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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | The cascade that leads to the insertion of GLUT4 glucose transporters into the cell membranes of muscle and fat cells, and to the synthesis of glycogen in liver and muscle tissue, as well as the conversion of glucose into triglycerides in liver, adipose, and lactating mammary gland tissue, operates via the activation, by IRS-1, of phosphoinositol 3 kinase ([[phosphoinositide 3-kinase|PI3K]]). This enzyme converts a [[phospholipid]] in the cell membrane by the name of [[phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate]] (PIP2), into [[Phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate|phosphatidylinositol 3,4,5-triphosphate]] (PIP3), which, in turn, activates [[AKT|protein kinase B]] (PKB). Activated PKB facilitates the fusion of GLUT4 containing [[endosome]]s with the cell membrane, resulting in an increase in GLUT4 transporters in the plasma membrane. PKB also phosphorylates [[GSK-3|glycogen synthase kinase]] (GSK), thereby inactivating this enzyme. This means that its substrate, [[glycogen synthase]] (GS), cannot be phosphorylated, and remains dephosphorylated, and therefore active. The active enzyme, glycogen synthase (GS), catalyzes the rate limiting step in the synthesis of glycogen from glucose. Similar dephosphorylations affect the enzymes controlling the rate of [[glycolysis]] leading to the synthesis of fats via [[malonyl-CoA]] in the tissues that can generate [[triglycerides]], and also the enzymes that control the rate of [[gluconeogenesis]] in the liver. The overall effect of these final enzyme dephosphorylations is that, in the tissues that can carry out these reactions, glycogen and fat synthesis from glucose are stimulated, and glucose production by the liver through [[glycogenolysis]] and [[gluconeogenesis]] are inhibited. The breakdown of triglycerides by adipose tissue into [[free fatty acids]] and [[glycerol]] is also inhibited. |
| h Japanese (ja) | 筋肉と脂肪細胞の細胞膜にGLUT4グルコーストランスポーターが挿入され、肝臓と筋肉組織でグリコーゲンが合成され、肝臓、脂肪、乳腺組織でグルコースがトリグリセリドに変換されるカスケードは、IRS-1によってホスホイノシトール3キナーゼ（[[phosphoinositide 3-kinase/ja|PI3K]]）が活性化されることによって起こる。この酵素は細胞膜の[[phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate/ja|ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸]]（PIP2）を[[Phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate/ja|ホスファチジルイノシトール3,4,5-三リン酸]]（PIP3）に変換し、次に[[AKT/ja|プロテインキナーゼB]]（PKB）を活性化すし、[[phospholipid/ja|リン脂質]]に変換される。活性化されたPKBは、GLUT4を含む[[endosome/ja|エンドソーム]]と細胞膜との融合を促進し、細胞膜におけるGLUT4トランスポーターの増加をもたらす。PKBはまた、[[GSK-3/ja|グリコーゲン合成酵素キナーゼ]]（GSK）をリン酸化し、それによってこの酵素を不活性化する。つまり、その基質である[[glycogen synthase/ja|グリコーゲン合成酵素]]（GS）はリン酸化されず、脱リン酸化されたままである。活性酵素であるグリコーゲン合成酵素（GS）は、グルコースからグリコーゲンを合成する際の律速段階を触媒する。同様の脱リン酸化は、[[triglycerides/ja|トリグリセリド]]を生成しうる組織において[[malonyl-CoA/ja|マロニル-CoA]]を介した脂肪の合成につながる[[glycolysis/ja|解糖]]の速度を制御する酵素や、肝臓における[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]の速度を制御する酵素にも影響する。これらの最終的な酵素の脱リン酸化の全体的な効果は、これらの反応を実行できる組織では、グルコースからのグリコーゲンと脂肪合成が刺激され、[[glycogenolysis/ja|グリコーゲン分解]]と[[gluconeogenesis/ja|糖新生]]による肝臓でのグルコース生産が抑制されることである。脂肪組織によるトリグリセリドの[[free fatty acids/ja|遊離脂肪酸]]と[[glycerol/ja|グリセロール]]への分解も阻害される。 |