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2024-02-23T14:34:47Z

Created page with "ほとんどのタンパク質は折りたたみ独特の3次元構造になる。タンパク質が自然に折り畳まれる形は、そのネイティブコンフォメーションとして知られている。多くのタンパク質は、アミノ酸の化学的性質によって、何もしなくても折り畳むことができるが、他のタンパク質は、分子シャペロンの..."

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ほとんどのタンパク質は[[protein folding/ja|折りたたみ]]独特の3次元構造になる。タンパク質が自然に折り畳まれる形は、その[[native conformation/ja|ネイティブコンフォメーション]]として知られている。多くのタンパク質は、アミノ酸の化学的性質によって、何もしなくても折り畳むことができるが、他のタンパク質は、分子[[Chaperone (protein)/ja|シャペロン]]の助けを借りなければ、本来の状態に折り畳むことができない。生化学者はしばしば、タンパク質の構造について4つの異なる側面に言及する：
* ''[[Primary structure/ja|一次構造]]''：[[peptide sequence/ja|アミノ酸配列]]のことである。タンパク質は[[polyamide/ja|ポリアミド]]である。
* ''[[Secondary structure/ja|二次構造]]''：[[hydrogen bond/ja|水素結合]]によって安定化された、規則的に繰り返される局所構造。最も一般的な例は、[[alpha helix/ja|αヘリックス]]、[[beta sheet/ja|βシート]]、[[turn (biochemistry)/ja|ターン]]である。二次構造は局所的であるため、同じタンパク質分子内に異なる二次構造の領域が多数存在しうる。
* ''[[Tertiary structure/ja|三次構造]]'': タンパク質1分子の全体的な形；二次構造の空間的な相互関係。三次構造は一般に非局所的相互作用によって安定化される。最も一般的なのは[[hydrophobic core/ja|疎水性コア]]の形成であるが、[[Salt bridge (protein)/ja|塩橋]]、水素結合、[[disulfide bond/ja|ジスルフィド結合]]、さらには[[posttranslational modification/ja|翻訳後修飾]]によっても安定化される。''三次構造''という用語は、しばしば''フォールド''という用語と同義語として使われる。三次構造はタンパク質の基本的な機能を制御するものである。
* ''[[Quaternary structure/ja|四次構造]]'': この文脈では通常''[[protein subunit/ja|タンパク質サブユニット]]''と呼ばれる複数のタンパク質分子（ポリペプチド鎖）によって形成される構造であり、それらは単一の[[protein complex/ja|タンパク質複合体]]として機能する。
* ''[[Protein quinary structure/ja|二項構造]]'': 混雑した細胞内部を組織化するタンパク質表面のサインである。四大構造は、生きた細胞内で起こる、一過性でありながら不可欠な高分子相互作用に依存している。

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