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	<title>Translations:Collagen/32/ja - Revision history</title>
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		<id>https://wiki.tiffa.net/w/index.php?title=Translations:Collagen/32/ja&amp;diff=143218&amp;oldid=prev</id>
		<title>Fire: Created page with &quot;トロポコラーゲンサブユニットは自発的に自己組織化し、規則正しくずらされた末端を持ち、組織の細胞外空間でさらに大きな配列になる。線維の追加的な組み立ては線維芽細胞によって誘導され、線維芽細胞は線維形成因子から完全に形成された線維を沈着させる。線維性コラーゲンでは、分子...&quot;</title>
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		<updated>2024-04-23T01:04:02Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Created page with &amp;quot;トロポコラーゲン&lt;a href=&quot;/w/index.php?title=Protein_subunit/ja&amp;amp;action=edit&amp;amp;redlink=1&quot; class=&quot;new&quot; title=&quot;Protein subunit/ja (page does not exist)&quot;&gt;サブユニット&lt;/a&gt;は自発的に&lt;a href=&quot;/w/index.php?title=Molecular_self-assembly/ja&amp;amp;action=edit&amp;amp;redlink=1&quot; class=&quot;new&quot; title=&quot;Molecular self-assembly/ja (page does not exist)&quot;&gt;自己組織化&lt;/a&gt;し、規則正しくずらされた末端を持ち、組織の&lt;a href=&quot;/w/index.php?title=Extracellular/ja&amp;amp;action=edit&amp;amp;redlink=1&quot; class=&quot;new&quot; title=&quot;Extracellular/ja (page does not exist)&quot;&gt;細胞外&lt;/a&gt;空間でさらに大きな配列になる。線維の追加的な組み立ては線維芽細胞によって誘導され、線維芽細胞は線維形成因子から完全に形成された線維を沈着させる。線維性コラーゲンでは、分子...&amp;quot;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;トロポコラーゲン[[protein subunit/ja|サブユニット]]は自発的に[[molecular self-assembly/ja|自己組織化]]し、規則正しくずらされた末端を持ち、組織の[[extracellular/ja|細胞外]]空間でさらに大きな配列になる。線維の追加的な組み立ては線維芽細胞によって誘導され、線維芽細胞は線維形成因子から完全に形成された線維を沈着させる。線維性コラーゲンでは、分子は隣接する分子に対して約67&amp;amp;nbsp;[[:en:Nanometre|nm]]ずらされている（単位は「D」と呼ばれ、凝集体の水和状態によって変化する）。ミクロフィブリルの各D周期の繰り返しには、断面で5つの分子を含む「オーバーラップ」と呼ばれる部分と、4つの分子のみを含む「ギャップ」と呼ばれる部分がある。これらのオーバーラップ領域とギャップ領域は、ミクロフィブリルがフィブリルに集合する際に保持されるため、電子顕微鏡で観察することができる。ミクロフィブリル中の三重らせん状のトロポコラーゲンは、準六角形のパッキングパターンで配列している。&lt;br /&gt;
[[File:Collagen fibrils in rabbit skin.jpg|thumb|upright|コラーゲン線維のD周期は、電子顕微鏡で観察すると67nmのバンドが見える。]]&lt;br /&gt;
三重らせん内にはいくつかの[[covalent bond/ja|共有]]架橋があり、トロポコラーゲンらせん間には様々な量の共有結合架橋があり、よく組織化された凝集体（フィブリルなど）を形成している。より大きな線維束は、いくつかの異なるクラスのタンパク質（異なるコラーゲンタイプを含む）、糖タンパク質、プロテオグリカンの助けを借りて形成され、同じキープレーヤーの交互の組み合わせから異なるタイプの成熟組織を形成する。コラーゲンの[[soluble/ja|不溶性]]は、まだ完全に[[cross-link/ja|架橋]]していないため、若い動物からトロポコラーゲンを抽出できることが発見されるまで、単量体コラーゲンの研究の障壁であった。しかし、顕微鏡技術（電子顕微鏡（EM）や原子間力顕微鏡（AFM）など）やX線回折の進歩により、研究者はコラーゲン構造の詳細な画像を&amp;#039;&amp;#039;その場で&amp;#039;&amp;#039;得ることができるようになった。コラーゲンの構造が、細胞間や細胞-マトリックス間のコミュニケーションにどのような影響を与えるのか、また、組織がどのように成長・修復され、発生や疾患においてどのように変化するのかをより深く理解するためには、これらの進歩は特に重要である。例えば、AFMベースのナノインデンテーションを用いて、1本のコラーゲン線維がその軸方向に沿って不均質な材料であり、そのギャップ領域とオーバーラップ領域で機械的特性が著しく異なることが示され、この2つの領域における分子組織の違いと相関している。&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Fire</name></author>
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