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| Name | Current message text |
|---|---|
| h English (en) | A distinctive feature of collagen is the regular arrangement of [[amino acid]]s in each of the three chains of these collagen subunits. The sequence often follows the pattern [[glycine|Gly]]-[[proline|Pro]]-X or Gly-X-[[hydroxyproline|Hyp]], where X may be any of various other amino acid residues. Proline or hydroxyproline constitute about 1/6 of the total sequence. With glycine accounting for the 1/3 of the sequence, this means approximately half of the collagen sequence is not glycine, proline or hydroxyproline, a fact often missed due to the distraction of the unusual GX<sub>1</sub>X<sub>2</sub> character of collagen alpha-peptides. The high glycine content of collagen is important with respect to stabilization of the collagen helix as this allows the very close association of the collagen fibers within the molecule, facilitating hydrogen bonding and the formation of intermolecular cross-links. This kind of regular repetition and high glycine content is found in only a few other fibrous proteins, such as silk [[fibroin]]. |
| h Japanese (ja) | コラーゲンの特徴は、コラーゲンサブユニットの3本の鎖のそれぞれに[[amino acid/ja|アミノ酸]]が規則正しく並んでいることである。その配列はしばしば[[glycine/ja|Gly]]-[[proline/ja|Pro]]-XまたはGly-X-[[hydroxyproline/ja|Hyp]]のパターンに従う。プロリンまたはヒドロキシプロリンは全塩基配列の約1/6を占める。コラーゲン配列の1/3がグリシンであることから、コラーゲン配列の約半分はグリシン、プロリン、ヒドロキシプロリンではないことになる。コラーゲンの高いグリシン含量は、コラーゲンらせんの安定化に関して重要である。これは、分子内のコラーゲン線維の非常に密接な結合を可能にし、水素結合と分子間架橋の形成を促進するからである。このような規則的な繰り返しと高いグリシン含量は、絹[[fibroin/ja|フィブロイン]]のような数少ない繊維状タンパク質にしか見られない。 |