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2024-03-29T02:11:42Z

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いくつかの側鎖は、荷電性、極性、疎水性のカテゴリーではうまく説明できない。[[Glycine/ja|グリシン]]（Gly, G）は、そのサイズが小さいため、アミノ基とカルボキシレート基によって溶解度が大きく左右されることから、極性アミノ酸と考えられる。しかし、グリシンには側鎖がないため、アミノ酸の中でも独特の柔軟性があり、タンパク質のフォールディングに大きな影響を与える。[[Cysteine/ja|システイン]]（Cys, C）も水素結合を形成しやすく、極性アミノ酸のカテゴリーに入るが、タンパク質構造中ではしばしば他のシステインと[[disulphide bonds/ja|ジスルフィド結合]]と呼ばれる共有結合を形成している。これらの結合はタンパク質の折り畳みと安定性に影響を与え、[[Antibody/ja#Structure|抗体]]の形成に不可欠である。[[Proline/ja|プロリン]]（Pro, P）はアルキル側鎖を持ち、疎水性であると考えられるが、側鎖がαアミノ基に結合しているため、タンパク質に取り込まれると特に柔軟性がなくなる。グリシンと同様に、これはアミノ酸の中でもユニークな方法でタンパク質の構造に影響を与える。[[Selenocysteine/ja|セレノシステイン]]（Sec, U）はDNAに直接コードされていないが、リボソームを介してタンパク質に組み込まれる珍しいアミノ酸である。セレノシステインは同様のシステインに比べて酸化還元電位が低く、いくつかのユニークな酵素反応に関与している。[[Pyrrolysine/ja|ピロリジン]]（Pyl, O）はDNAにコードされていない別のアミノ酸であるが、リボソームによってタンパク質に合成される。古細菌種に存在し、いくつかのメチルトランスフェラーゼの触媒活性に関与している。

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