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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | FAD has a more positive [[reduction potential]] than [[NAD+]] and is a very strong oxidizing agent. The cell utilizes this in many energetically difficult oxidation reactions such as dehydrogenation of a C-C bond to an [[alkene]]. FAD-dependent proteins function in a large variety of metabolic pathways including electron transport, DNA repair, nucleotide biosynthesis, [[Beta oxidation|beta-oxidation]] of fatty acids, amino acid catabolism, as well as synthesis of other cofactors such as [[Coenzyme A|CoA]], [[CoQ]] and [[heme]] groups. One well-known reaction is part of the [[citric acid cycle]] (also known as the TCA or Krebs cycle); [[succinate dehydrogenase]] (complex II in the [[electron transport chain]]) requires covalently bound FAD to catalyze the oxidation of [[succinate]] to [[fumarate]] by coupling it with the reduction of [[ubiquinone]] to [[ubiquinol]]. The high-energy electrons from this oxidation are stored momentarily by reducing FAD to FADH<sub>2</sub>. FADH<sub>2</sub> then reverts to FAD, sending its two high-energy electrons through the electron transport chain; the energy in FADH<sub>2</sub> is enough to produce 1.5 equivalents of [[Adenosine triphosphate|ATP]] by [[oxidative phosphorylation]]. Some redox flavoproteins non-covalently bind to FAD like [[acyl CoA dehydrogenase|Acetyl-CoA-dehydrogenases]] which are involved in [[beta-oxidation]] of fatty acids and catabolism of amino acids like [[leucine]] ([[isovaleryl-CoA dehydrogenase]]), [[isoleucine]], (short/branched-chain acyl-CoA dehydrogenase), [[valine]] (isobutyryl-CoA dehydrogenase), and [[lysine]] ([[glutaryl-CoA dehydrogenase]]). Additional examples of FAD-dependent enzymes that regulate metabolism are [[glycerol-3-phosphate dehydrogenase]] (triglyceride synthesis) and [[xanthine oxidase]] involved in [[purine]] nucleotide catabolism. Noncatalytic functions that FAD can play in flavoproteins include as structural roles, or involved in blue-sensitive light [[photoreceptor cell|photoreceptors]] that regulate [[circadian clock|biological clocks]] and development, generation of light in [[bioluminescent]] bacteria. |
| h Japanese (ja) | FADは[[NAD+/ja|NAD+]]よりも正の[[reduction potential/ja|還元電位]]を持ち、非常に強い酸化剤である。細胞はこれを、C-C結合の[[alkene/ja|アルケン]]への脱水素反応など、エネルギー的に困難な多くの酸化反応に利用する。FAD依存性タンパク質は、電子輸送、DNA修復、ヌクレオチド生合成、脂肪酸の[[Beta oxidation/ja|β酸化]]、アミノ酸異化、さらに[[Coenzyme A/ja|CoA]]、[[CoQ/ja|CoQ]]、[[heme/ja|ヘム]]基などの他の補因子の合成など、多種多様な代謝経路で機能している。 よく知られている反応の1つは[[citric acid cycle/ja|クエン酸サイクル]]（TCAまたはクレブスサイクルとしても知られている）の一部である。[[succinate dehydrogenase/ja|コハク酸デヒドロゲナーゼ]]（[[electron transport chain/ja|電子伝達系]]の複合体II）は、[[ubiquinone/ja|ユビキノン]]の[[ubiquinol/ja|ユビキノール]]への還元と結合させることによって[[succinate/ja|コハク酸]]の[[fumarate/ja|フマル酸]]への酸化を触媒するために共有結合したFADを必要とする。この酸化による高エネルギー電子は、FADをFADH<sub>2</sub>に還元することによって一時的に蓄えられる。FADH<sub>2</sub>はその後FADに戻り、その2つの高エネルギー電子を電子伝達系に送る。FADH<sub>2</sub>のエネルギーは、[[oxidative phosphorylation/ja|酸化的リン酸化]]によって1.5当量の[[Adenosine triphosphate/ja|ATP]]を生成するのに十分である。いくつかの酸化還元フラボ蛋白質は、[[acyl CoA dehydrogenase/ja|アセチルCoAデヒドロゲナーゼ]]のようにFADと非共有結合し、脂肪酸の[[beta-oxidation/ja|β酸化]]や[[leucine/ja|ロイシン]]のようなアミノ酸の異化に関与する（[[isovaleryl-CoA dehydrogenase/ja|イソバレリルCoAデヒドロゲナーゼ]]）、 [[isoleucine/ja|イソロイシン]]（短鎖/分岐鎖アシル-CoAデヒドロゲナーゼ）、[[valine/ja|バリン]]（イソブチリル-CoAデヒドロゲナーゼ）、および[[lysine/ja|リジン]]（[[glutaryl-CoA dehydrogenase/ja|グルタリル-CoAデヒドロゲナーゼ]]）のようなアミノ酸の異化を行う。 代謝を制御するFAD依存性酵素のその他の例としては、[[glycerol-3-phosphate dehydrogenase/ja|グリセロール-3-リン酸デヒドロゲナーゼ]]（トリグリセリド合成）と[[purine/ja|プリン]]ヌクレオチド異化に関与する[[xanthine oxidase/ja|キサンチンオキシダーゼ]]がある。 フラボタンパク質においてFADが果たしうる非触媒的機能としては、構造的役割、あるいは[[circadian clock/ja|生物時計]]や発生を制御する青感受性の光[[photoreceptor cell/ja|光受容体]]への関与、[[bioluminescent/ja|生物発光]]細菌における光の発生などがある。 |