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^h English (en)	== Structure == Prohormones vary considerably in length and design, as do peptide hormones, but their base structure is the same. They consist of one or more inactive peptide hormones or hormone chains attached to each other in a way that prevents hormone expression, often by making the chains’ binding ends inaccessible via folding and binding of other chains to said ends. For hormonal expression to be induced, the binding ends of hormones but either bind to receptors in the cell membrane, or in the case of steroids, bind to steroid receptor proteins in the cell, both of which mediate hormone expression. [[File:Proinsuline schematic topological diagram.svg\|thumb\|Proinsulin molecule; schematic, topological drawing. B chain (orange), C-peptide (gray), and A chain (green). The C-peptide is seen to bind to the B and A chains and suppress hormonal expression. When cleavage occurs to produce insulin, the B and A chain are connected by disulfide bonds, while the C-peptide is cut out and discarded.]] Some prohormones contain structures other than inactive peptide hormones for the purpose of keeping hormone expression suppressed. For example, proinsulin contains an extra non-hormonal chain called C-peptide that binds two insulin peptide chains together, designed to keep both chains inactive by binding to their ends, specifically, their C-domain junctions, which have been proposed to be their site of binding to hormone-expression receptors in the cell. Despite the restrictions it enables, the C-peptide folds the proinsulin chains to make their junction ends accessible to be cleaved by prohormone convertases later, making the folding of the proinsulin chain containing C-peptide essential for the proper cleavage of proinsulin to successfully produce insulin.
^h Japanese (ja)	== 構造{{Anchor\|Structure}} == プロホルモンは、ペプチドホルモンと同様に、その長さやデザインはかなり多様であるが、基本構造は同じである。プロホルモンは、1つ以上の不活性ペプチドホルモンまたはホルモン鎖が、ホルモンの発現を阻害するような形で互いに結合したもので、多くの場合、鎖の結合末端が折り畳まれたり、他の鎖がその末端に結合したりすることでアクセス不能になる。ホルモン発現が誘導されるためには、ホルモンの結合末端が細胞膜の受容体に結合するか、ステロイドの場合は細胞内のステロイド受容体タンパク質に結合する必要がある。 [[File:Proinsuline schematic topological diagram.svg\|thumb\|プロインスリン分子；模式図、トポロジー図。B鎖（オレンジ）、Cペプチド（灰色）、A鎖（緑）。CペプチドはB鎖とA鎖に結合し、ホルモンの発現を抑制しているのがわかる。インスリンを産生するために切断が起こると、B鎖とA鎖はジスルフィド結合でつながり、Cペプチドは切り取られて捨てられる。]] プロホルモンの中には、ホルモン発現を抑制する目的で、不活性ペプチドホルモン以外の構造を含むものがある。例えば、プロインスリンにはC-ペプチドと呼ばれる非ホルモン鎖が余分に含まれており、2本のインスリンペプチド鎖を結合させている。このC-ペプチドは、両鎖の末端、具体的には細胞内のホルモン発現レセプターと結合する部位であると提唱されているCドメイン接合部に結合することにより、両鎖を不活性に保つように設計されている。このような制約があるにもかかわらず、C-ペプチドはプロインスリン鎖を折りたたみ、後でプロホルモン変換酵素によって切断される接合末端にアクセスできるようにする。インスリンをうまく産生するためには、C-ペプチドを含むプロインスリン鎖の折りたたみが、プロインスリンの適切な切断に不可欠なのである。