスは、[[macromolecular crowding/ja|高分子の混雑]]や制約された分子運動のために、これらの条件から大きく逸脱している。最近の複雑なモデルの拡張は、これらの効果を補正しようとするものである。
Michaelis–Menten kinetics relies on the [[law of mass action]], which is derived from the assumptions of free [[diffusion]] and thermodynamically driven random collision. Many biochemical or cellular processes deviate significantly from these conditions, because of [[macromolecular crowding]] and constrained molecular movement. More recent, complex extensions of the model attempt to correct for these effects.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
==阻害==
==Inhibition==
{{Anchor|Inhibition}}
</div>


  <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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  <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
  | image1 = DHFR methotrexate inhibitor.svg
| image1 = DHFR methotrexate inhibitor.svg
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  <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
  | image2 = Methotrexate vs folate 2.svg
| image2 = Methotrexate vs folate 2.svg
  | alt2 = 葉酸とメトトレキサートの化学構造を2次元で表したもので、これら2つの物質の違い（ピリミドンのアミド化と2級アミンのメチル化）を強調している。
  | alt2 = Two dimensional representations of the chemical structure of folic acid and methotrexate highlighting the differences between these two substances (amidation of pyrimidone and methylation of secondary amine).
  | caption2 = 補酵素[[folic acid/ja|葉酸]]（左）と抗癌薬物[[methotrexate/ja|メトトレキサート]]（右）は構造が非常に似ている（違いは緑色で示されている）。その結果、メトトレキサートは葉酸を利用する多くの酵素を競合的に阻害する。
  | caption2 = The coenzyme [[folic acid]] (left) and the anti-cancer drug [[methotrexate]] (right) are very similar in structure (differences show in green). As a result, methotrexate is a competitive inhibitor of many enzymes that use folates.
  }}
  }}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
{{main/ja|Enzyme inhibitor/ja}}
{{main|Enzyme inhibitor}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素反応速度は、様々な種類の酵素阻害剤によって低下する。
Enzyme reaction rates can be decreased by various types of enzyme inhibitors.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===阻害の種類===
===Types of inhibition===
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====競合的====
====Competitive====
[[competitive inhibitor/ja|競合的阻害剤]]と基質は同時に酵素に結合できない。多くの場合、競合的阻害剤は酵素の実際の基質によく似ている。例えば、[[methotrexate/ja|メトトレキサート]]という薬物は、[[folic acid/ja|ジヒドロ葉酸]]のテトラヒドロ葉酸への還元を触媒する酵素[[dihydrofolate reductase/ja|ジヒドロ葉酸還元酵素]]の競合的阻害剤である。ジヒドロ葉酸とこの薬物の構造の類似性を添付の図に示す。この種の阻害は高濃度の基質で克服できる。場合によっては、阻害剤が通常の基質の結合部位以外の部位に結合し、通常の結合部位の形状を変化させる[[#Allosteric modulation|アロステリック効果]]を発揮することもある。
A [[competitive inhibitor]] and substrate cannot bind to the enzyme at the same time. Often competitive inhibitors strongly resemble the real substrate of the enzyme. For example, the drug [[methotrexate]] is a competitive inhibitor of the enzyme [[dihydrofolate reductase]], which catalyzes the reduction of [[folic acid|dihydrofolate]] to tetrahydrofolate. The similarity between the structures of dihydrofolate and this drug are shown in the accompanying figure. This type of inhibition can be overcome with high substrate concentration. In some cases, the inhibitor can bind to a site other than the binding-site of the usual substrate and exert an [[#Allosteric modulation|allosteric effect]] to change the shape of the usual binding-site.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====非競合的阻害====
====Non-competitive====
[[non-competitive inhibition/ja|非競合的阻害剤]]は基質が結合する部位とは別の部位に結合する。基質は通常の親和性で結合するのでK<sub>m</sub>は変わらない。しかし阻害剤は酵素の触媒効率を低下させるので、V<sub>max</sub>は減少する。競合的阻害とは対照的に、非競合的阻害は高い基質濃度では克服できない。
A [[non-competitive inhibition|non-competitive inhibitor]] binds to a site other than where the substrate binds. The substrate still binds with its usual affinity and hence K<sub>m</sub> remains the same. However the inhibitor reduces the catalytic efficiency of the enzyme so that V<sub>max</sub> is reduced. In contrast to competitive inhibition, non-competitive inhibition cannot be overcome with high substrate concentration.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====非競合的====
====Uncompetitive====
[[uncompetitive inhibitor/ja|非競合的阻害剤]]は遊離酵素には結合できず、酵素-基質複合体 にのみ結合する；したがって、この種の阻害剤は基質濃度が高 い場合に最も有効である。阻害剤の存在下では、酵素-基質複合体は不活性である。このタイプの阻害はまれである。
An [[uncompetitive inhibitor]] cannot bind to the free enzyme, only to the enzyme-substrate complex; hence, these types of inhibitors are most effective at high substrate concentration. In the presence of the inhibitor, the enzyme-substrate complex is inactive. This type of inhibition is rare.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====混合====
====Mixed====
[[mixed inhibition/ja|混合阻害剤]]はアロステリック部位に結合し、基質と阻害剤の結合が互いに影響し合う。阻害剤と結合すると、酵素の機能は低下するが消失はしない。このタイプの阻害剤はミカエリス・メンテン方程式には従わない。
A [[mixed inhibition|mixed inhibitor]] binds to an allosteric site and the binding of the substrate and the inhibitor affect each other. The enzyme's function is reduced but not eliminated when bound to the inhibitor. This type of inhibitor does not follow the Michaelis–Menten equation.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====非可逆的====
====Irreversible====
[[irreversible inhibitor/ja|不可逆的阻害剤]]は、通常タンパク質に[[covalent bond/ja|共有結合]]を形成することによって、酵素を永久的に不活性化する。[[penicillin/ja|ペニシリン]]や[[aspirin/ja|アスピリン]]はこの方法で作用する一般的な薬物である。
An [[irreversible inhibitor]] permanently inactivates the enzyme, usually by forming a [[covalent bond]] to the protein. [[Penicillin]] and [[aspirin]] are common drugs that act in this manner.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===阻害剤の機能===
===Functions of inhibitors===
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
多くの生物において、阻害物質は[[feedback/ja|フィードバック]]機構の一部として働くことがある。酵素がある物質を過剰に生産する場合、その物質はそれを生産する経路の最初にある酵素の阻害剤として働き、十分な量があるときに物質の生産を減速させたり停止させたりする。これは[[negative feedback/ja|負のフィードバック]]の一形態である。[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]などの主要な代謝経路は、このメカニズムを利用している。
In many organisms, inhibitors may act as part of a [[feedback]] mechanism. If an enzyme produces too much of one substance in the organism, that substance may act as an inhibitor for the enzyme at the beginning of the pathway that produces it, causing production of the substance to slow down or stop when there is sufficient amount. This is a form of [[negative feedback]]. Major metabolic pathways such as the [[citric acid cycle]] make use of this mechanism.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
阻害剤は酵素の機能を調節するので、しばしば薬物として用いられる。そのような薬物の多くは、上記の[[methotrexate/ja|メトトレキサート]]のような、酵素本来の基質に似た可逆的な競合阻害剤である。他のよく知られた例としては、高[[cholesterol/ja|コレステロール]]の治療に用いられる[[statin/ja|スタチン]]や、[[HIV/ja|HIV]]のような[[retroviral/ja|レトロウイルス]]感染の治療に用いられる[[protease inhibitors/ja|プロテアーゼ阻害剤]]がある。薬物として使用される不可逆的阻害剤の一般的な例は[[aspirin/ja|アスピリン]]であり、これは[[inflammation/ja|炎症]]のメッセンジャーである[[prostaglandin/ja|プロスタグランジン]]を生成する[[Cyclooxygenase/ja|COX-1]]と[[Cyclooxygenase/ja|COX-2]]の酵素を阻害する。他の酵素阻害剤は毒である。例えば、毒[[cyanide/ja|シアン化合物]]は不可逆的な酵素阻害剤であり、酵素[[cytochrome c oxidase/ja|シトクロムcオキシダーゼ]]の活性部位にある銅と鉄と結合し、[[cellular respiration/ja|細胞呼吸]]を阻害する。
Since inhibitors modulate the function of enzymes they are often used as drugs. Many such drugs are reversible competitive inhibitors that resemble the enzyme's native substrate, similar to [[methotrexate]] above; other well-known examples include [[statin]]s used to treat high [[cholesterol]], and [[protease inhibitors]] used to treat [[retroviral]] infections such as [[HIV]]. A common example of an irreversible inhibitor that is used as a drug is [[aspirin]], which inhibits the [[Cyclooxygenase|COX-1]] and [[Cyclooxygenase|COX-2]] enzymes that produce the [[inflammation]] messenger [[prostaglandin]]. Other enzyme inhibitors are poisons. For example, the poison [[cyanide]] is an irreversible enzyme inhibitor that combines with the copper and iron in the active site of the enzyme [[cytochrome c oxidase]] and blocks [[cellular respiration]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 酵素活性に影響を与える因子 ==
== Factors affecting enzyme activity ==
{{Anchor|Factors affecting enzyme activity}}
As enzymes are made up of proteins, their actions are sensitive to change in many physio chemical factors such as pH, temperature, substrate concentration, etc.
酵素はタンパク質からできているため、その作用はpH、温度、基質濃度など、多くの生理化学的要因の変化に敏感である。
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
以下の表は、様々な酵素の至適pHを示している。
The following table shows pH optima for various enzymes.
{| class="wikitable sortable"
{| class="wikitable sortable"
|+
|+
!Enzyme
!酵素
!Optimum pH
!最適pH
!pH description
!pHの説明
|-
|-
|Pepsin
|ペプシン
|1.5–1.6
|1.5–1.6
|Highly acidic
|強酸性
|-
|-
|Invertase
|インベルターゼ
|4.5
|4.5
|Acidic
|酸性
|-
|-
|Lipase (stomach)
|リパーゼ（胃）
|4.0–5.0
|4.0–5.0
|Acidic
|酸性
|-
|-
|Lipase (castor oil)
|リパーゼ（ヒマシ油）
|4.7
|4.7
|Acidic
|酸性
|-
|-
|Lipase (pancreas)
|リパーゼ（膵臓）
|8.0
|8.0
|Alkaline
|アルカリ性
|-
|-
|Amylase (malt)
|アミラーゼ（麦芽）
|4.6–5.2
|4.6–5.2
|Acidic
|アルカリ性
|-
|-
|Amylase (pancreas)
|アミラーゼ（膵臓）
|6.7–7.0
|6.7–7.0
|Acidic-neutral
|酸性-中性
|-
|-
|Cellobiase
|セロビアーゼ
|5.0
|5.0
|Acidic
|酸性
|-
|-
|Maltase
|マルターゼ
|6.1–6.8
|6.1–6.8
|Acidic
|酸性
|-
|-
|Sucrase
|スクラーゼ
|6.2
|6.2
|Acidic
|酸性
|-
|-
|Catalase
|カタラーゼ
|7.0
|7.0
|Neutral
|中性
|-
|-
|Urease
|ウレアーゼ
|7.0
|7.0
|Neutral
|中性
|-
|-
|Cholinesterase
|コリンエステラーゼ
|7.0
|7.0
|Neutral
|中性
|-
|-
|Ribonuclease
|リボヌクレアーゼ
|7.0–7.5
|7.0–7.5
|Neutral
|中性
|-
|-
|Fumarase
|フマラーゼ
|7.8
|7.8
|Alkaline
|アルカリ性
|-
|-
|Trypsin
|トリプシン
|7.8–8.7
|7.8–8.7
|Alkaline
|アルカリ性
|-
|-
|Adenosine triphosphate
|アデノシン三リン酸
|9.0
|9.0
|Alkaline
|アルカリ性
|-
|-
|Arginase
|アルギナーゼ
|10.0
|10.0
|Highly alkaline
|高アルカリ性
|}
|}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 生物学的機能 ==
== Biological function ==
{{Anchor|Biological function}}
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素は、生体内で多種多様な[[function (biology)/ja|機能]]を果たしている。それらは[[kinase/ja|キナーゼ]]や[[phosphatase/ja|ホスファターゼ]]を介して、しばしば[[signal transduction/ja|シグナル伝達]]や細胞調節に不可欠である。また、[[myosin/ja|ミオシン]]が[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]（ATP）を加水分解して[[muscle contraction/ja|筋収縮]]を起こすことで運動を生成したり、[[cytoskeleton/ja|細胞骨格]]の一部として細胞内を荷物を運搬したりする。細胞膜における他の[[ATPase/ja|ATPアーゼ]]は、[[active transport/ja|活性輸送]]に関与する[[ion pump (biology)/ja|イオンポンプ]]である。酵素はまた、[[:en:fireflies|ホタル]]の光を発生させる[[luciferase/ja|ルシフェラーゼ]]のような、よりエキゾチックな機能にも関与している。[[Virus/ja|ウイルス]]には、[[HIV integrase/ja|HIVインテグラーゼ]]や[[reverse transcriptase/ja|逆転写酵素]]のように細胞に感染するための酵素や、[[influenza/ja|インフルエンザ]]ウイルスの[[neuraminidase/ja|ノイラミニダーゼ]]のように細胞からウイルスを放出するための酵素も含まれている。
Enzymes serve a wide variety of [[function (biology)|functions]] inside living organisms. They are indispensable for [[signal transduction]] and cell regulation, often via [[kinase]]s and [[phosphatase]]s. They also generate movement, with [[myosin]] hydrolyzing [[adenosine triphosphate]] (ATP) to generate [[muscle contraction]], and also transport cargo around the cell as part of the [[cytoskeleton]]. Other [[ATPase]]s in the cell membrane are [[ion pump (biology)|ion pumps]] involved in [[active transport]]. Enzymes are also involved in more exotic functions, such as [[luciferase]] generating light in [[fireflies]]. [[Virus]]es can also contain enzymes for infecting cells, such as the [[HIV integrase]] and [[reverse transcriptase]], or for viral release from cells, like the [[influenza]] virus [[neuraminidase]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の重要な機能は、動物の[[digestive systems/ja|消化器官]]にある。[[amylase/ja|アミラーゼ]]や[[protease/ja|プロテアーゼ]]などの酵素は、大きな分子（それぞれ[[starch/ja|デンプン]]や[[protein/ja|タンパク質]]）を小さな分子に分解し、腸で吸収できるようにする。例えばデンプン分子は大きすぎて腸から吸収されないが、酵素はデンプン鎖を[[maltose/ja|麦芽糖]]や最終的には[[glucose/ja|グルコース]]のような小さな分子に加水分解し、吸収できるようにする。異なる酵素は異なる食物物質を消化する。[[herbivorous/ja|草食性]]の[[ruminant/ja|反芻動物]]では、腸内の微生物が別の酵素である[[cellulase/ja|セルラーゼ]]を産生し、植物繊維のセルロース細胞壁を分解する。
An important function of enzymes is in the [[digestive systems]] of animals. Enzymes such as [[amylase]]s and [[protease]]s break down large molecules ([[starch]] or [[protein]]s, respectively) into smaller ones, so they can be absorbed by the intestines. Starch molecules, for example, are too large to be absorbed from the intestine, but enzymes hydrolyze the starch chains into smaller molecules such as [[maltose]] and eventually [[glucose]], which can then be absorbed. Different enzymes digest different food substances. In [[ruminant]]s, which have [[herbivorous]] diets, microorganisms in the gut produce another enzyme, [[cellulase]], to break down the cellulose cell walls of plant fiber.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
===代謝===
===Metabolism===
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[[Image:Glycolysis metabolic pathway.svg|thumb|upright=2|alt=グルコースから始まり、いくつかの中間化学物質を経由してピルビン酸で終わる解糖系代謝経路の模式図。経路の各ステップは固有の酵素によって触媒される。|[[glycolysis/ja|解糖]]の[[metabolic pathway/ja|代謝経路]]は、一連の中間代謝産物を介して[[glucose/ja|グルコース]]を[[pyruvate/ja|ピルビン酸]]に変換することでエネルギーを放出する。それぞれの化学修飾（赤枠）は異なる酵素によって行われる。]]
[[Image:Glycolysis metabolic pathway.svg|thumb|upright=2|alt=Schematic diagram of the glycolytic metabolic pathway starting with glucose and ending with pyruvate via several intermediate chemicals. Each step in the pathway is catalyzed by a unique enzyme.|The [[metabolic pathway]] of [[glycolysis]] releases energy by converting [[glucose]] to [[pyruvate]] via a series of intermediate metabolites. Each chemical modification (red box) is performed by a different enzyme.]]
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
いくつかの酵素は特定の順序で一緒に働くことができ、[[metabolic pathway/ja|代謝経路]]を作る。代謝経路では、ある酵素が別の酵素の産物を基質として受け取る。触媒反応の後、生成物は別の酵素に受け渡される。複数の酵素が同じ反応を並行して触媒することもある。これによって、より複雑な制御が可能になる。例えば、ある酵素によって低い一定活性が提供されるが、第二の酵素によって誘導可能な高い活性が提供される。
Several enzymes can work together in a specific order, creating [[metabolic pathway]]s. In a metabolic pathway, one enzyme takes the product of another enzyme as a substrate. After the catalytic reaction, the product is then passed on to another enzyme. Sometimes more than one enzyme can catalyze the same reaction in parallel; this can allow more complex regulation: with, for example, a low constant activity provided by one enzyme but an inducible high activity from a second enzyme.
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酵素は、これらの経路でどのような段階を経るかを決定する。酵素がなければ、代謝は同じステップで進行することはなく、細胞のニーズに合わせて調節することもできない。ほとんどの中心的な代謝経路は、いくつかの重要なステップで制御されており、典型的にはATPの加水分解に関わる酵素の活性によって制御されている。この反応は非常に多くのエネルギーを放出するため、[[endothermic/ja|熱力学的に不利]]な他の反応をATP加水分解に結合させることができ、一連の代謝反応全体を連動させることができる。
Enzymes determine what steps occur in these pathways. Without enzymes, metabolism would neither progress through the same steps and could not be regulated to serve the needs of the cell. Most central metabolic pathways are regulated at a few key steps, typically through enzymes whose activity involves the hydrolysis of ATP. Because this reaction releases so much energy, other reactions that are [[endothermic|thermodynamically unfavorable]] can be coupled to ATP hydrolysis, driving the overall series of linked metabolic reactions.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 活性の制御 ===
=== Control of activity ===
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素活性が細胞内で制御されるには、主に5つの方法がある。
There are five main ways that enzyme activity is controlled in the cell.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====制御====
====Regulation====
酵素は他の分子によって[[enzyme activator/ja|活性化]]または[[enzyme inhibitor/ja|阻害]]される。例えば、代謝経路の最終産物は、経路の最初の酵素（通常、最初の不可逆的なステップ、コミットメントステップと呼ばれる）の阻害剤となることが多く、その結果、経路によって作られる最終産物の量が調節される。このような調節機構は[[negative feedback/ja|負帰還機構]]と呼ばれる。負帰還機構は、細胞の要求に応じて中間代謝産物の合成速度を効果的に調節することができる。これは物質とエネルギー経済の効果的な配分に役立ち、最終産物の過剰製造を防ぐ。他の[[homeostasis/ja|恒常性維持装置]]と同様に、酵素作用の制御は生物の内部環境を安定に保つのに役立つ。
Enzymes can be either [[enzyme activator|activated]] or [[enzyme inhibitor|inhibited]] by other molecules. For example, the end product(s) of a metabolic pathway are often inhibitors for one of the first enzymes of the pathway (usually the first irreversible step, called committed step), thus regulating the amount of end product made by the pathways. Such a regulatory mechanism is called a [[negative feedback|negative feedback mechanism]], because the amount of the end product produced is regulated by its own concentration. Negative feedback mechanism can effectively adjust the rate of synthesis of intermediate metabolites according to the demands of the cells. This helps with effective allocations of materials and energy economy, and it prevents the excess manufacture of end products. Like other [[homeostasis|homeostatic devices]], the control of enzymatic action helps to maintain a stable internal environment in living organisms.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====翻訳後修飾====
====Post-translational modification====
[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]の例としては、[[phosphorylation/ja|リン酸化]]、[[myristoylation/ja|ミリストイル化]]、[[glycosylation/ja|グリコシル化]]が挙げられる。例えば、[[insulin/ja|インスリン]]に対する応答において、[[glycogen synthase/ja|グリコーゲン合成酵素]]を含む複数の酵素の[[phosphorylation/ja|リン酸化]]は、[[glycogen/ja|グリコーゲン]]の合成または分解の制御に役立ち、細胞が[[blood sugar/ja|血糖値]]の変化に応答することを可能にする。翻訳後修飾のもう一つの例は、ポリペプチド鎖の切断である。消化プロテアーゼである[[Chymotrypsin/ja|キモトリプシン]]は、[[pancreas/ja|膵臓]]で不活性型の[[chymotrypsinogen/ja|キモトリプシノーゲン]]として産生され、この状態で[[stomach/ja|胃]]に運ばれて活性化される。これにより、酵素が腸に入る前に膵臓や他の組織を消化するのを阻止する。このような酵素の不活性前駆体は、[[zymogen/ja|酵素原]]またはプロ酵素として知られている。
Examples of [[post-translational modification]] include [[phosphorylation]], [[myristoylation]] and [[glycosylation]]. For example, in the response to [[insulin]], the [[phosphorylation]] of multiple enzymes, including [[glycogen synthase]], helps control the synthesis or degradation of [[glycogen]] and allows the cell to respond to changes in [[blood sugar]]. Another example of post-translational modification is the cleavage of the polypeptide chain. [[Chymotrypsin]], a digestive protease, is produced in inactive form as [[chymotrypsinogen]] in the [[pancreas]] and transported in this form to the [[stomach]] where it is activated. This stops the enzyme from digesting the pancreas or other tissues before it enters the gut. This type of inactive precursor to an enzyme is known as a [[zymogen]] or proenzyme.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====量====
====Quantity====
酵素生産（酵素遺伝子の[[Transcription (genetics)/ja|転写]]と[[Translation (genetics)/ja|翻訳]]）は、細胞の環境の変化に応答して、細胞によって増強されたり減少したりすることができる。このような[[regulation of gene expression/ja|遺伝子調節]]の形態を[[enzyme induction/ja|酵素誘導]]と呼ぶ。例えば、細菌が[[penicillin/ja|ペニシリン]]などの[[antibiotic resistance/ja|抗生物質耐性]]になるのは、ペニシリン分子内の重要な[[Beta-lactam/ja|β-ラクタム環]]を加水分解する[[beta-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]と呼ばれる酵素が誘導されるからである。もう1つの例は、[[drug metabolism/ja|薬物代謝]]において重要な[[cytochrome P450 oxidase/ja|シトクロムP450オキシダーゼ]]と呼ばれる[[liver/ja|肝臓]]の酵素である。これらの酵素の誘導や阻害は[[drug interaction/ja|薬物相互作用]]を引き起こす可能性がある。酵素レベルは、酵素の[[catabolism/ja||分解]]速度を変えることによっても調節できる。酵素誘導の反対は[[enzyme repression/ja|酵素抑制]]である。
Enzyme production ([[Transcription (genetics)|transcription]] and [[Translation (genetics)|translation]] of enzyme genes) can be enhanced or diminished by a cell in response to changes in the cell's environment. This form of [[regulation of gene expression|gene regulation]] is called [[enzyme induction]]. For example, bacteria may become [[antibiotic resistance|resistant to antibiotics]] such as [[penicillin]] because enzymes called [[beta-lactamase]]s are induced that hydrolyse the crucial [[Beta-lactam|beta-lactam ring]] within the penicillin molecule. Another example comes from enzymes in the [[liver]] called [[cytochrome P450 oxidase]]s, which are important in [[drug metabolism]]. Induction or inhibition of these enzymes can cause [[drug interaction]]s. Enzyme levels can also be regulated by changing the rate of enzyme [[catabolism|degradation]]. The opposite of enzyme induction is [[enzyme repression]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====細胞内分布====
====Subcellular distribution====
酵素はコンパートメント化することができ、異なる代謝経路が異なる[[cellular compartment/ja|細胞コンパートメント]]で起こる。例えば、[[fatty acid/ja|脂肪酸]]は[[cytosol/ja|細胞質]]、[[endoplasmic reticulum/ja|小胞体]]、[[golgi apparatus/ja|ゴルジ体]]で1組の酵素によって合成され、[[mitochondrion/ja|ミトコンドリア]]では[[β-oxidation/ja|β-酸化]]によってエネルギー源として別の1組の酵素によって利用される。さらに、酵素の[[protein targeting/ja|取引]]によって、[[protonation/ja|プロトン化]]の程度（例えば、中性の[[cytoplasm/ja|細胞質]]と酸性の[[lysosome/ja|リソソーム]]）や酸化状態（例えば、酸化的な[[periplasm/ja|ペリプラズム]]や還元的な[[cytoplasm/ja|細胞質]]）が変化し、それが酵素活性に影響を与えることもある。膜結合オルガネラへの分配とは対照的に、酵素の細胞内局在は、高分子細胞質フィラメントへの酵素の重合によって変化することもある。
Enzymes can be compartmentalized, with different metabolic pathways occurring in different [[cellular compartment]]s. For example, [[fatty acid]]s are synthesized by one set of enzymes in the [[cytosol]], [[endoplasmic reticulum]] and [[golgi apparatus|Golgi]] and used by a different set of enzymes as a source of energy in the [[mitochondrion]], through [[β-oxidation]]. In addition, [[protein targeting|trafficking]] of the enzyme to different compartments may change the degree of [[protonation]] (e.g., the neutral [[cytoplasm]] and the acidic [[lysosome]]) or oxidative state (e.g., oxidizing [[periplasm]] or reducing [[cytoplasm]]) which in turn affects enzyme activity. In contrast to partitioning into membrane bound organelles, enzyme subcellular localisation may also be altered through polymerisation of enzymes into macromolecular cytoplasmic filaments.
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
====臓器の特殊化===
====Organ specialization====
[[multicellular/ja|多細胞]]生物では [[eukaryote/ja|真核生物]]では、異なる[[organ (anatomy)/ja|器官]]や[[tissue (biology)/ja|組織]]の細胞は異なる[[gene expression/ja|遺伝子発現]]パターンを持ち、したがって代謝反応に利用できる酵素セット（[[isozyme/ja|アイソザイム]]として知られる）も異なる。これは生物の代謝全体を調節するメカニズムを提供する。例えば、[[glycolysis/ja|解糖]]経路の最初の酵素である[[hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]には、肝臓と[[pancreas/ja|膵臓]]に発現する[[glucokinase/ja|グルコキナーゼ]]と呼ばれる特殊な型があり、グルコースに対する[[affinity (pharmacology)/ja|親和性]]は低いが、グルコース濃度にはより敏感である。この酵素は[[blood sugar/ja|血糖]]の感知とインスリン産生の調節に関与している。
In [[multicellular]] [[eukaryote]]s, cells in different [[organ (anatomy)|organs]] and [[tissue (biology)|tissues]] have different patterns of [[gene expression]] and therefore have different sets of enzymes (known as [[isozyme]]s) available for metabolic reactions. This provides a mechanism for regulating the overall metabolism of the organism. For example, [[hexokinase]], the first enzyme in the [[glycolysis]] pathway, has a specialized form called [[glucokinase]] expressed in the liver and [[pancreas]] that has a lower [[affinity (pharmacology)|affinity]] for glucose yet is more sensitive to glucose concentration. This enzyme is involved in sensing [[blood sugar]] and regulating insulin production.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
=== 疾患への関与===
=== Involvement in disease ===
[[File:Phenylalanine hydroxylase mutations.svg|thumb|upright=2|alt= フェニルアラニン水酸化酵素のリボン図と結合した補酵素、補酵素、基質|[[phenylalanine hydroxylase/ja|フェニルアラニン水酸化酵素]]では、構造全体にわたって300以上の異なる変異が[[phenylketonuria/ja|フェニルケトン尿症]]を引き起こす。黒が[[Phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]基質と[[tetrahydrobiopterin/ja|テトラヒドロビオプテリン]]補酵素、黄色が[[Iron/ja|Fe<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|1KW0}})]]  
[[File:Phenylalanine hydroxylase mutations.svg|thumb|upright=2|alt= Ribbon diagram of phenylalanine hydroxylase with bound cofactor, coenzyme and substrate|In [[phenylalanine hydroxylase]] over 300 different mutations throughout the structure cause [[phenylketonuria]]. [[Phenylalanine]] substrate and [[tetrahydrobiopterin]] coenzyme in black, and [[Iron|Fe<sup>2+</sup>]] cofactor in yellow. ({{PDB|1KW0}})]]
[[File:Autosomal recessive inheritance for affected enzyme.png|thumb|upright=1.4|酵素の遺伝的欠陥は一般的に、非X染色体がX染色体よりも多いために[[autosomal inheritance/ja|染色体]]遺伝する傾向があり、また、無効な遺伝子からの酵素が通常の遺伝子から来る酵素に比べて十分であるため、それが担体に症状を防ぐことができるため、[[recessive inheritance/j|劣性]]遺伝する傾向がある。]]
[[File:Autosomal recessive inheritance for affected enzyme.png|thumb|upright=1.4|Hereditary defects in enzymes are generally inherited in an [[autosomal inheritance|autosomal]] fashion because there are more non-X chromosomes than X-chromosomes, and a [[recessive inheritance|recessive]] fashion because the enzymes from the unaffected genes are generally sufficient to prevent symptoms in carriers.]]
{{see also/ja|Genetic disorder/ja}}
{{see also|Genetic disorder}}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素活性の厳密な制御は[[homeostasis/ja|恒常性]]に不可欠であるため、一つの重要な酵素の機能不全（突然変異、過剰産生、過小産生、欠失）は遺伝病につながる。人体に存在する何千種類もの酵素のうち、たった1種類の酵素の機能不全が致命的となることもある。酵素不全による致死的な遺伝病の例としては、[[Tay–Sachs disease/ja|テイ-サックス病]]があり、患者は[[hexosaminidase/ja|ヘキソサミニダーゼ]]という酵素を欠いている。
Since the tight control of enzyme activity is essential for [[homeostasis]], any malfunction (mutation, overproduction, underproduction or deletion) of a single critical enzyme can lead to a genetic disease. The malfunction of just one type of enzyme out of the thousands of types present in the human body can be fatal. An example of a fatal genetic disease due to enzyme insufficiency is [[Tay–Sachs disease]], in which patients lack the enzyme [[hexosaminidase]].
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素欠損症の一例として、最も一般的なタイプの[[phenylketonuria/ja|フェニルケトン尿症]]がある。[[phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]の分解の第一段階を触媒する酵素[[phenylalanine hydroxylase/ja|フェニルアラニン水酸化酵素]]の多くの異なる単一アミノ酸変異は、フェニルアラニンと関連産物の蓄積をもたらす。一部の変異は活性部位にあり、結合や触媒反応を直接阻害するが、多くは活性部位から遠く離れており、タンパク質の構造を不安定にしたり、正しいオリゴマー化に影響を与えることで活性を低下させる。未治療の場合、[[intellectual disability/ja|知的障害]]につながる可能性がある。
One example of enzyme deficiency is the most common type of [[phenylketonuria]]. Many different single amino acid mutations in the enzyme [[phenylalanine hydroxylase]], which catalyzes the first step in the degradation of [[phenylalanine]], result in build-up of phenylalanine and related products. Some mutations are in the active site, directly disrupting binding and catalysis, but many are far from the active site and reduce activity by destabilising the protein structure, or affecting correct oligomerisation. This can lead to [[intellectual disability]] if the disease is untreated.
酵素の経口投与は、[[pancreatic insufficiency/ja|膵臓機能不全]]や[[lactose intolerance/ja|乳糖不耐症]]など、いくつかの機能性酵素欠損症の治療に用いることができる。
Oral administration of enzymes can be used to treat some functional enzyme deficiencies, such as [[pancreatic insufficiency]] and [[lactose intolerance]].
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素の機能不全が病気を引き起こすもう一つの方法は、[[DNA repair/ja|DNA修復]]酵素をコードする遺伝子の[[germline mutation/ja|生殖細胞系列変異]]によるものである。これらの酵素に欠陥があると、細胞が[[genome/ja|ゲノム]]の変異を修復する能力が低下するため、癌が発生する。これにより突然変異がゆっくりと蓄積され、[[carcinogenesis/ja|癌の発生]]に至る。このような遺伝性[[cancer syndrome/ja|がん症候群]]の例として、[[xeroderma pigmentosum/ja|色素性乾皮症]]があり、[[:en:ultraviolet light|紫外線]]へのわずかな曝露でも[[skin cancer/ja|皮膚がん]]の発症を引き起こす。
Another way enzyme malfunctions can cause disease comes from [[germline mutation]]s in genes coding for [[DNA repair]] enzymes. Defects in these enzymes cause cancer because cells are less able to repair mutations in their [[genome]]s. This causes a slow accumulation of mutations and results in the [[carcinogenesis|development of cancers]]. An example of such a hereditary [[cancer syndrome]] is [[xeroderma pigmentosum]], which causes the development of [[skin cancer]]s in response to even minimal exposure to [[ultraviolet light]].
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 進化 ==
== Evolution ==
{{Anchor|Evolution}}
Similar to any other protein, enzymes change over time through [[mutation]]s and sequence divergence. Given their central role in [[metabolism]], enzyme evolution plays a critical role in [[adaptation]]. A key question is therefore whether and how enzymes can change their enzymatic activities alongside. It is generally accepted that many new enzyme activities have evolved through [[gene duplication]] and mutation of the duplicate copies although evolution can also happen without duplication. One example of an enzyme that has changed its activity is the ancestor of [[methionyl aminopeptidase]] (MAP) and creatine amidinohydrolase ([[creatinase]]) which are clearly homologous but catalyze very different reactions (MAP removes the amino-terminal [[methionine]] in new proteins while creatinase hydrolyses [[creatine]] to [[sarcosine]] and [[urea]]). In addition, MAP is metal-ion dependent while creatinase is not, hence this property was also lost over time. Small changes of enzymatic activity are extremely common among enzymes. In particular, substrate binding specificity (see above) can easily and quickly change with single amino acid changes in their substrate binding pockets. This is frequently seen in the main enzyme classes such as [[kinase]]s.
他のタンパク質と同様に、酵素も[[mutation/ja|突然変異]]や配列の分岐によって時間とともに変化する。[[metabolism/ja|代謝]]における中心的な役割を考えると、酵素の進化は[[adaptation/ja|適応]]において重要な役割を果たす。したがって重要な問題は、酵素がその酵素活性をどのように変化させることができるのかということである。一般に、多くの新しい酵素活性は[[gene duplication/ja|遺伝子の重複]]と重複コピーの突然変異によって進化してきたと考えられているが、重複を伴わない進化も起こりうる。活性を変化させた酵素の一例として、[[methionyl aminopeptidase/ja|メチオニルアミノペプチダーゼ]]（MAP）とクレアチンアミジノヒドロラーゼ（[[creatinase/ja|クレアチナーゼ]]）の祖先が挙げられるが、これらは明らかに相同であるが、全く異なる反応を触媒する（MAPは新しいタンパク質のアミノ末端の[[methionine/ja|メチオニン]]を除去するのに対し、クレアチナーゼは[[creatine/ja|クレアチン]]を[[sarcosine/ja|サルコシン]]と[[urea/ja|尿素]]に加水分解する）。さらに、MAPは金属イオンに依存するが、クレアチナーゼはそうではないので、この性質も時間の経過とともに失われた。酵素活性の小さな変化は、酵素の間では極めて一般的である。特に、基質結合特異性（上記参照）は、基質結合ポケットのアミノ酸が1つ変わるだけで、簡単かつ迅速に変化する。これは[[kinase/ja|キナーゼ]]などの主要な酵素クラスで頻繁に見られる。
</div>


<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
人工（試験管内）進化は現在、工業的応用のために酵素活性や特異性を改変するために一般的に用いられている（下記参照）。
Artificial (in vitro) evolution is now commonly used to modify enzyme activity or specificity for industrial applications (see below).
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
== 産業用途 ==
== Industrial applications ==
{{Anchor|Industrial applications}}
{{main|Industrial enzymes}}
{{main/ja|Industrial enzymes/ja}}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
酵素は[[chemical industry/ja|化学工業]]やその他の産業用途で、極めて特異的な触媒が必要とされる場合に用いられる。一般に酵素は、触媒するために進化してきた反応の数に限界があり、また[[organic solvent/ja|有機溶媒]]中や高温での安定性に欠ける。その結果、[[protein engineering/ja|タンパク質工学]]は活発な研究分野であり、合理的な設計や''試験管内''進化によって、新しい性質を持つ新しい酵素を作り出す試みが行われている。このような努力は成功を収め始めており、現在では、自然界では起こらない反応を触媒する酵素が「ゼロから」設計されている。
Enzymes are used in the [[chemical industry]] and other industrial applications when extremely specific catalysts are required. Enzymes in general are limited in the number of reactions they have evolved to catalyze and also by their lack of stability in [[organic solvent]]s and at high temperatures. As a consequence, [[protein engineering]] is an active area of research and involves attempts to create new enzymes with novel properties, either through rational design or ''in vitro'' evolution. These efforts have begun to be successful, and a few enzymes have now been designed "from scratch" to catalyze reactions that do not occur in nature.
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biofuel|Biofuel industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biofuel/ja|バイオ燃料産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Cellulase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Cellulase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Break down cellulose into sugars that can be fermented to produce [[cellulosic ethanol]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|セルロースを糖に分解し、発酵させて[[cellulosic ethanol/ja|セルロース系エタノール]]を生産する。
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| [[Ligninase]]s
| [[Ligninase/ja]]
| Pretreatment of [[biomass]] for biofuel production.
| バイオ燃料生産のための[[biomass/ja|バイオマス]]の前処理。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biological detergent]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biological detergent/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease]]s, [[amylase]]s, [[lipase]]s
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Remove protein, starch, and fat or oil stains from laundry and dishware.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|洗濯物や食器についたタンパク質、でんぷん、脂肪や油の汚れを落とす。
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| [[Mannanase]]s
| [[Mannanase/ja]]
| Remove food stains from the common food additive [[guar gum]].
| 一般的な食品添加物である[[guar gum/ja|グアーガム]]から食品の汚れを落とす。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Brewing|Brewing industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Brewing/ja|醸造業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase]], [[glucanase]]s, [[protease]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase/ja]], [[glucanase/ja]], [[protease/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Split polysaccharides and proteins in the [[malt]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[malt/ja|麦芽]]中の多糖類とタンパク質を分割する
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| [[Betaglucanase]]s
| [[Betaglucanase/ja]]
| Improve the [[wort]] and beer filtration characteristics.{{rp|545}}
| [[wort/ja|麦汁]]とビールのろ過特性を改善する。
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| [[Amyloglucosidase]] and [[pullulanase]]s
| [[Amyloglucosidase/ja]]と[[pullulanase/ja]]
| Make low-calorie [[beer]] and adjust fermentability.
| 低カロリーの[[beer/ja|ビール]]を作り、発酵性を調整する。
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| [[Acetolactate decarboxylase]] (ALDC)
| [[Acetolactate decarboxylase/ja]] (ALDC)
| Increase fermentation efficiency by reducing [[diacetyl]] formation.
| [[diacetyl/ja|ジアセチル]]の生成を抑えて発酵効率を高める。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Cooking|Culinary uses]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Cooking/ja|料理用]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Papain]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Papain/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Tenderizer|Tenderize]] meat for cooking.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|肉を[[Tenderizer/ja|柔らかくする]]
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Dairy|Dairy industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Dairy/ja|酪農業]]'''
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[Chymosin|Rennin]]
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[Chymosin/ja|レンニン]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Hydrolyze]] protein in the manufacture of [[cheese]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[cheese/ja|チーズ]]の製造においてタンパク質を[[hydrolyze/ja|加水分解]]する。
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| [[Lipase]]s
| [[Lipase/ja]]
| Produce [[Camembert cheese]] and [[blue cheese]]s such as [[Roquefort]].
| [[Camembert cheese/ja|カマンベールチーズ]]や[[roquefort/ja|ロックフォール]]などの[[blue cheese/ja|ブルーチーズ]]を生産する。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Food processing]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Food processing/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Produce sugars from [[starch]], such as in making [[high-fructose corn syrup]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[high-fructose corn syrup/ja|高フルクトース・コーンシロップ]]の製造のように、[[starch/ja|デンプン]]から糖を生産する。
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| [[Protease]]s
| [[Protease/ja]]
| Lower the protein level of [[flour]], as in [[biscuit]]-making.
| [[:en:biscuit|ビスケット]]作りのように、[[flour/ja|小麦粉]]のタンパク質レベルを下げる。
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||[[Trypsin]]
||[[Trypsin/ja]]
|Manufacture [[hypoallergenic]] baby foods.
|[[hypoallergenic/ja|低刺激性]]のベビーフードを製造する。
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| [[Cellulase]]s, [[pectinase]]s
| [[Cellulase/ja]], [[pectinase/ja]]
| Clarify [[fruit juice]]s.
| [[fruit juice/ja|果汁]]をはっきりさせる。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molecular biology]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molecular biology/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Nuclease]]s, [[DNA ligase]] and [[polymerase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Nuclease/ja]], [[DNA ligase/ja]], [[polymerase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Use [[restriction enzyme|restriction digestion]] and the [[polymerase chain reaction]] to create [[recombinant DNA]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[restriction enzyme/ja|制限消化]]と[[polymerase chain reaction/ja|ポリメラーゼ連鎖反応]]を使って[[recombinant DNA/ja|組換えDNA]]を作る。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Paper|Paper industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Paper/ja|製紙産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Xylanase]]s, [[hemicellulase]]s and [[lignin peroxidase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Xylanase/ja]], [[hemicellulase/ja]], [[lignin peroxidase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Remove [[lignin]] from [[kraft pulp]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[kraft pulp/ja|クラフトパルプ]]から[[lignin/ja|リグニン]]を除去する。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Remove proteins on [[contact lens]]es to prevent infections.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|感染症を予防するために、[[contact lens/ja|コンタクトレンズ]]に付着したタンパク質を除去する。
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| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[Starch|Starch industry]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[Starch/ja|でんぷん産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amylase]]s
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amylase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Convert [[starch]] into [[glucose]] and various [[Inverted sugar syrup|syrups]].
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[starch/ja|デンプン]]を[[glucose/ja|ブドウ糖]]と様々な[[Inverted sugar/ja|シロップ]]に変換する。
|}
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== こちらも参照 ==
== See also ==
{{Portal|Biology|Food}}
{{Portal|Biology|Food}}
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* [[Industrial enzymes/ja]]
* [[Industrial enzymes]]
* [[List of enzymes/ja]]
* [[List of enzymes]]
* [[Molecular machine/ja]]
* [[Molecular machine]]
</div>


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=== 酵素データベース ===
=== Enzyme databases ===
* [[BRENDA/ja]]
* [[BRENDA]]
* [[ExPASy/ja]]
* [[ExPASy]]
* [[IntEnz/ja]]
* [[IntEnz]]
* [[KEGG/ja]]
* [[KEGG]]
* [[MetaCyc/ja]]
* [[MetaCyc]]
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== さらに読む ==
== Further reading ==
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;一般
;General
* {{cite book | vauthors = Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L | title = Biochemistry | date = 2002 | publisher = W. H. Freeman | location = New York, NY | isbn = 0-7167-3051-0 | edition = 5th | url = https://archive.org/details/biochemistrychap00jere | url-access = registration }}, A biochemistry textbook available free online through NCBI Bookshelf.{{Open access}}
* {{cite book | vauthors = Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L | title = Biochemistry | date = 2002 | publisher = W. H. Freeman | location = New York, NY | isbn = 0-7167-3051-0 | edition = 5th | url = https://archive.org/details/biochemistrychap00jere | url-access = registration }}, A biochemistry textbook available free online through NCBI Bookshelf.{{Open access}}
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;語源と歴史
;Etymology and history
* {{cite book | title = New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge | url = http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | veditors = Cornish-Bowden A | publisher = Universitat de València | year = 1997 | isbn = 84-370-3328-4 | access-date = 27 June 2006 | archive-date = 13 December 2010 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | url-status = dead }}, A history of early enzymology.
* {{cite book | title = New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge | url = http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | veditors = Cornish-Bowden A | publisher = Universitat de València | year = 1997 | isbn = 84-370-3328-4 | access-date = 27 June 2006 | archive-date = 13 December 2010 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | url-status = dead }}, A history of early enzymology.
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{{Col-2-of-2}}
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<div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr">
;酵素の構造とメカニズム
;Enzyme structure and mechanism
* {{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 }}
* {{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 }}
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;動態と阻害
;Kinetics and inhibition
* {{cite book | vauthors = Cornish-Bowden A | title = Fundamentals of Enzyme Kinetics | date = 2012 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 978-3527330744 | edition = 4th }}
* {{cite book | vauthors = Cornish-Bowden A | title = Fundamentals of Enzyme Kinetics | date = 2012 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 978-3527330744 | edition = 4th }}
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{{Col-end}}
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== 外部リンク ==
== External links ==
*{{Commons category-inline|Enzymes}}
*{{Commons category-inline|Enzymes}}
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{{Food chemistry}}
{{Food chemistry/ja}}
{{Enzymes}}
{{Enzymes/ja}}
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{{二次利用|date=8 February 2024}}
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