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2024-03-16T00:57:16Z

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微生物のシトクロムP450は多くの場合可溶性酵素であり、多様な代謝過程に関与している。細菌におけるP450の分布は非常に多様で、多くの細菌はP450を持たない（例えば''大腸菌''）。放線菌を中心に、多数のP450を持つ細菌もいる。これまでに同定されているものは、一般的に、異種化合物の生体内変換（例えば、''[[Streptomyces griseolus/ja|Streptomyces griseolus]]''由来の[[Vitamin D3 dihydroxylase/ja|CYP105A1]]は[[sulfonylurea herbicide/ja|スルホニルウレア除草剤]]を毒性の低い誘導体に代謝する）に関与しているか、特殊な代謝産物生合成経路の一部である（例えば、[[CYP170B1/ja|CYP170B1]]は[[Streptomyces albus/ja|Streptomyces albus]]の[[sesquiterpenoid/ja|セスキテルペノイド]]アルバフラベノンの生産を触媒する）。微生物において必須であることが示されているP450はまだないが、[[CYP105 family/ja|CYP105ファミリー]]は高度に保存されており、これまでに配列決定されたすべての[[streptomycete/ja|放線菌]]ゲノムに代表的なものが存在する。バクテリアのP450酵素は溶解性が高いため、主に膜に結合している真核生物のP450よりも扱いやすいと一般に考えられている。このことは、P450が触媒する驚くべき化学反応と相まって、試験管内で[[heterologously expressed protein/ja|異種発現タンパク質]]を用いた多くの研究につながっている。P450が生体内でどのような働きをするのか、天然の基質は何なのか、そしてP450が自然環境におけるバクテリアの生存にどのように貢献しているのかを調べた研究はほとんどない。構造的・機構的研究に大きく貢献した3つの例をここに挙げるが、多くの異なるファミリーが存在する。
* 多くのシトクロムP450のモデルとして使用されており、X線結晶構造解析によって解かれた最初の[[Cytochrome P450 cam/ja|シトクロムP450立体構造]]である。この酵素は、[[putidaredoxin/ja|プチダレドキシン]]、2Fe-2Sクラスター含有タンパク質補因子からの2段階の電子伝達からなる樟脳水酸化触媒サイクルの一部である。
* 放線菌''[[Saccharopolyspora erythraea/ja|Saccharopolyspora erythraea]]''に由来する[[Cytochrome P450 eryF/ja|シトクロムP450 eryF]]（CYP107A1）は、[[antibiotic/ja|抗生物質]]の生合成を担う。マクロライドである6-デオキシエリスロノライドBのC6-ヒドロキシル化による[[erythromycin/ja|エリスロマイシン]]の生合成を担っている。
* 土壌細菌''[[Bacillus megaterium/ja|Bacillus megaterium]]''由来の[[Cytochrome P450 BM3/ja|シトクロムP450 BM3]] (CYP102A1)は、ω-1位からω-3位までのいくつかの[[ong-chain fatty acid/ja|長鎖脂肪酸]]のNADPH依存的な水酸化を触媒する。ほとんど全ての既知のCYP（CYP505A1、シトクロムP450フォクシーを除く）とは異なり、CYPドメインと電子供与性補酵素との天然の融合タンパク質を構成している。したがって、BM3はバイオテクノロジーの応用において非常に有用である可能性がある。
* [[thermophillic/ja|好熱菌]]である[[Sulfolobus solfataricus/ja|Sulfolobus solfataricus]]から単離されたシトクロムP450 119（[[CYP119A1/ja|CYP119A1]]）は、様々なメカニズム研究に利用されている。好熱性酵素は高温で機能するように進化したため、室温では（機能するとしても）ゆっくりと機能する傾向があり、そのため優れた機構モデルとなっている。

Translations:Cytochrome P450/37/ja - Revision history