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^h English (en)	Nonpolar amino acid interactions are the primary driving force behind the processes that [[Protein folding\|fold proteins]] into their functional three dimensional structures. None of these amino acids' side chains ionize easily, and therefore do not have pK<sub>a</sub>s, with the exception of [[tyrosine]] (Tyr, Y). The hydroxyl of tyrosine can deprotonate at high pH forming the negatively charged phenolate. Because of this one could place tyrosine into the polar, uncharged amino acid category, but its very low solubility in water matches the characteristics of hydrophobic amino acids well.
^h Japanese (ja)	非極性アミノ酸の相互作用は、[[Protein folding/ja\|折りたたみタンパク質]]が機能的な三次元構造になる過程の主要な原動力である。これらのアミノ酸の側鎖はいずれも容易にイオン化しないため、[[tyrosine/ja\|チロシン]]（Tyr、Y）を除いてpK<sub>a</sub>を持たない。チロシンの水酸基は高いpHで脱プロトン化し、負に帯電したフェノラートを形成する。このため、チロシンを極性、非荷電アミノ酸のカテゴリーに入れることもできるが、水への溶解度が非常に低いため、疎水性アミノ酸の特徴とよく一致する。