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| Name | Current message text |
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| h English (en) | ===Catalytic cycle=== # Substrate binds in proximity to the [[heme group]], on the side opposite to the axial thiolate. Substrate binding induces a change in the conformation of the active site, often displacing a water molecule from the distal axial coordination position of the heme iron, and changing the state of the heme iron from low-spin to high-spin. # Substrate binding induces electron transfer from NAD(P)H via [[cytochrome P450 reductase]] or another associated [[reductase]]. # Molecular oxygen binds to the resulting ferrous heme center at the distal axial coordination position, initially giving a [[transition metal dioxygen complex|dioxygen adduct]] similar to oxy-myoglobin. # A second electron is transferred, from either [[cytochrome P450 reductase]], [[ferredoxin]]s, or [[cytochrome b5|cytochrome b<sub>5</sub>]], reducing the Fe-O<sub>2</sub> adduct to give a short-lived peroxo state. # The peroxo group formed in step 4 is rapidly protonated twice, releasing one molecule of water and forming the highly reactive species referred to as '''P450 Compound 1''' (or just Compound I). This highly reactive intermediate was isolated in 2010, P450 Compound 1 is an iron(IV) oxo (or [[ferryl]]) species with an additional oxidizing equivalent [[delocalized]] over the [[porphyrin]] and thiolate ligands. Evidence for the alternative perferryl [[high-valent iron|iron(V)-oxo]] is lacking. # Depending on the substrate and enzyme involved, P450 enzymes can catalyze any of a wide variety of reactions. A hypothetical hydroxylation is shown in this illustration. After the product has been released from the active site, the enzyme returns to its original state, with a water molecule returning to occupy the distal coordination position of the iron nucleus. [[File:FeIVO 2.tif|thumb|left|[[Oxygen rebound mechanism]] utilized by cytochrome P450 for conversion of hydrocarbons to alcohols via the action of "compound I", an iron(IV) oxide bound to a heme radical cation.|300px]] |
| h Japanese (ja) | ===触媒サイクル=== # 基質は[[heme group/ja|ヘム基]]に近接し、チオラート軸とは反対側に結合する。 基質が結合すると、活性部位のコンフォメーションが変化し、多くの場合、水分子がヘム鉄の遠位軸配位位置からはずれ、ヘム鉄の状態が低スピンから高スピンへと変化する。 # 基質が結合すると、NAD(P)Hから[[cytochrome P450 reductase/ja|シトクロムP450還元酵素]]または関連する別の[[reductase/ja|還元酵素]]を介して電子移動が起こる。 # 分子状酸素は、結果として生じる第一鉄ヘム中心に遠位軸配位で結合し、最初はオキシミオグロビンに似た[[transition metal dioxygen complex/ja|酸素付加体]]を与える。 # 第2の電子は、[[cytochrome P450 reductase/ja|シトクロムP450還元酵素]]、[[ferredoxin/ja|フェレドキシン]]、[[cytochrome b5/ja||シトクロムb<sub>5</sub>]]のいずれかから移動し、Fe-O<sub>2</sub>付加体を還元して短命のペルオキソ状態を与える。 # ステップ4で形成されたペルオキソ基は急速に2回プロトン化され、1分子の水を放出し、'''P450化合物1'''（または単に化合物I）と呼ばれる高反応性種を形成する。 この反応性の高い中間体は2010年に単離され、P450化合物1は、[[porphyrin/ja|ポルフィリン]]とチオラート配位子上にさらに酸化当量が[[delocalized/ja|非局在化]]した鉄(IV)オキソ（または[[ferryl/ja|フェリル]]）種である。代替的なフェリル[[high-valent iron/ja|鉄(V)-オキソ]]の証拠は不足している。 # 関与する基質と酵素に応じて、P450酵素は多種多様な反応のいずれかを触媒することができる。 この図に、仮定の水酸化反応を示す。 生成物が活性部位から放出された後、酵素は元の状態に戻り、水分子が鉄核の遠位配位位置を占めるように戻る。 [[File:FeIVO 2.tif|thumb|left|シトクロムP450が、ヘムラジカルカチオンと結合した酸化鉄(IV)である「化合物I」の作用によって炭化水素をアルコールに変換する際に利用する[[Oxygen rebound mechanism/ja|酸素リバウンド機構]]。|300px]] |