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^h English (en)	The [[spectroscopy\|spectroscopic]] properties of FAD and its variants allows for reaction monitoring by use of [[Ultraviolet-visible spectroscopy\|UV-VIS absorption]] and [[Fluorescence spectroscopy\|fluorescence]] spectroscopies. Each form of FAD has distinct absorbance spectra, making for easy observation of changes in oxidation state. A major local absorbance maximum for FAD is observed at 450 nm, with an extinction coefficient of 11,300 M<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>. Flavins in general have fluorescent activity when unbound (proteins bound to flavin nucleic acid derivatives are called [[flavoprotein]]s). This property can be utilized when examining protein binding, observing loss of fluorescent activity when put into the bound state. Oxidized flavins have high absorbances of about 450 nm, and fluoresce at about 515-520 nm.
^h Japanese (ja)	FADとその変異体の[[spectroscopy/ja\|分光]]特性は、[[Ultraviolet-visible spectroscopy/ja\|UV-VIS吸収]]と[[Fluorescence spectroscopy/ja\|蛍光]]分光法を使用することによる反応のモニタリングを可能にする。FADの各形態は明確な吸光度スペクトルを持ち、酸化状態の変化を容易に観察することができる。FADの主な局所吸光度極大は450 nmに観測され、消衰係数は11,300 M<sup>-1</sup>cm<sup>-1</sup>である。フラビンは一般に、結合していないときに蛍光活性を示す（フラビン核酸誘導体と結合したタンパク質は[[flavoprotein/ja\|フラボタンパク質]]と呼ばれる）。この性質は、タンパク質の結合を調べる際に利用することができ、結合状態にすると蛍光活性が失われることを観察することができる。酸化フラビンは約450 nmの高い吸光度を持ち、約515-520 nmで蛍光を発する。