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進化

他のタンパク質と同様に、酵素も突然変異や配列の分岐によって時間とともに変化する。代謝における中心的な役割を考えると、酵素の進化は適応において重要な役割を果たす。したがって重要な問題は、酵素がその酵素活性をどのように変化させることができるのかということである。一般に、多くの新しい酵素活性は遺伝子の重複と重複コピーの突然変異によって進化してきたと考えられているが、重複を伴わない進化も起こりうる。活性を変化させた酵素の一例として、メチオニルアミノペプチダーゼ（MAP）とクレアチンアミジノヒドロラーゼ（クレアチナーゼ）の祖先が挙げられるが、これらは明らかに相同であるが、全く異なる反応を触媒する（MAPは新しいタンパク質のアミノ末端のメチオニンを除去するのに対し、クレアチナーゼはクレアチンをサルコシンと尿素に加水分解する）。さらに、MAPは金属イオンに依存するが、クレアチナーゼはそうではないので、この性質も時間の経過とともに失われた。酵素活性の小さな変化は、酵素の間では極めて一般的である。特に、基質結合特異性（上記参照）は、基質結合ポケットのアミノ酸が1つ変わるだけで、簡単かつ迅速に変化する。これはキナーゼなどの主要な酵素クラスで頻繁に見られる。