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[[File:Glucosidase enzyme.png|thumb|400px|酵素[[glucosidase/ja|グルコシダーゼ]]は糖[[maltose/ja|マルトース]]を2つの[[glucose/ja|グルコース]]に変換する。赤が[[Active site/ja|活性部位]]残基、黒がマルトース基質、[[Nicotinamide adenine dinucleotide/ja|NAD]]残基である。黄色は[[Cofactor (biochemistry)/ja|補因子]]。({{PDB|1OBB}})|alt=マルトース糖基質の2つのグルコース生成物への切断を示す矢印が付いたグリコシダーゼのリボン図。]]
{{Biochemistry sidebar/ja}}
'''酵素''' ({{IPAc-en|ˈ|ɛ|n|z|aɪ|m|z}}) は、[[chemical reactions/ja|化学反応]]を促進することによって生物学的[[catalyst/ja|触媒]]として働く[[protein/ja|タンパク質]]である。 
酵素が作用する[[molecules/ja|分子]]は[[substrate (chemistry)/ja|基質]]と呼ばれ、酵素は基質を[[product (chemistry)/ja|生成物]]として知られる異なる分子に変換する。[[cell (biology)/ja|細胞]]内のほとんどすべての[[metabolism/ja|代謝過程]]は、生命を維持するのに十分な速さで起こるために[[enzyme catalysis/ja|酵素触媒]]を必要とする。
[[Metabolic pathway/ja|代謝経路]]は、個々のステップを触媒する酵素に依存している。酵素の研究は''酵素学''と呼ばれ、[[pseudoenzyme/ja|擬似酵素分析]]の分野では、進化の過程で一部の酵素が生物学的触媒作用を遂行する能力を失っていることを認識している。このことはしばしば[[amino acid/ja|アミノ酸]]配列や特異な「擬触媒」特性に反映されている。

酵素は5,000種類以上の生化学反応を触媒することが知られている。他の生体触媒は[[Ribozyme/ja|触媒RNA分子]]で、[[ribozymes/ja|リボザイム]]と呼ばれる。酵素の[[Chemical specificity/ja|特異性]]は、そのユニークな[[tertiary structure/ja|立体構造]]に由来する。

[[File:IUPAC definition for enzymes.png|thumb|right|550px|link=https://doi.org/10.1351/goldbook.E02159|IUPACによる酵素の定義]]

すべての触媒と同様に、酵素はその[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]を下げることによって[[reaction rate/ja|反応速度]]を増加させる。一部の酵素は、基質から生成物への変換を何百万倍も速くすることができる。極端な例としては、[[orotidine 5'-phosphate decarboxylase/ja|オロチジン5'-リン酸脱炭酸酵素]]があり、この酵素を用いると、通常なら数百万年かかる反応が数ミリ秒で起こるようになる。化学的には、酵素は他の触媒と同様であり、化学反応で消費されることはなく、反応の[[Chemical equilibrium/ja|平衡]]を変化させることもない。酵素は他のほとんどの触媒と異なり、はるかに特異的である。酵素活性は他の分子によって影響を受けることがある： [[Enzyme inhibitor|阻害剤]]は酵素活性を減少させる分子であり、[[enzyme activator/ja|活性化剤]]は活性を増加させる分子である。多くの治療[[drug/ja|薬物]]や[[poison/ja|毒物]]は酵素阻害剤である。酵素の活性は最適な[[:en:temperature|温度]]と[[pH/ja|pH]]以外では著しく低下し、多くの酵素は過剰な熱にさらされると（永久的に）[[Denaturation (biochemistry)/ja|変性]]し、その構造と触媒特性を失う。

酵素の中には、例えば[[antibiotic/ja|抗生物質]]の合成など、商業的に利用されているものもある。[[Detergent enzyme/ja|生物学的洗濯粉]]に含まれる酵素は衣服についたタンパク質やデンプン、[[fat/ja|脂肪]]の汚れを分解し、[[papain/ja|肉軟化剤]]に含まれる酵素はタンパク質をより小さな分子に分解して肉を噛み砕きやすくする。
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== 語源と歴史 ==
{{Anchor|Etymology and history}}
[[Image:Eduardbuchner.jpg|alt=Photograph of Eduard Buchner.|thumb|left|Eduard Buchner]]

17世紀後半から18世紀初頭までに、胃分泌物による[[meat/ja|肉]]の消化と、植物抽出物と[[saliva/ja|唾液]]による[[starch/ja|デンプン]]の[[sugar/ja|糖]]への変換は知られていたが、これらが起こるメカニズムは特定されていなかった。

フランスの化学者[[:en:Anselme Payen|Anselme Payen]]は1833年に初めて酵素である[[diastase/ja|ジアスターゼ]]を発見した。その数十年後、[[yeast/ja|酵母]]による糖の[[ethanol/ja|アルコール]]への[[fermentation (food)/ja|発酵]]を研究していた[[:en:Louis Pasteur|ルイ・パスツール]]は、この発酵は「発酵物」と呼ばれる酵母細胞内に含まれる[[vital force/ja|生命力]]によって引き起こされると結論づけた。彼は「アルコール発酵は酵母細胞の生命と組織に関連した行為であり、細胞の死や腐敗に関連した行為ではない」と書いた。

1877年、ドイツの生理学者[[:en:Wilhelm Kühne|Wilhelm Kühne]]（1837-1900）が初めて''[[wiktionary:enzyme|酵素]]''という用語を使用し、{{ety|grc|''[[wikt:ένζυμο|ἔνζυμον]]'' (énzymon)|[[Bread/ja#Leavening|イーストで捏ねる]]}}このプロセスを説明した。

1897年に[[:en:Eduard Buchner|エドゥアルド・ブフナー]]が酵母エキスの研究に関する最初の論文を提出した。彼は[[:en:Humboldt University of Berlin|ベルリン大学]]での一連の実験において、混合物中に生きた酵母細胞が存在しなくても、酵母エキスによって砂糖が発酵することを発見した。彼はショ糖の発酵をもたらす酵素を「[[zymase/ja|ザイマーゼ]]」と名付けた。1907年、彼は「無細胞発酵の発見」により[[:en:Nobel Prize in Chemistry|ノーベル化学賞]]を受賞した。ブフナーの例に倣い、酵素は通常、それらが行う反応に従って命名される。接尾辞''[[-ase/ja|-ase]]''は[[substrate (biochemistry)/ja|基質]]の名前と組み合わされる（例えば、[[lactase/ja|ラクターゼ]]は[[lactose/ja|乳糖]]を切断する酵素である）、あるいは反応の種類に組み合わされる（例えば、[[DNA polymerase/ja|DNAポリメラーゼ]]はDNAポリマーを形成する）。

酵素の生化学的な正体は、1900年代初頭にはまだ不明であった。多くの科学者は酵素活性がタンパク質と関連していることを観察していたが、他の科学者（ノーベル賞受賞者の[[:en:Richard Willstätter|リチャード・ウィルシュテッター]]など）は、タンパク質は真の酵素の単なるキャリアであり、タンパク質''それ自体''は触媒作用ができないと主張していた。1926年、[[:en:James B. Sumner|ジェームズ・B・サムナー]]は[[urease/ja|ウレアーゼ]]という酵素が純粋なタンパク質であることを示し、それを結晶化させた。1937年には[[catalase/ja|カタラーゼ]]という酵素も同様に結晶化させた。純粋なタンパク質が酵素になりうるという結論は、消化酵素[[pepsin/ja|ペプシン]]（1930年）、[[trypsin/ja|トリプシン]]、[[chymotrypsin/ja|キモトリプシン]]の研究を行った[[:en:John Howard Northrop|ジョン・ハワード・ノースロップ]]と[[:en:Wendell Meredith Stanley|ウェンデル・メレディス・スタンリー]]によって決定的に示された。これら3人の科学者は1946年にノーベル化学賞を受賞した。

酵素が結晶化できることが発見されると、最終的には[[x-ray crystallography/ja|X線結晶構造解析]]によってその構造を解明することができるようになった。これが最初に行われたのは[[lysozyme/ja|リゾチーム]]で、涙や唾液、[[egg white/ja|卵白]]に含まれ、いくつかのバクテリアの被膜を消化する酵素である。その構造は[[:en:David Chilton Phillips|デイヴィッド・チルトン・フィリップス]]が率いるグループによって解明され、1965年に発表された。このリゾチームの高分解能構造は、[[structural biology/ja|構造生物学]]の分野の始まりであり、酵素がどのように働くのかを原子レベルの詳細さで理解しようとする努力の始まりであった。

== 分類と命名法 ==
{{Anchor|Classification and nomenclature}}
酵素は主に2つの基準で分類することができる：[[Protein primary structure/ja|アミノ酸配列]]の類似性（したがって進化的関係）と酵素活性である。

'''酵素活性'''。酵素の名前は多くの場合、その基質または触媒する化学反応に由来し、語尾に''-ase''が付く。例えば、[[lactase/ja|ラクターゼ]]、[[alcohol dehydrogenase/ja|アルコールデヒドロゲナーゼ]]、[[DNA polymerase/ja|DNAポリメラーゼ]]などである。同じ化学反応を触媒する異なる酵素は[[isozyme/ja|アイソザイム]]と呼ばれる。

[[:en:International Union of Biochemistry and Molecular Biology|国際生化学分子生物学連合]]は、酵素の[[:en:nomenclature|命名法]]である[[Enzyme Commission number/ja|EC番号（「酵素委員会」の意）]]を開発した。
各酵素は "EC "の後に、酵素活性の階層（非常に一般的なものから非常に特異的なものまで）を表す4つの番号のシーケンスで記述される。つまり、最初の数字はそのメカニズムに基づいて酵素を大まかに分類し、他の数字はより特異性を高めていく。

トップレベルの分類は以下の通りである：
*EC 1の[[Oxidoreductase/ja|酸化還元酵素]]：[[oxidation/ja|酸化]]/還元反応を触媒する。
*EC 2, [[Transferase/ja|転移酵素]]：[[functional group/ja|官能基]]（メチル基やリン酸基など）を転移する。
*EC 3, [[Hydrolase/ja|ヒドロラーゼ]]：様々な結合の[[hydrolysis/ja|加水分解]]を触媒する
*EC 4, [[lyase/ja|リアーゼ]]：加水分解と酸化以外の方法で様々な結合を切断する
*EC 5, [[Isomerase/ja|イソメラーゼ]]：1分子内の[[isomer/ja|異性体]]化変化を触媒する
*EC 6, [[Ligase/ja|リガーゼ]]：2つの分子を[[covalent bond/ja|共有結合]]で結合させる。
*EC 7, [[Translocase/ja|トランスロカーゼ]]：膜を介したイオンや分子の移動、または膜内での分離を触媒する。

これらのセクションは、基質、生成物、[[chemical mechanism/ja|化学機構]]などの他の特徴によって細分化される。酵素は4つの数値で完全に指定される。例えば、[[hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]（EC 2.7.1.1）は、アルコール基（EC 2.7.1）を含む分子であるヘキソース糖にリン酸基（EC 2.7）を付加する転移酵素（EC 2）である。

'''配列類似性'''。ECカテゴリーは配列の類似性を反映'''しない'''。例えば、全く同じ反応を触媒する同じEC番号の2つのリガーゼが、全く異なる配列を持つことがある。酵素はその機能とは無関係に、他のタンパク質と同様に、配列の類似性によって数多くのファミリーに分類されている。これらのファミリーは、[[Pfam/ja|Pfam]]のような何十種類ものタンパク質やタンパク質ファミリーのデータベースに記録されている。

'''非相同同機能酵素'''。同じ酵素活性を持つ非相同酵素は''非相同同機能酵素''と呼ばれている。遺伝子の[[Horizontal gene transfer/ja|水平転移]]によって、これらの遺伝子が無関係な生物種、特に細菌に広がり、同じ機能を持つ内在性遺伝子と置き換わる可能性がある。

== 構造 ==
{{Anchor|Structure}}
[[File:Q10 graph c.svg|thumb|400px|酵素活性は、最初は温度とともに増加する（[[Q10 (temperature coefficient)/ja|Q10係数]]）が、酵素の構造がアンフォールディング（[[denaturation (biochemistry)/ja|変性]]）し、ある中間温度で最適な[[rate of reaction/ja|反応速度]]を示すようになる。|alt=反応速度が温度によって指数関数的に増加し、変性によって再び減少することを示すグラフ。]]

{{see also/ja|Protein structure/ja}}

酵素は一般に[[globular protein/ja|球状タンパク質]]であり、単独で、あるいはより大きな[[protein complex/ja|複合体]]の中で作用する。アミノ酸の配列が構造を決定し、それが酵素の触媒活性を決定する。構造は機能を決定するが、構造のみから新しい酵素活性を予測することはまだできない。酵素の構造は、加熱されたり化学的変性剤にさらされたりするとアンフォールディング（[[denaturation (biochemistry)/ja|変性]]）する。その結果、[[:ja:温泉|温泉]]のような火山性環境に生息するバクテリアの酵素は、高温で機能する能力を持つため、産業界で珍重され、酵素触媒反応を非常に高い速度で行うことができる。

酵素は通常、基質よりもはるかに大きい。その大きさは、[[4-Oxalocrotonate tautomerase/ja|4-オキサロクロトン酸トートメラーゼ]]の[[monomer/ja|単量体]]のわずか62アミノ酸残基から、動物の[[fatty acid synthase/ja|脂肪酸合成酵素]]の2,500残基以上まで様々である。これらの構造のうち、触媒反応に直接関与しているのはごく一部（2-4アミノ酸程度）である。この触媒部位は、1つ以上の[[binding site/ja|結合部位]]の隣に位置し、残基が基質を方向付ける。触媒部位と結合部位は一緒になって酵素の[[active site/ja|活性部位]]を構成する。酵素構造の残りの大部分は、活性部位の正確な方向と動態を維持する役割を果たしている。

酵素の中には、触媒反応に直接関与するアミノ酸を持たないものもある。その代わりに、酵素には触媒[[cofactor (biochemistry)/ja|補因子]]を結合・配向させる部位が存在する。酵素の構造には[[allosteric site/ja|アロステリック部位]]が含まれることもあり、そこでは低分子の結合によって[[conformational change/ja|立体構造変化]]が起こり、活性が増減する。

[[ribozyme/ja|リボザイム]]と呼ばれる[[Ribonucleic acid/ja|RNA]]ベースの生物学的触媒が少数存在し、これらも単独で、あるいはタンパク質と複合体となって作用する。これらの中で最も一般的なものは[[ribosome/ja|リボソーム]]であり、タンパク質と触媒RNA成分の複合体である。

== メカニズム ==
{{Anchor|Mechanism}}
[[File:Enzyme structure.svg|thumb|400px|[[protein structure/ja||酵素構造]]の整理と[[lysozyme/ja|リゾチーム]]の例。青が結合部位、赤が触媒部位、黒が[[peptidoglycan/ja|ペプチドグリカン]]基質である。({{PDB|9LYZ}})|alt=リゾチームは不透明な球状の表面として表示され、顕著な裂け目があり、そこに棒状の図として描かれた基質がぴったりとはまる]]

=== 基質結合 ===
酵素は化学反応を触媒する前に、基質と結合しなければならない。酵素は通常、結合する[[substrate (biochemistry)/ja|基質]]と触媒される化学反応に関して非常に特異的である。[[Chemical specificity/ja|特異性]]は、相補的な形状、電荷、[[hydrophilic/ja|親水性]]/[[hydrophobic/ja|疎水性]]特性を持つポケットを基質に結合させることで達成される。したがって酵素は、非常に類似した基質分子を[[chemoselectivity/ja|化学選択性]]、[[regioselectivity/ja|位置選択性]]、[[stereospecificity/ja|立体特異性]]に区別することができる。

最も高い特異性と正確性を示す酵素のいくつかは、[[genome/ja|ゲノム]]のコピーと[[Gene expression/ja|発現]]に関与している。これらの酵素の中には、「[[Proofreading (biology)/ja|プルーフリーディング]]」機構を持つものがある。ここでは、[[DNA polymerase/ja|DNAポリメラーゼ]]などの酵素が第一段階で反応を触媒し、第二段階で生成物が正しいかどうかをチェックする。この2段階のプロセスにより、高忠実度の哺乳類ポリメラーゼでは、平均エラー率は1億回の反応で1エラー以下となる。[[aminoacyl tRNA synthetase/ja|アミノアシルtRNA合成酵素]]と[[ribosome/ja|リボソーム]]がある。

逆に、[[enzyme promiscuity/ja|酵素の多様性]]を示す酵素もあり、広範な特異性を持ち、生理学的に適切な様々な基質に作用する。多くの酵素は、偶然に（すなわち[[Neutral evolution/ja|中立]]）生じた小さな副次的活性を有しており、それが新しい機能を進化的に選択する出発点となっている可能性がある。

[[File:Hexokinase induced fit.svg|alt=ヘキソキナーゼは、未結合の基質（上）と、結合した基質（下）を取り囲む、より閉じたクレフト（裂け目）を持つ、顕著に開いた結合クレフトを持つ不透明な表面として表示される。|thumb|400px|酵素は基質と結合すると誘導嵌合によって形を変え、酵素-基質複合体を形成する。[[Hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]は基質である[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]と[[xylose/ja|キシロース]]の上で閉じる大きな誘導嵌合運動を持っている。青が結合部位、黒が基質、黄色が[[magnesium/ja||Mg<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|2E2N}}, {{PDB2|2E2Q}})]]

==== "鍵と錠"モデル ====
1894年、酵素の特異性を説明するために、[[:en:Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]]は、酵素と基質が互いにぴったりはまる特定の相補的な幾何学的形状を持っていると提唱した。これはしばしば「鍵と錠」モデルと呼ばれる。この初期のモデルでは、酵素の特異性は説明できるが、酵素が達成する遷移状態の安定化は説明できない。

==== 誘導適合モデル ====
1958年、[[:en:Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]]は"鍵と錠"モデルの修正を提案した：酵素はどちらかというと柔軟な構造であるため、活性部位は基質が酵素と相互作用する際に、基質との相互作用によって絶えず再形成される。その結果、基質は単純に硬い活性部位に結合するのではなく、活性部位を構成するアミノ酸[[Side chain/ja|側鎖]]は、酵素が触媒機能を発揮できるような正確な位置に成形される。[[glycosidases/ja|グリコシダーゼ]]などの場合、基質[[molecule/ja|分子]]も活性部位に入るとわずかに形を変える。活性部位は基質が完全に結合するまで変化し続け、その時点で最終的な形状と電荷分布が決定される。
誘導された適合は、[[conformational proofreading/ja|コンフォメーション校正]]機構を介して、競合やノイズの存在下での分子認識の忠実度を高める可能性がある。

=== 触媒作用 ===

{{See also/ja|Enzyme catalysis/ja|Transition state theory/ja}}

酵素はいくつかの方法で反応を促進することができるが、そのどれもが[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]（ΔG<sup>‡</sup>、[[Gibbs free energy/ja|ギブス自由エネルギー]]）を低下させる。
# 遷移状態を安定化させる：
#* 遷移状態と相補的な電荷分布を持つ環境を作り、エネルギーを下げる。
# 代替反応経路を提供する：
#* 基質と一時的に反応して共有結合中間体を形成し、より低エネルギーの遷移状態を提供する。
# 基質の基底状態を不安定化する：
#* 結合した基質を遷移状態の形に変形させ、遷移状態に到達するのに必要なエネルギーを低下させる。
#* 基質を生産的な配置に配向させ、反応の[[entropy/ja|エントロピー]]変化を減少させる（この機構の触媒反応への寄与は比較的小さい）。
酵素はこれらの機構のいくつかを同時に用いることがある。例えば、[[trypsin/ja|トリプシン]]のような[[protease/ja|プロテアーゼ]]は、[[catalytic triad/ja|触媒三重鎖]]を用いて共有結合触媒反応を行い、[[oxyanion hole/ja|オキシアニオンホール]]を用いて遷移状態の電荷蓄積を安定化させ、配向した水基質を用いて[[hydrolysis/ja|加水分解]]を完了させる。

=== 動力学 ===

{{See also/ja|Protein dynamics/ja}}

つまり、個々のアミノ酸残基、[[turn (biochemistry)/ja|タンパク質ループ]]や[[protein secondary structure/ja|二次構造]]の単位を形成する残基のグループ、あるいは[[protein domain/ja|タンパク質ドメイン]]全体など、酵素の構造の一部の動きである。
これらの運動は、[[thermodynamic equilibrium/ja|平衡]]で互いに変換しあう、わずかに異なる構造の[[conformational ensemble/ja|コンフォーメーションアンサンブル]]を生み出す。このアンサンブル内の異なる状態は、酵素の機能の異なる側面に関連しているかもしれない。
 例えば、酵素[[dihydrofolate reductase/ja|ジヒドロ葉酸還元酵素]]の異なるコンフォーメーションは、触媒サイクルの基質結合、触媒反応、補酵素放出、生成物放出の各ステップと関連しており、[[catalytic resonance theory/ja|触媒共鳴理論]]と一致している。

=== 基質提示===
[[Substrate presentation/ja|基質提示]]とは、酵素が基質から離れて隔離されるプロセスのことである。酵素は核や細胞質内の基質から離れた細胞膜に隔離される。あるいは膜内では、酵素は脂質ラフトに隔離され、無秩序領域にある基質から遠ざかる。酵素が放出されると基質と混合する。あるいは、酵素を活性化するために、酵素を基質の近くに封じ込めることもできる。例えば、酵素は可溶性で、活性化すると細胞膜の脂質に結合し、細胞膜の分子に作用する。

=== アロステリック・モジュレーション ===
{{main/ja|Allosteric regulation/ja}}

アロステリック部位とは、活性部位とは異なる酵素上のポケットのことで、細胞環境中の分子と結合する。これらの分子は、酵素のコンフォメーションやダイナミクスの変化を引き起こし、それが活性部位に伝達され、酵素の反応速度に影響を与える。このようにして、アロステリック相互作用は酵素を阻害することも活性化することもできる。酵素の代謝経路の上流または下流の代謝産物とのアロステリック相互作用は[[フィードバック]]制御を引き起こし、経路の残りの部分を通る[[Flux (metabolism)/ja|フラックス]]に応じて酵素の活性を変化させる。

==補因子===
[[File:Transketolase + TPP.png|thumb|400px|alt=チアミンピロリン酸を不透明な球状表面として表示し、そこに基質と補酵素が共に棒状の図として描かれた結合空隙を持つ。|黄色が[[thiamine pyrophosphate/ja|チアミンピロリン酸]]の補酵素、黒が[[xylulose 5-phosphate/ja|キシルロース5リン酸]]の基質である。({{PDB|4KXV}})]]

{{main/ja|Cofactor (biochemistry)/ja}}

酵素の中には、完全な活性を示すために追加の成分を必要としないものもある。また、活性を示すために補酵素と呼ばれる非タンパク質分子が結合している必要があるものもある。補因子は[[inorganic/ja|無機]]性（例えば、金属[[ion/ja|イオン]]や[[iron-sulfur cluster/ja|鉄-硫黄クラスター]]など）、または[[organic compound/ja|有機化合物]]（例えば、[[flavin group/ja|フラビン]]や[[heme/ja|ヘム]]など）である。例えば、金属イオンは活性部位内の求核種を安定化させるのに役立つ。有機補酵素には、反応中に酵素の活性部位から放出される[[coenzyme/ja|補酵素]]と、酵素に強固に結合している[[prosthetic groups/ja|補欠基]]がある。有機補酵素基は共有結合することができる（例えば、[[pyruvate carboxylase/ja|ピルビン酸カルボキシラーゼ]]などの酵素では[[biotin/ja|ビオチン]]）。

補因子を含む酵素の例は[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]で、活性部位の一部として結合した亜鉛補酵素を用いる。これらの強固に結合したイオンや分子は通常活性部位に存在し、触媒反応に関与する。例えば、フラビンやヘムの補酵素はしばしば[[redox/ja|酸化還元]]反応に関与する。

補因子を必要とするが、補酵素が結合していない酵素は''アポ酵素''または''アポタンパク質''と呼ばれる。酵素と活性に必要な補酵素を合わせて''ホロ酵素''（またはハロ酵素）と呼ぶ。ホロ酵素''という用語は、[[DNA polymerase/ja|DNAポリメラーゼ]]のような複数のタンパク質サブユニットを含む酵素にも適用できる。ここでいうホロ酵素とは、活性に必要なすべてのサブユニットを含む完全な複合体のことである。

===補酵素===

補酵素は小さな有機分子で、酵素に緩く結合していることもあれば、きつく結合していることもある。補酵素は、ある酵素から別の酵素へ化学基を輸送する。例えば、[[Nicotinamide adenine dinucleotide/ja|NADH]]、[[Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate/ja|NADPH]]、[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]（ATP）などがある。[[flavin mononucleotide/ja|フラビンモノヌクレオチド]]（FMN）、[[flavin adenine dinucleotide/ja|フラビンアデニンジヌクレオチド]]（FAD）、[[thiamine pyrophosphate/ja|チアミンピロリン酸]]（TPP）、[[tetrahydrofolate/ja|テトラヒドロ葉酸]]（THF）など、いくつかの補酵素は[[vitamin/ja|ビタミン]]に由来する。これらの補酵素は体内で合成''[[:en:de novo synthesis|de novo]]''することができず、近縁の化合物（ビタミン）は食事から摂取しなければならない。運ばれる化学グループには以下のものがある： 
* [[nicotinamide adenine dinucleotide/ja|NADまたはNADP<sup>+</sup>]]によって運ばれる[[hydride/ja|ヒドリド]]イオン（H<sup>-</sup>） 
* [[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]によって運ばれるリン酸基
* [[coenzyme A/ja|コエンザイムA]]によって運ばれるアセチル基
* [[folic acid/ja|葉酸]]によって運ばれるホルミル基、メテニル基、メチル基、および 
* [[S-adenosylmethionine/ja|S-アデノシルメチオニン]]によって運ばれるメチル基

補酵素は酵素の作用の結果として化学的に変化するため、補酵素を多くの異なる酵素に共通する特殊な基質、すなわち第二基質と考えることは有用である。例えば、約1000種類の酵素が補酵素NADHを使用することが知られている。

補酵素は通常継続的に再生され、その濃度は細胞内で定常レベルに維持される。例えば、NADPHは[[pentose phosphate pathway/ja|ペントースリン酸経路]]を通じて再生され、''S''-アデノシルメチオニンは[[methionine adenosyltransferase/ja|メチオニンアデノシルトランスフェラーゼ]]によって再生される。この継続的な再生は、少量の補酵素が非常に集中的に使用されることを意味する。例えば、人体は毎日自分の体重分のATPを消費している。

==熱力学==
{{Anchor|Thermodynamics}}
[[File:Enzyme catalysis energy levels 2.svg|thumb|400px|alt=触媒反応と無触媒反応の反応座標（x軸）とエネルギー（y軸）の2次元プロット。系のエネルギーは、反応物(x = 0)から遷移状態(x = 0.5)で最大になるまで着実に増加し、生成物(x = 1)まで着実に減少する。しかし、酵素触媒反応では、結合によって酵素-基質複合体（エネルギーはわずかに減少）が生成し、その後、無触媒反応よりも最大値が小さい遷移状態まで増加する。|[[chemical reaction/ja|化学反応]]の各段階のエネルギー。非触媒反応（破線）では、基質が[[transition state/ja|遷移状態]]に到達するのに多くの[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]を必要とし、その後、よりエネルギーの低い生成物に崩壊する。酵素触媒反応（実線）の場合、酵素は基質（ES）と結合し、遷移状態（ES<sup>‡</sup>）を安定化させ、生成物（EP）を生成するのに必要な活性化エネルギーを減少させ、最終的に放出される。]]

{{main/ja|Activation energy/ja|Thermodynamic equilibrium/ja|Chemical equilibrium/ja}}

すべての触媒と同様、酵素は反応の化学平衡の位置を変えることはない。酵素の存在下では、反応は酵素がない場合と同じ方向に進むが、より速く進むだけである。例えば、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]は反応物の濃度に応じて、どちらの方向にも反応を触媒する：

{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O ->[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> ( [[Tissue (biology)/ja|組織内]]; 高 CO<sub>2</sub> 濃度)|{{EquationRef|1}}}}

{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O <-[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> ( [[lung/ja|肺]]内; 低 CO<sub>2</sub> 濃度)|{{EquationRef|2}}}}

反応の速度は、[[transition state/ja|遷移状態]]を形成するのに必要な[[activation energy/ja|活性化エネルギー]]に依存し、それが崩壊して生成物になる。酵素は遷移状態のエネルギーを下げることで反応速度を上げる。まず、結合によってエネルギーの低い酵素-基質複合体（ES）が形成される。次に、酵素は遷移状態を安定化させ、触媒されない反応（ES<sup>‡</sup>）と比較して、遷移状態を達成するのに必要なエネルギーが小さくなる。最後に、酵素-生成物複合体（EP）が解離して生成物を放出する。

酵素は2つ以上の反応をカップリングさせることができ、熱力学的に有利な反応を、熱力学的に不利な反応を「駆動」するために使用することができる。例えば、[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]の加水分解は、しばしば他の化学反応の駆動に使われる。

==動力学==
{{Anchor|Kinetics}}

 {{multiple image
 | direction = vertical
 | width = 325
 | footer =

 | image1 = Enzyme mechanism 2.svg
 | alt1 = 無触媒反応（基質→生成物）と触媒反応（酵素＋基質→酵素／基質複合体→酵素＋生成物）の模式反応図。
 | caption1 = [[enzyme catalysis/ja|酵素触媒作用]]の有無にかかわらず、化学反応機構をいう。酵素（E）は[[substrate (chemistry)/ja|基質]]（S）と結合して[[product (chemistry)/ja|生成物]]（P）を生成する。

 | image2 = Michaelis Menten curve 2.svg
 | alt2 = 基質濃度（x軸）対反応速度（y軸）の2次元プロット。曲線の形状は双曲線である。反応速度は基質濃度がゼロのときにゼロとなり、基質濃度が高いときに漸近的に最大となる。
 | caption2 = 酵素反応の[[:en:Michaelis–Menten kinetics|飽和曲線]]は基質濃度と反応速度の関係を示す。
 }}

{{main/ja|Enzyme kinetics/ja}}

酵素動力学とは、酵素がどのように基質と結合し、それを生成物に変えるかを調べることである。速度論的解析に用いられる速度データは、一般に[[:en:enzyme assay|酵素アッセイ]]から得られる。1913年に[[:en:Leonor Michaelis|レオノール・ミヒャエリス]]と[[:en:Maud Leonora Menten|モード・レオノーラ・メンテン]]は酵素速度論の定量的理論を提唱し、これは[[:en:Michaelis–Menten kinetics|ミヒャエリス・メンテン速度論]]と呼ばれる。ミカエリスとメンテンの主要な貢献は、酵素反応を2段階で考えることであった。まず、基質が酵素に可逆的に結合し、酵素-基質複合体が形成される。これをミカエリスとメンテンにちなんでミカエリス-メンテン複合体と呼ぶこともある。その後、酵素は反応の化学段階を触媒し、生成物を放出する。この研究は[[:en:George Edward Briggs|G.&nbsp;E.ブリッグス]]と[[J.&nbsp;B.&nbsp;S.ハルデン]]によってさらに発展し、今日でも広く使われている運動方程式を導いた。

酵素の速度は[[Solution (chemistry)/ja|溶液]]条件と基質[[concentration/ja|濃度]]に依存する。酵素反応の最大速度を求めるには、生成物の生成速度が一定になるまで基質濃度を上げる。これは右の飽和曲線に示されている。飽和が起こるのは、基質濃度が高くなるにつれて、遊離酵素が基質結合型ES複合体に変換される量が増えていくからである。酵素の最大反応速度（''V''<sub>max</sub>）では、すべての酵素活性部位が基質と結合しており、ES複合体の量は酵素の総量と同じである。

''V''<sub>max</sub>はいくつかある重要な動力学パラメータのひとつに過ぎない。与えられた反応速度を達成するのに必要な基質の量も重要である。これは[[:en:Michaelis–Menten constant|ミカエリス-メンテン定数]]（''K''<sub>m</sub>）で与えられ、酵素が最大反応速度の2分の1に達するのに必要な基質濃度である。一般に、各酵素は与えられた基質に対して特徴的な''K''<sub>M</sub>を持つ。もう一つの有用な定数は''k''<sub>cat</sub>で、''ターンオーバー数''とも呼ばれ、1秒間に1つの活性部位で処理される基質分子の数である。

酵素の効率は''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>で表すことができる。これは特異性定数とも呼ばれ、最初の不可逆的なステップまでの反応の全ステップの[[:en:rate constant|速度定数]]を含んでいる。特異性定数は親和性と触媒能力の両方を反映するので、異なる酵素同士、あるいは同じ酵素と異なる基質を比較するのに有用である。特異度定数の理論的最大値は拡散限界と呼ばれ、約10<sup>8</sup>から10<sup>9</sup>（M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>）である。この時点では、酵素と基質が衝突するたびに触媒作用が起こり、生成物の生成速度は反応速度ではなく、拡散速度によって制限される。この性質を持つ酵素は、''[[catalytically perfect enzyme/ja|触媒的に完璧]]''または'''動力学的に完全な'''と呼ばれる。このような酵素の例としては、[[triosephosphateisomerase/ja|トリオースリン酸イソメラーゼ]]、[[carbonic anhydrase/ja|炭酸脱水酵素]]、[[acetylcholinesterase/ja|アセチルコリンエステラーゼ]]、[[catalase/ja|カタラーゼ]]、[[fumarase/ja|フマラーゼ]]、[[β-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]、[[superoxide dismutase/ja|スーパーオキシドジスムターゼ]]などが挙げられる。このような酵素の回転数は、1秒間に数百万反応に達することもある。<math>k_{rm cat}/K_{rm m}</math>と<math>k_{rm cat}</math>の平均値はそれぞれ<math> 10^5 {rm s}^{-1}{rm M}^{-1}</math>と<math> 10 {rm s}^{-1}</math> 程度である。

ミカエリス・メンテン動力学は、自由な[[:en:diffusion|拡散]]と熱力学的に駆動されるランダムな衝突という仮定から導かれる[[:en:law of mass action|質量作用の法則]]に依存している。多くの生化学プロセスや細胞内プロセスは、[[macromolecular crowding/ja|高分子の混雑]]や制約された分子運動のために、これらの条件から大きく逸脱している。最近の複雑なモデルの拡張は、これらの効果を補正しようとするものである。

==阻害==
{{Anchor|Inhibition}}

 {{multiple image
 | direction = vertical
 | width = 400
 | footer =

 | image1 = DHFR methotrexate inhibitor.svg
 | alt1 =

 | image2 = Methotrexate vs folate 2.svg
 | alt2 = 葉酸とメトトレキサートの化学構造を2次元で表したもので、これら2つの物質の違い（ピリミドンのアミド化と2級アミンのメチル化）を強調している。
 | caption2 = 補酵素[[folic acid/ja|葉酸]]（左）と抗癌薬物[[methotrexate/ja|メトトレキサート]]（右）は構造が非常に似ている（違いは緑色で示されている）。その結果、メトトレキサートは葉酸を利用する多くの酵素を競合的に阻害する。
 }}

{{main/ja|Enzyme inhibitor/ja}}

酵素反応速度は、様々な種類の酵素阻害剤によって低下する。

===阻害の種類===

====競合的====
[[competitive inhibitor/ja|競合的阻害剤]]と基質は同時に酵素に結合できない。多くの場合、競合的阻害剤は酵素の実際の基質によく似ている。例えば、[[methotrexate/ja|メトトレキサート]]という薬物は、[[folic acid/ja|ジヒドロ葉酸]]のテトラヒドロ葉酸への還元を触媒する酵素[[dihydrofolate reductase/ja|ジヒドロ葉酸還元酵素]]の競合的阻害剤である。ジヒドロ葉酸とこの薬物の構造の類似性を添付の図に示す。この種の阻害は高濃度の基質で克服できる。場合によっては、阻害剤が通常の基質の結合部位以外の部位に結合し、通常の結合部位の形状を変化させる[[#Allosteric modulation|アロステリック効果]]を発揮することもある。

====非競合的阻害====
[[non-competitive inhibition/ja|非競合的阻害剤]]は基質が結合する部位とは別の部位に結合する。基質は通常の親和性で結合するのでK<sub>m</sub>は変わらない。しかし阻害剤は酵素の触媒効率を低下させるので、V<sub>max</sub>は減少する。競合的阻害とは対照的に、非競合的阻害は高い基質濃度では克服できない。

====非競合的====
[[uncompetitive inhibitor/ja|非競合的阻害剤]]は遊離酵素には結合できず、酵素-基質複合体 にのみ結合する；したがって、この種の阻害剤は基質濃度が高 い場合に最も有効である。阻害剤の存在下では、酵素-基質複合体は不活性である。このタイプの阻害はまれである。

====混合====
[[mixed inhibition/ja|混合阻害剤]]はアロステリック部位に結合し、基質と阻害剤の結合が互いに影響し合う。阻害剤と結合すると、酵素の機能は低下するが消失はしない。このタイプの阻害剤はミカエリス・メンテン方程式には従わない。

====非可逆的====
[[irreversible inhibitor/ja|不可逆的阻害剤]]は、通常タンパク質に[[covalent bond/ja|共有結合]]を形成することによって、酵素を永久的に不活性化する。[[penicillin/ja|ペニシリン]]や[[aspirin/ja|アスピリン]]はこの方法で作用する一般的な薬物である。

===阻害剤の機能===

多くの生物において、阻害物質は[[feedback/ja|フィードバック]]機構の一部として働くことがある。酵素がある物質を過剰に生産する場合、その物質はそれを生産する経路の最初にある酵素の阻害剤として働き、十分な量があるときに物質の生産を減速させたり停止させたりする。これは[[negative feedback/ja|負のフィードバック]]の一形態である。[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]などの主要な代謝経路は、このメカニズムを利用している。

阻害剤は酵素の機能を調節するので、しばしば薬物として用いられる。そのような薬物の多くは、上記の[[methotrexate/ja|メトトレキサート]]のような、酵素本来の基質に似た可逆的な競合阻害剤である。他のよく知られた例としては、高[[cholesterol/ja|コレステロール]]の治療に用いられる[[statin/ja|スタチン]]や、[[HIV/ja|HIV]]のような[[retroviral/ja|レトロウイルス]]感染の治療に用いられる[[protease inhibitors/ja|プロテアーゼ阻害剤]]がある。薬物として使用される不可逆的阻害剤の一般的な例は[[aspirin/ja|アスピリン]]であり、これは[[inflammation/ja|炎症]]のメッセンジャーである[[prostaglandin/ja|プロスタグランジン]]を生成する[[Cyclooxygenase/ja|COX-1]]と[[Cyclooxygenase/ja|COX-2]]の酵素を阻害する。他の酵素阻害剤は毒である。例えば、毒[[cyanide/ja|シアン化合物]]は不可逆的な酵素阻害剤であり、酵素[[cytochrome c oxidase/ja|シトクロムcオキシダーゼ]]の活性部位にある銅と鉄と結合し、[[cellular respiration/ja|細胞呼吸]]を阻害する。

== 酵素活性に影響を与える因子 ==
{{Anchor|Factors affecting enzyme activity}}
酵素はタンパク質からできているため、その作用はpH、温度、基質濃度など、多くの生理化学的要因の変化に敏感である。

以下の表は、様々な酵素の至適pHを示している。
{| class="wikitable sortable"
|+
!酵素
!最適pH
!pHの説明
|-
|ペプシン
|1.5–1.6
|強酸性
|-
|インベルターゼ
|4.5
|酸性
|-
|リパーゼ（胃）
|4.0–5.0
|酸性
|-
|リパーゼ（ヒマシ油）
|4.7
|酸性
|-
|リパーゼ（膵臓）
|8.0
|アルカリ性
|-
|アミラーゼ（麦芽）
|4.6–5.2
|アルカリ性
|-
|アミラーゼ（膵臓）
|6.7–7.0
|酸性-中性
|-
|セロビアーゼ
|5.0
|酸性
|-
|マルターゼ
|6.1–6.8
|酸性
|-
|スクラーゼ
|6.2
|酸性
|-
|カタラーゼ
|7.0
|中性
|-
|ウレアーゼ
|7.0
|中性
|-
|コリンエステラーゼ
|7.0
|中性
|-
|リボヌクレアーゼ
|7.0–7.5
|中性
|-
|フマラーゼ
|7.8
|アルカリ性
|-
|トリプシン
|7.8–8.7
|アルカリ性
|-
|アデノシン三リン酸
|9.0
|アルカリ性
|-
|アルギナーゼ
|10.0
|高アルカリ性
|}

== 生物学的機能 ==
{{Anchor|Biological function}}

酵素は、生体内で多種多様な[[function (biology)/ja|機能]]を果たしている。それらは[[kinase/ja|キナーゼ]]や[[phosphatase/ja|ホスファターゼ]]を介して、しばしば[[signal transduction/ja|シグナル伝達]]や細胞調節に不可欠である。また、[[myosin/ja|ミオシン]]が[[adenosine triphosphate/ja|アデノシン三リン酸]]（ATP）を加水分解して[[muscle contraction/ja|筋収縮]]を起こすことで運動を生成したり、[[cytoskeleton/ja|細胞骨格]]の一部として細胞内を荷物を運搬したりする。細胞膜における他の[[ATPase/ja|ATPアーゼ]]は、[[active transport/ja|活性輸送]]に関与する[[ion pump (biology)/ja|イオンポンプ]]である。酵素はまた、[[:en:fireflies|ホタル]]の光を発生させる[[luciferase/ja|ルシフェラーゼ]]のような、よりエキゾチックな機能にも関与している。[[Virus/ja|ウイルス]]には、[[HIV integrase/ja|HIVインテグラーゼ]]や[[reverse transcriptase/ja|逆転写酵素]]のように細胞に感染するための酵素や、[[influenza/ja|インフルエンザ]]ウイルスの[[neuraminidase/ja|ノイラミニダーゼ]]のように細胞からウイルスを放出するための酵素も含まれている。

酵素の重要な機能は、動物の[[digestive systems/ja|消化器官]]にある。[[amylase/ja|アミラーゼ]]や[[protease/ja|プロテアーゼ]]などの酵素は、大きな分子（それぞれ[[starch/ja|デンプン]]や[[protein/ja|タンパク質]]）を小さな分子に分解し、腸で吸収できるようにする。例えばデンプン分子は大きすぎて腸から吸収されないが、酵素はデンプン鎖を[[maltose/ja|麦芽糖]]や最終的には[[glucose/ja|グルコース]]のような小さな分子に加水分解し、吸収できるようにする。異なる酵素は異なる食物物質を消化する。[[herbivorous/ja|草食性]]の[[ruminant/ja|反芻動物]]では、腸内の微生物が別の酵素である[[cellulase/ja|セルラーゼ]]を産生し、植物繊維のセルロース細胞壁を分解する。

===代謝===

[[Image:Glycolysis metabolic pathway.svg|thumb|upright=2|alt=グルコースから始まり、いくつかの中間化学物質を経由してピルビン酸で終わる解糖系代謝経路の模式図。経路の各ステップは固有の酵素によって触媒される。|[[glycolysis/ja|解糖]]の[[metabolic pathway/ja|代謝経路]]は、一連の中間代謝産物を介して[[glucose/ja|グルコース]]を[[pyruvate/ja|ピルビン酸]]に変換することでエネルギーを放出する。それぞれの化学修飾（赤枠）は異なる酵素によって行われる。]]

いくつかの酵素は特定の順序で一緒に働くことができ、[[metabolic pathway/ja|代謝経路]]を作る。代謝経路では、ある酵素が別の酵素の産物を基質として受け取る。触媒反応の後、生成物は別の酵素に受け渡される。複数の酵素が同じ反応を並行して触媒することもある。これによって、より複雑な制御が可能になる。例えば、ある酵素によって低い一定活性が提供されるが、第二の酵素によって誘導可能な高い活性が提供される。

酵素は、これらの経路でどのような段階を経るかを決定する。酵素がなければ、代謝は同じステップで進行することはなく、細胞のニーズに合わせて調節することもできない。ほとんどの中心的な代謝経路は、いくつかの重要なステップで制御されており、典型的にはATPの加水分解に関わる酵素の活性によって制御されている。この反応は非常に多くのエネルギーを放出するため、[[endothermic/ja|熱力学的に不利]]な他の反応をATP加水分解に結合させることができ、一連の代謝反応全体を連動させることができる。

=== 活性の制御 ===

酵素活性が細胞内で制御されるには、主に5つの方法がある。

====制御====
酵素は他の分子によって[[enzyme activator/ja|活性化]]または[[enzyme inhibitor/ja|阻害]]される。例えば、代謝経路の最終産物は、経路の最初の酵素（通常、最初の不可逆的なステップ、コミットメントステップと呼ばれる）の阻害剤となることが多く、その結果、経路によって作られる最終産物の量が調節される。このような調節機構は[[negative feedback/ja|負帰還機構]]と呼ばれる。負帰還機構は、細胞の要求に応じて中間代謝産物の合成速度を効果的に調節することができる。これは物質とエネルギー経済の効果的な配分に役立ち、最終産物の過剰製造を防ぐ。他の[[homeostasis/ja|恒常性維持装置]]と同様に、酵素作用の制御は生物の内部環境を安定に保つのに役立つ。

====翻訳後修飾====
[[post-translational modification/ja|翻訳後修飾]]の例としては、[[phosphorylation/ja|リン酸化]]、[[myristoylation/ja|ミリストイル化]]、[[glycosylation/ja|グリコシル化]]が挙げられる。例えば、[[insulin/ja|インスリン]]に対する応答において、[[glycogen synthase/ja|グリコーゲン合成酵素]]を含む複数の酵素の[[phosphorylation/ja|リン酸化]]は、[[glycogen/ja|グリコーゲン]]の合成または分解の制御に役立ち、細胞が[[blood sugar/ja|血糖値]]の変化に応答することを可能にする。翻訳後修飾のもう一つの例は、ポリペプチド鎖の切断である。消化プロテアーゼである[[Chymotrypsin/ja|キモトリプシン]]は、[[pancreas/ja|膵臓]]で不活性型の[[chymotrypsinogen/ja|キモトリプシノーゲン]]として産生され、この状態で[[stomach/ja|胃]]に運ばれて活性化される。これにより、酵素が腸に入る前に膵臓や他の組織を消化するのを阻止する。このような酵素の不活性前駆体は、[[zymogen/ja|酵素原]]またはプロ酵素として知られている。

====量====
酵素生産（酵素遺伝子の[[Transcription (genetics)/ja|転写]]と[[Translation (genetics)/ja|翻訳]]）は、細胞の環境の変化に応答して、細胞によって増強されたり減少したりすることができる。このような[[regulation of gene expression/ja|遺伝子調節]]の形態を[[enzyme induction/ja|酵素誘導]]と呼ぶ。例えば、細菌が[[penicillin/ja|ペニシリン]]などの[[antibiotic resistance/ja|抗生物質耐性]]になるのは、ペニシリン分子内の重要な[[Beta-lactam/ja|β-ラクタム環]]を加水分解する[[beta-lactamase/ja|β-ラクタマーゼ]]と呼ばれる酵素が誘導されるからである。もう1つの例は、[[drug metabolism/ja|薬物代謝]]において重要な[[cytochrome P450 oxidase/ja|シトクロムP450オキシダーゼ]]と呼ばれる[[liver/ja|肝臓]]の酵素である。これらの酵素の誘導や阻害は[[drug interaction/ja|薬物相互作用]]を引き起こす可能性がある。酵素レベルは、酵素の[[catabolism/ja||分解]]速度を変えることによっても調節できる。酵素誘導の反対は[[enzyme repression/ja|酵素抑制]]である。

====細胞内分布====
酵素はコンパートメント化することができ、異なる代謝経路が異なる[[cellular compartment/ja|細胞コンパートメント]]で起こる。例えば、[[fatty acid/ja|脂肪酸]]は[[cytosol/ja|細胞質]]、[[endoplasmic reticulum/ja|小胞体]]、[[golgi apparatus/ja|ゴルジ体]]で1組の酵素によって合成され、[[mitochondrion/ja|ミトコンドリア]]では[[β-oxidation/ja|β-酸化]]によってエネルギー源として別の1組の酵素によって利用される。さらに、酵素の[[protein targeting/ja|取引]]によって、[[protonation/ja|プロトン化]]の程度（例えば、中性の[[cytoplasm/ja|細胞質]]と酸性の[[lysosome/ja|リソソーム]]）や酸化状態（例えば、酸化的な[[periplasm/ja|ペリプラズム]]や還元的な[[cytoplasm/ja|細胞質]]）が変化し、それが酵素活性に影響を与えることもある。膜結合オルガネラへの分配とは対照的に、酵素の細胞内局在は、高分子細胞質フィラメントへの酵素の重合によって変化することもある。

====臓器の特殊化===
[[multicellular/ja|多細胞]]生物では [[eukaryote/ja|真核生物]]では、異なる[[organ (anatomy)/ja|器官]]や[[tissue (biology)/ja|組織]]の細胞は異なる[[gene expression/ja|遺伝子発現]]パターンを持ち、したがって代謝反応に利用できる酵素セット（[[isozyme/ja|アイソザイム]]として知られる）も異なる。これは生物の代謝全体を調節するメカニズムを提供する。例えば、[[glycolysis/ja|解糖]]経路の最初の酵素である[[hexokinase/ja|ヘキソキナーゼ]]には、肝臓と[[pancreas/ja|膵臓]]に発現する[[glucokinase/ja|グルコキナーゼ]]と呼ばれる特殊な型があり、グルコースに対する[[affinity (pharmacology)/ja|親和性]]は低いが、グルコース濃度にはより敏感である。この酵素は[[blood sugar/ja|血糖]]の感知とインスリン産生の調節に関与している。

=== 疾患への関与===
[[File:Phenylalaninehydroxylase mutations.svg|thumb|upright=2|alt= フェニルアラニン水酸化酵素のリボン図と結合した補酵素、補酵素、基質|[[phenylalanine hydroxylase/ja|フェニルアラニン水酸化酵素]]では、構造全体にわたって300以上の異なる変異が[[phenylketonuria/ja|フェニルケトン尿症]]を引き起こす。黒が[[Phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]基質と[[tetrahydrobiopterin/ja|テトラヒドロビオプテリン]]補酵素、黄色が[[Iron/ja|Fe<sup>2+</sup>]]補酵素である。({{PDB|1KW0}})]] 
[[File:File:Autosomal recessive inheritance for affected enzyme.png|thumb|upright=1.4|酵素の遺伝的欠陥は一般的に、非X染色体がX染色体よりも多いために[[autosomal inheritance/ja|染色体]]遺伝する傾向があり、また、無効な遺伝子からの酵素が通常の遺伝子から来る酵素に比べて十分であるため、それが担体に症状を防ぐことができるため、[[recessive inheritance/j|劣性]]遺伝する傾向がある。]]
{{see also/ja|Genetic disorder/ja}}

酵素活性の厳密な制御は[[homeostasis/ja|恒常性]]に不可欠であるため、一つの重要な酵素の機能不全（突然変異、過剰産生、過小産生、欠失）は遺伝病につながる。人体に存在する何千種類もの酵素のうち、たった1種類の酵素の機能不全が致命的となることもある。酵素不全による致死的な遺伝病の例としては、[[Tay–Sachs disease/ja|テイ-サックス病]]があり、患者は[[hexosaminidase/ja|ヘキソサミニダーゼ]]という酵素を欠いている。

酵素欠損症の一例として、最も一般的なタイプの[[phenylketonuria/ja|フェニルケトン尿症]]がある。[[phenylalanine/ja|フェニルアラニン]]の分解の第一段階を触媒する酵素[[phenylalanine hydroxylase/ja|フェニルアラニン水酸化酵素]]の多くの異なる単一アミノ酸変異は、フェニルアラニンと関連産物の蓄積をもたらす。一部の変異は活性部位にあり、結合や触媒反応を直接阻害するが、多くは活性部位から遠く離れており、タンパク質の構造を不安定にしたり、正しいオリゴマー化に影響を与えることで活性を低下させる。未治療の場合、[[intellectual disability/ja|知的障害]]につながる可能性がある。
酵素の経口投与は、[[pancreatic insufficiency/ja|膵臓機能不全]]や[[lactose intolerance/ja|乳糖不耐症]]など、いくつかの機能性酵素欠損症の治療に用いることができる。

酵素の機能不全が病気を引き起こすもう一つの方法は、[[DNA repair/ja|DNA修復]]酵素をコードする遺伝子の[[germline mutation/ja|生殖細胞系列変異]]によるものである。これらの酵素に欠陥があると、細胞が[[genome/ja|ゲノム]]の変異を修復する能力が低下するため、癌が発生する。これにより突然変異がゆっくりと蓄積され、[[carcinogenesis/ja|癌の発生]]に至る。このような遺伝性[[cancer syndrome/ja|がん症候群]]の例として、[[xeroderma pigmentosum/ja|色素性乾皮症]]があり、[[:en:ultraviolet light|紫外線]]へのわずかな曝露でも[[skin cancer/ja|皮膚がん]]の発症を引き起こす。

== 進化 ==
{{Anchor|Evolution}}
他のタンパク質と同様に、酵素も[[mutation/ja|突然変異]]や配列の分岐によって時間とともに変化する。[[metabolism/ja|代謝]]における中心的な役割を考えると、酵素の進化は[[adaptation/ja|適応]]において重要な役割を果たす。したがって重要な問題は、酵素がその酵素活性をどのように変化させることができるのかということである。一般に、多くの新しい酵素活性は[[gene duplication/ja|遺伝子の重複]]と重複コピーの突然変異によって進化してきたと考えられているが、重複を伴わない進化も起こりうる。活性を変化させた酵素の一例として、[[methionyl aminopeptidase/ja|メチオニルアミノペプチダーゼ]]（MAP）とクレアチンアミジノヒドロラーゼ（[[creatinase/ja|クレアチナーゼ]]）の祖先が挙げられるが、これらは明らかに相同であるが、全く異なる反応を触媒する（MAPは新しいタンパク質のアミノ末端の[[methionine/ja|メチオニン]]を除去するのに対し、クレアチナーゼは[[creatine/ja|クレアチン]]を[[sarcosine/ja|サルコシン]]と[[urea/ja|尿素]]に加水分解する）。さらに、MAPは金属イオンに依存するが、クレアチナーゼはそうではないので、この性質も時間の経過とともに失われた。酵素活性の小さな変化は、酵素の間では極めて一般的である。特に、基質結合特異性（上記参照）は、基質結合ポケットのアミノ酸が1つ変わるだけで、簡単かつ迅速に変化する。これは[[kinase/ja|キナーゼ]]などの主要な酵素クラスで頻繁に見られる。

人工（試験管内）進化は現在、工業的応用のために酵素活性や特異性を改変するために一般的に用いられている（下記参照）。

== 産業用途 ==
{{Anchor|Industrial applications}}
{{main/ja|Industrial enzymes/ja}}

酵素は[[chemical industry/ja|化学工業]]やその他の産業用途で、極めて特異的な触媒が必要とされる場合に用いられる。一般に酵素は、触媒するために進化してきた反応の数に限界があり、また[[organic solvent/ja|有機溶媒]]中や高温での安定性に欠ける。その結果、[[protein engineering/ja|タンパク質工学]]は活発な研究分野であり、合理的な設計や''試験管内''進化によって、新しい性質を持つ新しい酵素を作り出す試みが行われている。このような努力は成功を収め始めており、現在では、自然界では起こらない反応を触媒する酵素が「ゼロから」設計されている。

{| class="wikitable"
|- style="text-align:center;"
! style="width:24%; "|適用
! style="width:38%; "|使用される酵素
! style="width:38%; "|用途
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biofuel/ja|バイオ燃料産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Cellulase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|セルロースを糖に分解し、発酵させて[[cellulosic ethanol/ja|セルロース系エタノール]]を生産する。
|- valign="top"
| [[Ligninase/ja]]
| バイオ燃料生産のための[[biomass/ja|バイオマス]]の前処理。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biological detergent/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease/ja]], [[amylase/ja]], [[lipase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|洗濯物や食器についたタンパク質、でんぷん、脂肪や油の汚れを落とす。
|- valign="top"
| [[Mannanase/ja]]
| 一般的な食品添加物である[[guar gum/ja|グアーガム]]から食品の汚れを落とす。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Brewing/ja|醸造業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase/ja]], [[glucanase/ja]], [[protease/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[malt/ja|麦芽]]中の多糖類とタンパク質を分割する
|- valign="top"
| [[Betaglucanase/ja]]
| [[wort/ja|麦汁]]とビールのろ過特性を改善する。
|- valign="top"
| [[Amyloglucosidase/ja]]と[[pullulanase/ja]]
| 低カロリーの[[beer/ja|ビール]]を作り、発酵性を調整する。
|- valign="top"
| [[Acetolactate decarboxylase/ja]] (ALDC)
| [[diacetyl/ja|ジアセチル]]の生成を抑えて発酵効率を高める。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Cooking/ja|料理用]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Papain/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|肉を[[Tenderizer/ja|柔らかくする]]
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Dairy/ja|酪農業]]'''
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[Chymosin/ja|レンニン]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[cheese/ja|チーズ]]の製造においてタンパク質を[[hydrolyze/ja|加水分解]]する。
|- valign="top"
| [[Lipase/ja]]
| [[Camembert cheese/ja|カマンベールチーズ]]や[[roquefort/ja|ロックフォール]]などの[[blue cheese/ja|ブルーチーズ]]を生産する。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Food processing/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[high-fructose corn syrup/ja|高フルクトース・コーンシロップ]]の製造のように、[[starch/ja|デンプン]]から糖を生産する。
|- valign="top"
| [[Protease/ja]]
| [[:en:biscuit|ビスケット]]作りのように、[[flour/ja|小麦粉]]のタンパク質レベルを下げる。
|- valign="top"
||[[Trypsin/ja]]
|[[hypoallergenic/ja|低刺激性]]のベビーフードを製造する。
|- valign="top"
| [[Cellulase/ja]], [[pectinase/ja]]
| [[fruit juice/ja|果汁]]をはっきりさせる。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molecular biology/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Nuclease/ja]], [[DNA ligase/ja]], [[polymerase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[restriction enzyme/ja|制限消化]]と[[polymerase chain reaction/ja|ポリメラーゼ連鎖反応]]を使って[[recombinant DNA/ja|組換えDNA]]を作る。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Paper/ja|製紙産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Xylanase/ja]], [[hemicellulase/ja]], [[lignin peroxidase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[kraft pulp/ja|クラフトパルプ]]から[[lignin/ja|リグニン]]を除去する。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Personal care/ja]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Protease/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|感染症を予防するために、[[contact lens/ja|コンタクトレンズ]]に付着したタンパク質を除去する。
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[Starch/ja|でんぷん産業]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amylase/ja]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[starch/ja|デンプン]]を[[glucose/ja|ブドウ糖]]と様々な[[Inverted sugar/ja|シロップ]]に変換する。
|}

== こちらも参照 ==
{{Portal|Biology|Food}}

* [[Industrial enzymes/ja]]
* [[List of enzymes/ja]]
* [[Molecular machine/ja]]

=== 酵素データベース ===
* [[BRENDA/ja]]
* [[ExPASy/ja]]
* [[IntEnz/ja]]
* [[KEGG/ja]]
* [[MetaCyc/ja]]

== さらに読む ==
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{{Col-1-of-2}}

;一般
* {{cite book | vauthors = Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L | title = Biochemistry | date = 2002 | publisher = W. H. Freeman | location = New York, NY | isbn = 0-7167-3051-0 | edition = 5th | url = https://archive.org/details/biochemistrychap00jere | url-access = registration }}, A biochemistry textbook available free online through NCBI Bookshelf.{{Open access}}

;語源と歴史
* {{cite book | title = New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge | url = http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | veditors = Cornish-Bowden A | publisher = Universitat de València | year = 1997 | isbn = 84-370-3328-4 | access-date = 27 June 2006 | archive-date = 13 December 2010 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | url-status = dead }}, A history of early enzymology.

{{Col-2-of-2}}

;酵素の構造とメカニズム
* {{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 }}

;動態と阻害
* {{cite book | vauthors = Cornish-Bowden A | title = Fundamentals of Enzyme Kinetics | date = 2012 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 978-3527330744 | edition = 4th }}

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== 外部リンク ==
*{{Commons category-inline|Enzymes}}

{{featured article}}
{{Food chemistry/ja}}
{{Enzymes/ja}}

[[Category:Enzymes| ]]
[[Category:Biomolecules]]
[[Category:Catalysis]]
[[Category:Metabolism]]
[[Category:Process chemicals]]